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B978-3-437-42836-4.00022-9

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978-3-437-42836-4

Abb. 22.1

[L253]

Aminosäuren – allgemeine Formel

Abb. 22.2

[L253]

D- und L-Aