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B978-3-437-22235-1.00005-X

10.1016/B978-3-437-22235-1.00005-X

978-3-437-22235-1

Referenzbereiche KreatinkinaseReferenzbereicheKreatinkinase

Tab. 5.1
Kreatinkinase(Gesamt-CK) Männer < 170 U/l
Frauen < 145 U/l
Kinder < 6 Mon. < 300 U/l
Kinder < 6 d < 700 U/l
Kreatinkinase-Isoenzym MB(CK-MB) CK-MB-Aktivität CK-MB-Masse
Erwachsene < 24 U/l < 6,0 µg/l

Messtemperatur 37 °C: internationale Standardisierung. Primäre IFCC-Referenzmethode. Vorläufige Referenzbereiche.

Referenzbereiche LDH (Laktatdehydrogenase)ReferenzbereicheLaktatdehydrogenase (LDH; in U/l)

Tab. 5.2
37 °C∗∗
Erwachsene < 250
Kinder 1–15 J. < 400
Kinder < 1 J. < 450
Neugeborene < 780

Primäre IFCC-Referenzmethode. Vorläufige Referenzbereiche

∗∗

Messtemperatur 37 °C: internationale Standardisierung

Referenzbereiche Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT)/Aspartat-Aminotransferase (AST) (in U/l)

Tab. 5.3
Männer < 35
Frauen < 31
Kinder 1–15 J. < 50

Messtemperatur 37 °C: internationale Standardisierung. Primäre IFCC-Referenzmethode. Vorläufige Referenzbereiche

Referenzbereiche Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT)/Alanin-Aminotransferase (ALT) (in U/l)

Tab. 5.4
Männer < 45
Frauen < 35
Kinder 1–15 J. < 25

Messtemperatur 37 °C: internationale Standardisierung. Primäre IFCC-Referenzmethode. Vorläufige Referenzbereiche

Referenzbereiche Alkalische Phosphatase und Isoenzymtypisierung

Tab. 5.5
Gesamt-AP (U/l
Männer 40–130
Frauen 55–105
Kinder < 15 J. 40–390

Messtemperatur 37 °C: IFCC-Referenzmethode. Vorläufige Referenzbereiche

Referenzbereiche (IRMA)

Tab. 5.6
Alter (J.) Geschlecht Referenzbereich (µl/l)
< 10 m + w 15–130
11–14 m 5–120
15–17 m 30–70
18–19 m 15–50
> 19 m 5–20
11–12 w 25–125
13–16 w 5–55
17–20 w 2–30
> 20 w 1–15
Postmenopausal < 20

Referenzbereiche Gamma-Glutamyltransferase (GGT; in U/l)

Tab. 5.7
Männer: < 55
Frauen: < 38
Kinder:
  • 1–12 J.:

< 22
  • 6–12 Mon.:

< 39
  • 1. Tag –1. Mon.:

< 132

Messtemperatur 37 °C: internationale Standardisierung. Primäre IFCC-Referenzmethode. Vorläufige Referenzbereiche

Referenzbereiche Cholinesterase (CHE und DibucainzahlCholinesterase (CHE)DibucainzahlDibucainzahl)

Tab. 5.8
Erwachsene 4,9–12,0 kU/l
Frauen bei Schwangerschaft/oraler Kontrazeption 3,7–9,1 kU/l
Dibucainzahl > 70 %

Messtemperatur 37 °C: Referenzmethode der DGKC. Vorläufige Referenzbereiche

Enzyme

Birgid Neumeister

  • 5.1

    Diagnosestrategie78

    • 5.1.1

      Herzdiagnostik78

    • 5.1.2

      Leberdiagnostik79

    • 5.1.3

      Pankreasdiagnostik80

  • 5.2

    Kreatinkinase (CK) $81

  • 5.3

    Laktatdehydro-genase (LDH) $83

  • 5.4

    Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT)/Aspartat-Aminotransferase (AST) $85

  • 5.5

    Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT)/Alanin-Aminotransferase (ALT) $86

  • 5.6

    Alkalische Phosphatase (AP) $87

  • 5.7

    Gamma-Glutamyl-transferase (GGT) $89

  • 5.8

    Cholinesterase (CHE) $91

  • 5.9

    Alpha-Amylase $92

  • 5.10

    Lipase $92

Diagnosestrategie

Herzdiagnostik

Akuter Myokardinfarkt
MyokardinfarktakuterKoronarsyndrom, akutesHerzdiagnostikHerzdiagnostikEnzymeHerzdiagnostikMyokardinfarktBei Enzymtypischem klin. Befund und eindeutigem infarktspez. EKG Therapiebeginn auch ohne Laborbefunde möglich. Blutentnahmen bei Aufnahme, nach 2–4 h und nach 6–9 h, für cTnT oder cTnI zusätzlich nach 12 h. Die Diagnose sollte auf einem frühen und einem definitiven Marker beruhen.
Akutdiagnostik
  • Kardiales hochsensitives Troponin TroponinT oder Troponin I (hsTnT, hsTnI 6.5.9): Anstieg 3–8 h nach Infarkteintritt, hohe Kardiospezifität bei guter Sensitivität, gegenwärtig die besten biochem. Marker zur definitiven Diagnose des akuten Myokardinfarkts

  • Gesamt-CK und CK-MB-Aktivität: für spätere Verlaufskontrolle und grobe Abschätzung der Infarktgröße

  • CK-MB-Masse: früher Anstieg 3–6 h nach Infarkteintritt, geeignet zum frühen Ausschluss. Wegen hoher Kardiospezifität auch zum Nachweis geeignet. Heute weitgehend durch hs-Troponine ersetzt

  • MyoglobinMyoglobin (6.5.8): früher Anstieg 2–6 h nach Infarkteintritt, sensitiv, nicht kardiospez.

VerlaufskontrolleGesamt-CK und CK-MB decken Reinfarkt zuverlässiger auf als cTnT und cTnI, da sie sich schneller normalisieren (nach etwa 3 d) als Letztere (nach 7–10 d).
  • Kontrolle einer Thrombolysetherapie: Neben Thrombolysetherapie, Kontrolleder Koronarangiografie zur Kontrolle der Reperfusion Blutentnahme vor und 90 Min. nach Therapiebeginn. Kardiale Enzyme und Proteine steigen bei erfolgreicher Therapie wegen „Auswaschphänomen“ steil und hoch an → etwa 4-facher Anstieg in 90 Min. bei CK-MB-Masse und Myoglobin, etwa 7-facher Anstieg bei cTnT (bester Kontrollparameter).

  • Spätdiagnostik: cTnT oder cTnI als Marker, die im Blut 7–10 d erhöht bleiben. LDH und LDH1 sind von geringer Bedeutung.

Bei nichtkardialen OPs weist ein Ansteigen von cTnT oder cTnI auf einen periop. MyokardinfarktperioperativerInfarkt hin (Myoglobin und Enzyme als Parameter nicht geeignet). Bei Herz-OPs sind nur starke Anstiege diagn. verwertbar.

Risikostratifizierung und Antikoagulationsindikation bei instabiler Angina pectoris
  • HerzdiagnostikAngina pectoris, instabileAngina pectorisinstabilecTnT und cTnI sind Marker für die Instabilität von Koronargefäßläsionen und erlauben eine labordiagn. Risikostratifizierung bei Pat. mit instabiler Angina pectoris.

  • Risikopatienten: Pat. mit instabiler Angina pectoris und mäßig erhöhtem cTnT oder cTnI haben ein größeres kardiales Risiko als Pat. mit normalen Werten und müssen überwacht und therapiert werden. Das Risiko steigt mit der Höhe von cTnT und cTnI.

  • Indikation zur Antikoagulation: Pat. mit erhöhtem cTnT, nicht dagegen mit normalem cTnT, profitieren von einer antithrombotischen Ther. (z. B. mit niedermolekularen Heparinen oder GPIIb/IIIa-Rezeptorantagonisten).

Chronische Herzinsuffizienz
HerzdiagnostikHerzinsuffizienz, chronischeErhöhte Parameter: B-Typ natriuretisches HerzinsuffizienzchronischePeptid (BNP, NT-proBNP) und atriales natriuretisches Peptid (NT-proANP), Galectin-3, Copeptin 6.5.10.
Risikofaktoren für kardiovaskuläre Erkrankungen
Herzdiagnostikkardiovaskuläre RisikofaktorenErfassbare Laborkenngrößen: ↑ LDL-Chol, Kardiovaskuläre Erkrankungen↑ Quotient LDL-Chol/HDL-Chol, ↑ Lp(a) (8.10), ↑ Homocystein (6.8), ↑ CRP (6.4.3), Inf. mit Chlamydia pneumoniae (26.27.2).

Leberdiagnostik

Ikterus
LeberdiagnostikIkterusHäufiges Leitsymptom bei Erkr. der Leber und Gallenwege. Die Gelbfärbung von Skleren, Haut und Schleimhäuten ist am frühesten an den Skleren zu erkennen (Gesamt-Bili > 2,0 mg/dl).
  • Prähepatischer Ikterus: Ikterusprähepatischer↑ unkonjugiertes (indir.) Bili, z. B. bei vermehrtem Anfall von Bili (9.2.1) bei hämolytischer Anämie, ineffektiver Erythropoese, großen Hämatomen, Icterus neonatorum, Morbus haemolyticus neonatorum, Myolyse

  • Intrahepatischer Ikterus: Ikterusintrahepatischerkonjugiertes (dir.) und unkonjugiertes Bili als Marker der gestörten hepatischen Aufnahme, verminderten Konjugation und eingeschränkten Sekretion von Bili (9.2.1). GPT, GOT und GGT als Marker von Leberzellnekrosen, GGT und AP als Cholestasemarker. Ursächlich meist akute Hepatitis (v. a. VirushepatitisVirushepatitis), chron. Hepatitis, Leberzirrhose, Leberzell-Ca, Lebermetastasen, toxische Leberschädigung, Leberstauung bei Rechtsherzinsuff., intrahepatische Cholestase, angeborene Hyperbilirubinämien

  • Posthepatischer Ikterus: Ikterusposthepatischerkonjugiertes und unkonjugiertes Bili als Marker für die Cholestase, δ-Bili (kovalent an Albumin gebundenes konjugiertes Bili, HWZ etwa 18 d) bei überwundener akuter und bei chron. Cholestase (9.2), GGT und AP als Cholestasemarker. Ursächlich meist Gallensteine, Gallengangs-Ca, Papillen-Ca, Gallengangsatresie, Cholangitis, Pankreas-Ca

Akute Hepatitis
ÄtiologieLeberdiagnostikHepatitidenHepatitisakutePrim. hepatotrope Hepatitisviren A–E. Abzugrenzen sind andere Formen der infektiösen Hepatitis (EBV, CMV, VZV, HSV, Coxsackie-Viren, Leptospiren, Brucellen, Rickettsien, Salmonellen, selten Parasiten), akute Alkoholhepatitis sowie toxische und medikamenteninduzierte Hepatitiden.
BasisdiagnostikGPT, GOT und GGT als Parameter der Leberzellnekrose, Abschätzung des Schweregrads der Leberparenchymschädigung aus relativer Erhöhung membranständiger (GGT), zytoplasmatischer (GPT, GOT) und mitochondrialer (GOT) Enzyme.
Weiterführende DiagnostikIdentifizierung des Hepatitis-Virus durch Nachweis von Virusantigenen, AK und Virus-DNA bzw. -RNA (27.5).
Chronische Hepatitis
ÄtiologieHepatitischronischeNeben der chron. Virushepatitis (B, C und D) differenzialdiagn. v. a. chron. Autoimmunhepatitis, alkoholtoxische und medikamentenassoziierte chron. Hepatitis.
BasisdiagnostikGPT, GOT und GGT als Leberzellnekroseparameter, in schweren Fällen CHE, Albumin (6.3.3), AT III (24.10.1) oder Quick (24.7.2) als Marker für Leberzellinsuff. γ-Globuline oder IgG bei chron. Autoimmunhepatitis.
Weiterführende Diagnostik
  • Chron. Virushepatitis: Nachweis von Virusantigenen, AK und Virus-DNA bzw. -RNA (27.5), HBeAG oder HBV-DNA als Marker für Virusreplikation und Infektiosität bei chron. Hepatitis B, HBC-RNA bei chron. Hepatitis C

  • Chron. Autoimmunhepatitis: Nachweis von Auto-AK (22.5), z. B. antinukleäre AK (ANA), AK gegen glatte Muskulatur (SMA) und lösliches Leberantigen (SLA)

Leberzirrhose
ÄtiologieLeberzirrhoseLeberdiagnostikZirrhoseMeist Alkoholabusus und chron. Virushepatitis B, C und D, seltener Autoimmunreaktionen (chron. Autoimmunhepatitis, prim. biliäre Zirrhose), chron. Galleabflussbehinderungen durch Steine oder Strikturen und Inf. der Gallengänge (sek. biliäre Zirrhose), Stoffwechselerkr. wie M. Wilson (6.3.4, 13.2.4), Hämochromatose (23.5), α1-Antitrypsin-Mangel (6.4.4) und vaskuläre Veränderungen (chron. Rechtsherzinsuff., Lebervenenverschluss).
BasisdiagnostikGPT, GOT und GGT als Parameter der Leberzellnekrose, Bili (9.2.1), GGT und AP als Cholestasemarker, CHE, Albumin, AT III oder Quick zur Erfassung der Leberzellinsuff., Ammoniak bei V. a. hepatische Enzephalopathie.
Weiterführende DiagnostikSerol. Untersuchungen auf chron. Hepatitis B, C und D, Auto-AK, z. B. antimitochondriale Antikörper (AMA) bei prim. biliärer Zirrhose, Coeruloplasmin, Ferritin, α1-Antitrypsin bei V. a. Stoffwechselerkr.
Extrahepatische Cholestase
ÄtiologieLeberdiagnostikCholestaseCholestase, extrahepatischeHäufig bei CholedocholithiasisCholedocholithiasis, CholangitisCholangitis, GallengangskarzinomGallengangs-Ca, Papillen-Ca.Papillenkarzinom
BasisdiagnostikGGT, AP, Gesamt-Bili und konjugiertes Bili als Cholestasemarker (9.2.1), bei Verschlussikterus zusätzlich GPT und GOT (Nekrosen durch Gallestau).
Weiterführende DiagnostikLipase bei V. a. biliäre Pankreatitis.

Pankreasdiagnostik

Akute Pankreatitis
ÄtiologiePankreatitisakuteMeist Gallenwegserkr. und Alkoholabusus, seltener Hypertriglyzeridämie, posttraumatisch, postop., infektiös, bei Urämie, Medikamenten oder penetrierten Ulzera.
BasisdiagnostikLipase als Marker für Pankreatitis.
Weiterführende Diagnostik und ÜberwachungGGT und AP bei biliärer Pankreatitis, GGT, GPT und GOT bei alkoholbedingten Leberveränderungen. Leukozyten (23.6), E'lyte (11.2), Säure-Basen-Status (11.3), Krea (9.1.2), Glukose (7.3), Quick, PTT (24.7.2) und CRP (6.4.3) zur Kontrolle von Komplikationen und Verlauf.
Chronische Pankreatitis
ÄtiologiePankreatitischronischeIn 70–80 % d. F. Alkoholabusus, Rest meist idiopathisch.
BasisdiagnostikBei akuten Schüben der chron. Pankreatitis Lipase. GGT, GPT und GOT bei alkoholischen Leberschäden.
Exokrine Pankreasinsuffizienz
ÄtiologiePankreasinsuffizienzexokrineMeist bei chron. Pankreatitis, Pankreas-Ca, Pankreasteilresektion oder Mukoviszidose.
Indirekte Pankreasfunktionsprüfung(Basisdiagnostik):
  • Fettausscheidung im Stuhl (15.2.3): geringe Sensitivität, da Maldigestion erst bei Ausfall der exokrinen Pankreasfunktion von 75–90 % auftritt

  • Elastase-1-Ausscheidung im Stuhl (15.2.3): höhere Sensitivität und Spezifität, Aufdeckung mittelschwerer exokriner Pankreasinsuff. möglich

Direkte Pankreasfunktionsprüfung(Abschätzung des Schweregrads): Sekretin-Pankreozymin-Sekretin-Pankreozymin-TestTest (10.3.4) mit hoher Sensitivität und Spezifität zur Aufdeckung leichter Insuff.

Kreatinkinase (CK) $

KreatinkinaseMyokardtyp (CK-MB)Die lösliche Form der Kreatinkinase (CK) wird aus den genet. determinierten Untereinheiten CK-M und CK-B gebildet. Daraus entstehen die drei dimeren Isoenzyme CK-MB CK-MB(KreatinkinaseMuskeltyp (CK-MM)Myokardtyp), CK-MM (CK-MMMuskeltyp) und CK-BB (KreatinkinaseGehirntyp (CK-BB)CK-BBGehirntyp).
Die CK kommt physiol. nahezu ubiquitär vor, in hoher Aktivität v. a. in der Skelettmuskulatur, im Herzmuskel und im Gehirn, in geringerer Aktivität in Plazenta, Uterus, GIT und Urogenitalsystem. Die relative Verteilung der Isoenzyme gibt Hinweise auf das Herkunftsorgan. HWZ für CK-MB 12 h, für CK-MM 18 h und für CK-BB 3 h.
Die CK-MB erreicht im Myokard ihre höchste Aktivität. Obwohl sie nicht vollständig kardiospez. ist, wird sie in Verbindung mit der Gesamt-CK nach den kardialen Troponinen (6.5.9) weiterhin als biochem. Marker für den akuten HerzinfarktCK-MBHerzinfarkt eingesetzt. Ebenfalls von Bedeutung ist die CK-MB-Masse (Proteinkonz.), die eine höhere Kardiospezifität besitzt als die CK-MB-Aktivität.
Nach ihrer Freisetzung ins Blut entstehen aus CK verschiedene CK-Varianten mit normaler und höherer Molekülmasse. CK-Varianten mit höherer Molekülmasse werden gebildet, wenn CK, insb. CK-BB, durch spez. Ig gebunden wird (Makro-CK Typ 1, kein Hinweis auf eine Erkr.) oder wenn die mitochondriale CK in oligomerer Form vorliegt (Makro-CK Typ 2, kann bei schweren Erkr., z. B. Tumoren, auftreten); s. u. „Störungen und Besonderheiten“, „Falsch hohe Werte“.
Indikationen
  • Herzmuskelerkr.: akuter Myokardinfarkt, Verlaufskontrolle des Myokardinfarkts, Kontrolle einer Thrombolysetherapie, Myokarditis

  • Skelettmuskelerkr.: progressive Muskeldystrophie, Myositis, Polymyositis, Dermatomyositis, Rhabdomyolyse (Crush-Sy.), Polytrauma, Alkoholintoxikation

UntersuchungsmaterialSerum, Heparinplasma.
Bestimmungsmethoden
  • Gesamt-CK: Gesamt-CKBestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im gekoppelten optischen Test. Dabei katalysiert die CK die Spaltung von Kreatinphosphat, worauf es über zwei nachfolgende Reaktionen zur Bildung von NADPH2 kommt.

  • CK-MB-Aktivität: CK-MBAktivität

    • Immuninhibitionstest: ImmuninhibitionstestHemmung der CK-M-Aktivität (in CK-MM und CK-MB) durch Zugabe von inhibierenden Anti-CK-M-AK im Testansatz und Bestimmung der CK-B-Aktivität. Ermittlung der CK-MB-Aktivität durch Multiplikation mit Faktor 2 oder im Test mit doppeltem Signal

    • IsoenzymelektrophoreseIsoenzymelektrophorese: Zelluloseacetatfolie oder Agarosegel. Auftrennung von CK-Isoenzymen, Isoformen und makromolekularen Varianten. Hauptsächlich zum Nachweis einer Makro-CK

  • CK-MB-Masse: Lumineszenz-, Fluoreszenz-CK-MBMasse oder Enzymimmunoassays. Unter Einsatz CK-MB-spez. oder beim Doppelantikörperprinzip CK-M- und CK-B-spez. AK. Berechnung der CK-MB-Masse/Gesamt-CK-Ratio (bei Skelettmuskelschädigungen < 0,025).

ReferenzbereicheTab. 5.1.
Bewertung erhöhter WerteKreatinkinaseBefundinterpretation
  • Myokardinfarkt: HerzinfarktKreatinkinase

    • Gesamt-CK: Aktivitätsanstieg frühestens nach 4 h, regelmäßig 4–12 h nach Infarkteintritt; max. Erhöhung nach etwa 20 h.

    • CK-MB-Aktivität: üblich 6–25 % der Gesamt-CK-Aktivität. CK-MB < 6 % und ↑ Gesamt-CK → V. a. Skelettmuskelschaden. CK-MB > 25 % → V. a. Makro-CK oder CK-BB (s. u. „Störungen und Besonderheiten“, „Falsch hohe Werte“). Wiederanstieg von Gesamt-CK und CK-MB weisen auf Reinfarkt hin.

    • CK-MB-Masse: höhere Spezifität und Sensitivität für Infarkt als CK-MB-Aktivität. Erhöhung spricht für Herzinfarkt.

  • Weitere Herzmuskelerkr.: Anstieg von Gesamt-CK und CK-MB bei MyokarditisMyokarditis, z. T. bei Endokarditis und Perikarditis. Bei instabiler Angina pectoris teilweise geringe Anstiege von CK-MB-Masse, die im Referenzbereich liegen. Anstieg von Gesamt-CK und CK-MB nach operativen Eingriffen am Myokard

  • Skelettmuskelerkr.: Skelettmuskelerkrankungenprogressive Muskeldystrophie (Typ Duchenne), Myositis, Polymyositis, Dermatomyositis, operative Eingriffe, Traumen, i. m. Injektionen, Intoxikationen mit Ethanol, organischen Lösungsmitteln, Amphetamin, Barbituraten, Theophyllin, Heroin

  • Sonstige Erkr.: Subarachnoidalblutung, Schädel-Hirn-Trauma, neurochirurgische Eingriffe, myeloproliferatives Sy. (CK-BB), verschiedene Karzinome (Makro-CK Typ 2, teilweise CK-BB), Hypothyreose

Störungen und BesonderheitenKreatinkinaseBesonderheiten
Falsch hohe Werte:
  • Gesamt-CK: hämolytische Seren (Adenylatkinase aus Erythrozyten), bei Leberstauung nach Rechtsherzinsuff. (Adenylatkinase aus der Leber), körperliche Aktivität.

  • CK-MB (Immuninhibitionstest): hohe Konz. von CK-BB (z. T. bei zerebralen Erkr. und fortgeschrittenen Tumorleiden, insb. Prostata- und Lungen-Ca), Makro-CK Typ 1 und Typ 2. CK-MB-Anteile von mehr als ca. 30 % der Gesamt-CK sprechen für das Vorliegen anderer CK-Isoformen wie CK-BB oder sog. Makro-CK (s. o.). Da in diesen Fällen nicht – wie bei der CK-MB – der „M“-Anteil gehemmt wird, die „Rest“-Aktivität nach Zugabe des M-Ketten-Inhibitors aber dennoch mit Faktor 2 multipliziert wird (s. o.), kann der scheinbare „CK-MB“-Anteil bis zu 200 % der Gesamt-CK betragen: Wenn weder CK-MM noch CK-MB vorliegt (wie im Normalfall), dann wird durch den M-Ketten-Inhibitor auch keine Aktivität gehemmt und die volle Aktivität wird (fälschlich) mit Faktor 2 multipliziert. Bei Vorliegen gemischter CK-Isoenzym-Formen können dementsprechend beliebige scheinbare „CK-MB“-Anteile erscheinen.

Da in solchen Isoenzym-Mischungen ein echter CK-MB-Anteil nicht erkannt werden kann, ist ein Myokardschaden nur mithilfe eines kardialen Troponins erkennbar (6.5.9).

Falsch niedrige Werte: Gesamt-CK und CK-MB: Aktivitätsabfall um ca. 15 % in 24 h bei 20 °C

Merke

  • Ergänzende Parameter beachten:

    • Herzmuskelerkr.Herzmuskelerkrankungen: kardiales Troponin T, kardiales Troponin I (Myokardinfarkt, instabile Angina pectoris, kardiospez., sensitiv) 6.5.9, Myoglobin (Myokardinfarkt, frühester Parameter, sensitiv, nicht spez.)

    • Skelettmuskelerkr.Skelettmuskelerkrankungen: CK-Gesamt (kann ↑↑↑ sein), Myoglobin, LDH

  • Makro-CK: Makro-CKBestimmung der Makro-CK Typ 1 und Typ 2 bei hohen CK-MB-Anteilen an der Gesamt-CK

  • Gesamt-CK und CK-MB geeignet für Verlaufskontrolle eines Myokardinfarkts und für die Erkennung eines Rezidivs

  • Gesamt-CK und CK-MB erlauben grobe Abschätzung der Infarktgröße

Laktatdehydrogenase (LDH) $

LaktatdehydrogenaseDie LDH wird aus den genet. determinierten Untereinheiten H (Herz-Typ) und M (Muskel-TypLDH (Laktatdehydrogenase)Muskeltyp) gebildet. Es lassen sich die fünf zytoplasmatisch vorkommenden Isoenzyme LDH1 (H4), LDH2 (H3M), LDH3 (H2M2), LDH4 (HM3) und LDH5 (M4) LDH (Laktatdehydrogenase)Isoenzymeunterscheiden. LDH kommt in allen Geweben vor, wobei sich die höchste Aktivität in Skelettmuskulatur, Herzmuskel, Niere, Gehirn und Leber findet. Erhebliche Aktivitäten treten ebenfalls in Milz, Lunge, Nebennieren, Erys, Thrombo- und Leukozyten auf.
Aufgrund des ubiquitären Vorkommens der LDH im Organismus und der daraus resultierenden fehlenden Organspezifität eignet sich die Gesamt-LDH allein nur wenig als diagn. Parameter. Da die Isoenzyme LDH1 und LDH2 in Herzmuskel, Niere und Erythrozyten, LDH3 in Milz, Lunge und Thrombozyten, LDH4 und LDH5 in Leber und Skelettmuskulatur überwiegen, sind aus der relativen Verteilung der Isoenzyme in gewissem Umfang Schlüsse bzgl. des Herkunftsorgans zu ziehen. Die HWZ der LDH-Isoenzyme variieren stark: für LDH5 8–12 h, für LDH1 3–7 d.
IndikationenAls ergänzender Parameter bei:
  • Hämolytischen und megaloblastären Anämien

  • Myokardinfarkt (auch mehrere Tage zurückliegend)

  • Skelettmuskelerkr.

  • Lebererkr., Intoxikationen

  • Lungenembolie

  • Malignomen

UntersuchungsmaterialSerum, Plasma.
Bestimmungsmethoden
  • LDH: Bestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch, im einfachen optischen Test. Dabei katalysiert die LDH die Oxidation von L-Laktat zu Pyruvat unter Bildung von NADH2.

  • LDH-Isoenzyme: elektrophoretische Trennung auf Zelluloseacetatfolie oder Agarosegel. Das Isoenzym LDH1 wird darüber hinaus selektiv nach chem. Hemmung oder immunchem. Präzipitation von LDH2–5 bestimmt.

ReferenzbereicheTab. 5.2.
Bewertung erhöhter Werte
  • Herzmuskelerkr. (LDH1): Myokardinfarkt (auch mehrere Tage zurückliegend, lange HWZ), Myokarditis, Perikarditis, Endokarditis, nach diagn. und ther. Maßnahmen am Herzen, Herzrhythmusstörungen LDH (Laktatdehydrogenase)Herztyp

  • Hämatol. Erkr.: hämolytische Anämie, megaloblastäre Anämie, perniziöse Anämie, intravasale Hämolyse, infektiöse Mononukleose (Lymphozyten)

  • Skelettmuskelerkr.: Muskeldystrophie, Speicherkrankheiten, Muskelentzündungen, Trauma, toxische MuskelschädigungenLDH (Laktatdehydrogenase)Muskeltyp

  • Leber- und Gallenwegserkr. (LDH5): akute Hepatitis, akute Parenchymzellschädigung durch Intoxikation (z. B. Pilzvergiftungen, typisches Muster LDH > GOT > GPT)

  • Lungenembolie (LDH3)

  • Maligne Tumoren (hoher Zellumsatz)

Störungen und BesonderheitenIm Serum höhere Werte als im Plasma (Hämolyse durch Gerinnungsvorgang).
  • Falsch hohe Werte: Hämolyse, körperliche Belastung

  • Falsch niedrige Werte: Oxalat und Fluorid als Antikoagulanzien (DGKC-Methode bei 25 °C)

Befundkonstellationen und zeitlichen Verlauf beachten:

  • Herzmuskelerkr.: diagn. Parameter sind v. a. Gesamt-CK, CK-MB, kardiales Troponin T oder Troponin I. LDH, insb. LDH1, ist bei einige Tage zurückliegendem Herzinfarkt aufgrund mehrtägiger HWZ ↑. LDH1-Aktivität > 45 % der Gesamt-LDH-Aktivität

  • Hämatol. Erkr.: BB, Diff-BB. Hämolyseparameter: Hp ↓, Bili ↑

Wegen der sehr geringen Organspezifität der LDH ist die diagn. Spezifität gering. Die Verhältnisse von LDH1 (Herzmuskel, Erythrozyten) bzw. LDH5 (Leber) zu Gesamt-LDH erhöhen den Aussagewert der LDH.

Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT)/Aspartat-Aminotransferase (AST) $

Aspartat-Aminotransferase (AST)Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT)Die Glutamat-Oxalacetat-Transaminase (GOT oder Aspartat-Aminotransferase [AST]) GOT (Glutamat-Oxalacetat-Transaminase)AST (Aspartat-Aminotransferase)kommt überwiegend in der Leber sowie in der Herz- und Skelettmuskulatur vor. In den Hepatozyten liegt die GOT zu etwa 30 % gelöst im Zytoplasma und zu etwa 70 % an mitochondriale Strukturen gebunden vor. HWZ: 17 h. Wichtiger Leberzellnekroseparameter. In Verbindung mit der GPT Hinweis auf die Schwere der Leberzellschädigung.
IndikationenDiagnostik, Differenzierung und Verlaufskontrolle bei Leber- und Gallenwegserkr. und bei Skelettmuskelerkr.
UntersuchungsmaterialSerum, (Heparin-, EDTA-)Plasma.
BestimmungsmethodeBestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im gekoppelten optischen Test. Dabei katalysiert die GOT die Transaminierung von L-Aspartat und 2-Oxyglutarat. Das entstehende Oxalacetat wird unter Verbrauch von NADH2 reduziert.
ReferenzbereicheTab. 5.3.
Bewertung erhöhter Werte
  • ↑↑↑: akute VirushepatitisVirushepatitis, toxische Leberschädigungen (Pilzgifte, Tetrachlorkohlenstoff, Halothan), progressive Muskeldystrophie

  • ↑↑: chron. Virushepatitis, chron. Autoimmunhepatitis, chron. Alkoholhepatitis, medikamentenassoziierte chron. Hepatitis, Leberzirrhose, extrahepatische Cholestase (Erhöhung insb. in den ersten 1–2 d), Traumata, Herzinfarkt

  • ↑: Lebertumoren, Lebermetastasen, Leberschädigung durch Medikamente, infektbedingte Erkr. mit Leberbeteiligung, Cholangitis, Myokarditis, akute Stauungsleber (z. B. Herzinsuff., Lungenembolie)

Störungen und Besonderheiten
Falsch hohe Werte: Hämolyse, starke Muskelarbeit, Makro-GOT, Medikamente (Einflussgrößen), z. B. Allopurinol, α-Methyldopa, Amiodaron, Azathioprin, Carbamazepin, Chlorpromazin, Diclofenac, Disulfiram, Isoniazid, Methotrexat, Rifampicin, Sulfasalazin, Tamoxifen, Verapamil.
Das früher als Nekrosemarker eingesetzte zytoplasmatische Leber-Enzym GLDH (Glutamatdehydrogenase (GLDH)GLDH (Glutamatdehydrogenase)Glutamatdehydrogenase) wird heute in den meisten Labors nicht mehr gemessen:
  • Es steht keine standardisierte IFCC-Methode zur Verfügung.

  • Leicht erhöhte Aktivitäten sind häufig unspez. und können die Ursache von Fehlinterpretationen sein.

  • Auch die GOT liegt zu 80 % zytoplasmatisch vor und ist damit als zellulärer Nekrosemarker geeignet (s. u., „De-Ritis-Quotient“).

Merke

  • De-Ritis-De-Ritis-QuotientQuotient = GOT/GPT (AST/ALT); erlaubt bei Lebererkr. Rückschlüsse auf den Schweregrad der Hepatozytenschädigung:

    • Akute Virushepatitis: bis 0,7 unkomplizierter Verlauf, > 0,7 nekrotisierender Verlauf

    • Chron. Hepatitis, alkoholische Hepatitis, Leberzirrhose: ≥ 1

    • Nichthepatisch (Trauma/Myokardinfarkt): > 1

  • Gallenwegserkr.: ↑ Leberzellnekroseparameter und ↑ Cholestaseparameter (Bili, AP, GGT). Beim Verschlussikterus Anstieg der Cholestaseparameter nach etwa 24 h, Abfall von GOT und GPT.

  • Die diagn. Sensitivität der GOT bei Lebererkr. ist mit etwa 70 % schlechter als die der GPT.

Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT)/Alanin-Aminotransferase (ALT) $

Die Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT (Glutamat-Pyruvat-Transaminase)GPT)Glutamat-Pyruvat-Transaminase (GPT) oder Alanin-Alanin-Aminotransferase (ALT)Aminotransferase (ALT (Alanin-Aminotransferase)ALT) kommt vorwiegend in der Leber vor, daneben in Herz- und Skelettmuskulatur. Sie ist hauptsächlich im Zytoplasma der Leberparenchymzellen lokalisiert. Aktivitätserhöhungen i. S. sind weitgehend spez. für Lebererkr. HWZ: 47 h. Wichtigster Leberzellnekroseparameter. In Verbindung mit der GOT Hinweis auf die Schwere der Leberzellschädigung.
IndikationenDiagnostik, Differenzierung und Verlaufskontrolle bei Leber- und Gallenwegserkr.
UntersuchungsmaterialSerum, (Heparin-, EDTA-)Plasma.
BestimmungsmethodeBestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im gekoppelten optischen Test. Dabei katalysiert die GPT die Transaminierung von L-Alanin und 2-Oxyglutarat. Das entstehende Pyruvat wird unter Verbrauch von NADH2 reduziert.
ReferenzbereicheTab. 5.4.
Bewertung erhöhter Werte
  • ↑↑↑: akute Virushepatitis, toxische Leberschädigungen (Pilzgifte, Tetrachlorkohlenstoff, Halothan)

  • ↑↑: chron. Virushepatitis, chron. Autoimmunhepatitis, Alkoholhepatitis, medikamentenassoziierte chron. Hepatitis, infektbedingte Erkr. mit Leberbeteiligung, extrahepatische Cholestase (Erhöhung insb. in den ersten 1–2 d), Leberzirrhose, Stauungsleber

  • ↑: Fettleber, Lebertumoren, Lebermetastasen, Leberschädigung durch Medikamente, Cholangitis

Störungen und Besonderheiten
Falsch hohe Werte: starke Muskelarbeit (gering ↑), Hämolyse (gering ↑), Medikamente (Einflussgrößen), Beispiele s. GOT

Merke

  • De-Ritis-Quotient (5.4).

  • Bei Gallenwegserkr. neben ↑ Leberzellnekrose-Parametern auch Cholestaseparameter ↑ (Bili, AP, GGT). Beim Verschlussikterus Anstieg der Cholestaseparameter nach etwa 24 h, Abfall von GPT und GOT.

  • Bei Leber- und Gallenwegserkr. ist die diagn. Aussagekraft der GPT hoch: diagn. Sensitivität = 83 %, diagn. Spezifität ggü. Gesunden = 98 %, ggü. Nichtleberkranken = 84 %.

Alkalische Phosphatase (AP) $

APDie verschiedenen Formen der AP Alkalische Phosphatase (AP)werden von vier Genen codiert. Drei Gene codieren die gewebespez. Isoenzyme Dünndarm-AP, Plazenta-AP und Keimzell-AP, das vierte Gen das gewebeunspez. Isoenzym, das hauptsächlich in Leber, Knochen und Nieren vorkommt. Durch posttranslationale Modifikationen entstehen hieraus Leber-AP, Knochen-AP und Nieren-AP. Die verschiedenen Formen der AP sind membrangebunden. Die Aktivität im Normalserum ist hauptsächlich auf das Leber- und Knochenisoenzym zurückzuführen. HWZ 3–7 d. Klin. bedeutsam ist die AP v. a. als Cholestaseparameter und als Marker für verstärkte Osteoblastenaktivität.
Indikationen
  • Leber- und Gallenwegserkr.

  • Knochenerkr. mit ↑ Osteoblastenaktivität, z. B. Osteomalazie, M. Paget, prim. Hyperparathyreoidismus (HPT), sek. HPT (Niereninsuff.), Knochentumoren, -metastasen, -Tbc, Frakturheilung

  • Isoenzymdifferenzierung bei klin. nicht eindeutigen Zuständen und V. a. mehrere Ursachen für AP-Erhöhung (Knochen-AP und Leber-AP)

UntersuchungsmaterialSerum, Heparinplasma.
Bestimmungsmethode
  • Gesamt-AP: Alkalische Phosphatase (AP)Gesamt-Bestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im kolorimetrischen Test. Dabei katalysiert die AP die Hydrolyse von 4-Nitrophenylphosphat unter Bildung von 4-Nitrophenolat.

  • AP-Isoenzyme: verschiedene Testverfahren wie differenzielle Hitzeinaktivierung, Anwendung von chem. Inhibitoren, Fällung mit Lektinen, HPLC-Trennung, elektrophoretische Trennung auf Zelluloseacetatfolie oder Polyacrylamidgel, isoelektrische Fokussierung, Immuninhibitionstest oder Immunoassay. Die ermittelten AP-Isoenzym-Aktivitäten sind methodenabhängig.

ReferenzbereicheTab. 5.5.
BewertungDie Gesamt-AP-Aktivität ist vom Knochenwachstum abhängig. Referenzbereiche von Kindern und Jugendlichen sind damit stark wachstumsabhängig.
  • Leber- und Gallenwegserkr. (Leber-AP):

    • ↑↑↑: intra- und extrahepatische Cholestase, Cholangitis, cholestatische Verlaufsform akuter Virushepatitiden, alkoholtoxische Hepatitis, prim. Leberzell-Ca, Lebermetastasen

    • ↑–↑↑: akute Virushepatitis, chron. Hepatitis, Leberzirrhose, Leberschädigung durch Pharmaka

  • Knochenerkr. (Knochen-AP): ↑–↑↑↑: M. Paget, Osteosarkom, multiple Knochenmetastasen, prim. und sek. HPT, Osteomalazie, Knochenfrakturen

  • Sonstige: maligne Tumoren (Gesamt-AP und Knochen-AP teilweise ↑), Schwangerschaft im letzten Trimenon (Plazenta-AP)

Störungen und Besonderheiten
  • Falsch hohe Werte: Medikamente (Einflussgrößen), z. B. Allopurinol, Carbamazepin, Cotrimoxazol, Cyclophosphamid, Erythromycin, Goldpräparate, Isoniazid, Ketoconazol, Methotrexat, α-Methyldopa, Naproxen, Nitrofurantoin, Oxacillin, Papaverin, Penicillamin, Phenobarbital, Phenytoin, Primidon, Propylthiouracil, Ranitidin, Rifampicin, Trimethoprim/Sulfamethoxazol, Sulfasalazin

  • Falsch niedrige Werte: Citrat, EDTA und Oxalat als Antikoagulanzien (präanalytischer Fehler). Medikamente (Einflussgrößen), z. B. Clofibrat, orale Kontrazeptiva

Merke

  • Typische Enzymmuster und ergänzende Parameter beachten. Isoenzymtypisierung selten erforderlich (nur bei labordiagn. und klin. nicht eindeutigen Fällen)

  • Leber- und Gallenwegserkr.: Cholestaseparameter (Bili, GGT, AP), Leberzellnekroseparameter (GOT, GPT, GLDH)

  • Knochenerkr.: Calcium, Phosphat (12.2, 12.3), Parathormon (12.4)

Knochen-AP-Isoenzym (Ostase, BAP)

BestimmungsmethodenBAP (Bone-specific Alkaline Phosphatase)OstaseKnochen-AP-IsoenzymELISA mit Aktivitätsmessung, IRMA, Fällung oder elektrophoretische Trennung mit Weizenkeim-Lektin, elektrophoretische Trennung nach Neuraminidase-Behandlung.
Das Knochen-AP-Isoenzym ist auf den Osteoblasten lokalisiert und sein Aktivitätsanstieg i. S. wird daher durch eine vermehrte Osteoblastenaktivität verursacht.
Die Kreuzreaktivität mit dem Leber-AP-Isoenzym beträgt für die Immunoassays ca. 5–7 %. Kreuzreaktionen und die Referenzbereiche sind methodenabhängig.
Folgende Zustände mit erhöhtem Knochenumsatz sind häufig mit einer erhöhten Serumaktivität der Knochen-AP assoziiert (in Abhängigkeit vom Verhältnis der Osteoblasten- zur Osteoklastenaktivität):
  • Wachstumsphase

  • Skelettmetastasen bei Tumoren

  • Renale Osteodystrophie, Dialysepat., Nierentransplantation (passager)

  • Osteoporose

  • Hyperparathyreoidismus

  • M. Paget

ReferenzbereicheTab. 5.6.

Gamma-Glutamyltransferase (GGT) $

Gamma-Glutamyltransferase (GGT)Die GGT (Gamma-Glutamyl-Transferase)GGT (auch: γ-GT) kommt in Leber, Nieren, Pankreas, Dünndarm, Lunge, Milz u. a. Geweben vor. Die i. S. erfassbare GGT stammt aus der Leber, sodass sie diagn. ein für die Leber und Gallenwege spez. Enzym ist. Die GGT ist membranständig und findet sich überwiegend in den kanalikulären und sinusoidalen Segmenten der Hepatozytenmembran sowie in den Epithelien der Gallenwege. Auf der Membranständigkeit beruht die hohe Sensitivität für Leber- und Gallenwegserkr. Im Serum ist die GGT größtenteils an HDL u. a. Lipoproteine gebunden. HWZ 3–4 d. Die GGT ist klin. ein Leberzellnekrose- und Cholestaseparameter.
IndikationenLeber- und Gallenwegserkr. Kontrolle von chron. Alkoholkonsum.
UntersuchungsmaterialSerum, (Heparin-, EDTA-)Plasma.
BestimmungsmethodeBestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im kolorimetrischen Test. Dabei katalysiert die GGT eine Gamma-Glutamyl-Übertragung unter Bildung von 5-Amino-2-nitrobenzoat.
ReferenzbereicheTab. 5.7.
BewertungSensitivster Parameter zur Diagnostik von Leber- und Gallenwegserkr. Neben Zellschädigung können GGT-Erhöhungen auf Enzyminduktion durch Alkohol oder Medikamente beruhen.
Erhöhte Werte:
  • ↑↑↑: intra- und extrahepatische Cholestase (bei extrahepatischer Cholestase höher), Cholangitis, cholestatische Verlaufsform einer akuten Virushepatitis, alkoholtoxische Hepatitis (Leitenzym), toxische Leberschädigung (z. B. Tetrachlorkohlenstoff)

  • ↑↑: chron. Hepatitis, Leberzirrhose, Lebertumoren, Lebermetastasen, Leberschädigung durch Pharmaka (Antikonvulsiva, Sedativa), akute und chron. Pankreatitis (Hinweis auf alkoholtoxische Genese oder Gallenwegserkr.)

  • ↑: unkomplizierte Virushepatitis, chron. Alkoholabusus (Enzyminduktion oder Lebererkr.), Fettleber, Diab. mell.

Störungen und Besonderheiten
  • Falsch hohe Werte: Medikamente (Einflussgrößen), z. B. Thyreostatika, Azathioprin, Thiaziddiuretika, Phenytoin, Phenobarbital

  • Falsch niedrige Werte: Citrat und Fluorid als Antikoagulanzien

Merke

  • Als Cholestaseparameter im Zusammenhang mit AP und Bilirubin bewerten.

  • Bei parenchymatösen Lebererkr. auf Leberzellnekrose-Parameter (GOT, GPT, GLDH) sowie Lebersynthese-Parameter (Quick, CHE, Albumin) achten.

  • Bei chron. Alkoholabusus MCV und CDT häufig ↑.

  • Mit einer diagn. Sensitivität von 95 % ist die GGT der sensitivste Parameter für die Erkennung von Leber- und Gallenwegserkr. Spezifität ggü. Gesunden: 96 %, ggü. Nicht-Leberkranken jedoch nur 74 %.

  • Eine vermehrte GGT ist mit einem erhöhten kardiovaskulären Risiko assoziiert.

Cholinesterase (CHE) $

Cholinesterase (CHE)Acetylcholinesterase (Acetylcholin-Acetylhydrolase) spaltet spez. Acetylcholin. Vorkommen in der grauen Substanz des ZNS, an motorischen Endplatten der Muskelzelle und in Erys, nicht aber im Plasma.
Acetylcholin-AcetylhydrolaseAcetylcholin-Acetylhydrolase, in der Medizin üblicherweise Cholinesterase (CHE (Cholinesterase)CHE) genannt, stellt eine Gruppe mehrerer genet. bedingter Varianten dar. Sie spalten neben Acetylcholin auch Butyrylcholin u. a. Acylcholine sowie die entsprechenden Thiocholine. CHE kommt in Plasma, Leber, Darmschleimhaut, Pankreas und Milz vor. Funktion im Plasma unbekannt. HWZ: 10 d.
Im Vergleich zur häufigsten CHE-Variante (95 %) weisen verschiedene atypische Varianten eine verminderte Enzymaktivität auf. Sie führen zu einer verzögerten Spaltung des bei chir. Eingriffen verwendeten neurovaskulären Blockers SuccinylcholinSuccinylcholin und somit verlängerten Apnoe-Phasen nach OPs. Klin. von Bedeutung ist CHE als Marker der Leberzellinsuff.
Indikationen
  • Lebererkr. mit eingeschränkter Synthesefunktionsleistung

  • Intoxikationen mit Pestizide, IntoxikationPestiziden (z. B. organische Phosphorsäureester)

  • V. a. atypische CHE-Varianten (Bestimmung der DibucainzahlDibucainzahl). Verdacht besteht, wenn bei ausgeschlossener Leberzellinsuff. oder Intoxikation die CHE erniedrigt ist

UntersuchungsmaterialSerum, Plasma.
Bestimmungsmethode
  • CHE-Aktivität: Bestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im kolorimetrischen Test. Dieser beruht auf der durch die CHE katalysierten Spaltung von Butyrylthiocholinjodid und der nachfolgenden Bildung von 5-Mercapto-2-nitrobenzoat.

  • Dibucainzahl (Labordiagnostik auf atypische CHE-Varianten): Dibucain hemmt die CHE-Aktivität. Sie wird ohne und mit Zusatz von Dibucain gemessen und die Dibucainzahl als prozentuale Aktivitätshemmung angegeben.

ReferenzbereicheTab. 5.8.
Bewertung
Erniedrigte Werte:
  • Verminderte Syntheseleistung der Leber (Syntheseparameter): Leberzirrhose, chron. Hepatitis, chron. Leberstauung, Lebertumoren, septischer Schock. CHE besser zur Erkennung von Proteinsyntheseleistungsstörungen geeignet als Albumin (HWZ CHE < HWZ Albumin)

  • Intoxikationen mit organischen Phosphorsäureestern und Carbamatestern (↓↓↓): z. B. Parathion; das Abbauprodukt Paraoxon hemmt die CHE

  • Medikamente: Neostigmin, Physostigmin, Pyridostigmin, Cyclophosphamid (CHE-Inhibitoren)

Erhöhte Werte:
  • Erkr. mit Proteinverlust: nephrotisches Sy., exsudative Enteropathie (kompensatorisch gesteigerte Proteinsynthese)

  • Sonstiges: Diab. mell., KHK, Hypertriglyzeridämie, Fettleber

Erniedrigte Dibucainzahl: Vorliegen atypischer CHE-Varianten
Störungen und Besonderheiten
Falsch niedrige Werte: Ethinylöstradiol enthaltende Kontrazeptiva, Schwangerschaft ab 2. Trimenon

Merke

  • Zur Beurteilung der Lebersyntheseleistung weitere Parameter beachten: Quick, INR, Albumin, Chol.

  • Bei akut auftretender Leberzellinsuff. kann die CHE wegen ihrer HWZ von ca. 10 d noch normal sein.

Alpha-Amylase $

Alpha-AmylaseDie Bestimmung der Amylase Amylasewird wegen ihrer geringen Spezifität heute nicht mehr empfohlen1

1

Huber W, Schmid RM. Akute Pankreatitis: Evidenzbasierte Diagnostik und Therapie. Dt Ärztebl 2007; 25: A1.832–1841.

(Erhöhung nicht nur bei Pankreatitis, sondern auch bei schweren intraabdom. Erkr., Speicheldrüsenerkr. wie Mumps oder Parotitis, malignen Tumoren und Niereninsuff.). Eine akute Pankreatitis ist zuverlässiger durch die Messung der Lipaseaktivität (Lipase 5.10) zu diagnostizieren, die innerhalb von 48–72 h nach Schmerzbeginn auf Werte um das > 3-Fache des oberen Normalwerts ansteigt (Sensitivität 90–100 %, Spezifität 60–97 %).

Lipase $

Lipase Lipasewird in den Azinuszellen des Pankreas gebildet. Sie katalysiert im Darmlumen unter Mitwirkung von Gallensäuren und Colipase die Spaltung von Triglyzeriden zu Diglyzeriden und Fettsäuren. Die Lipase gelangt zu einem geringen Teil in die Blutbahn. Sie ist ein pankreasspez. Enzym. In der Niere wird Lipase glomerulär filtriert, vollständig tubulär resorbiert und metabolisiert, sodass sie nicht i. U. vorkommt. HWZ 7–14 h.
Indikationen
  • Akute und PankreatitisLipasechron. Pankreatitis, Pankreaskarzinom/-tumorenPankreastumoren

  • Pankreasbeteiligung bei abdom. Erkr. (akutes Abdomen)

UntersuchungsmaterialSerum, (Heparin-, EDTA-)Plasma.
Bestimmungsmethode
  • Farbtest: Bestimmung der katalytischen Konz. (Enzymaktivität), kinetisch im kolorimetrischen Test. Spaltung eines synthetischen Triacylglyzerins durch Lipase mit nachfolgender Entstehung eines Farbstoffs

  • Turbidimetrische Bestimmung: Lipase katalysiert unter Zusatz von Natriumdesoxycholat und Colipase die Hydrolyse von Triolein zu Diolein und Fettsäuren. Messung der Trübungsabnahme

  • Titrimetrische Bestimmung: Hydrolyse einer Emulsion von Triolein durch Lipase und Kopplung mit einer kontinuierlichen Titration

ReferenzbereichErw.: < 60 U/l (Messtemperatur 37 °C): Farbtest. Vorläufiger Referenzbereich.
Bewertung erhöhter Werte
  • ↑↑↑: akute Pankreatitis, akuter Schub einer chron. Pankreatitis

  • ↑–↑↑: Pankreastumoren (häufig Spätstadium), Pankreasaffektionen i. R. von abdom. Erkr., Niereninsuff. (renale Retention), nach ERCP

Störungen und Besonderheiten
  • Bei geringer Enzymaktivität ist die turbidimetrische Bestimmung wenig präzise.

  • Falsch hohe Werte: Makrolipase (Immunkomplex von Lipase mit IgG, sehr selten).

Merke

Zusätzlich erhöhte Cholestaseparameter → V. a. biliäre Pankreatitis

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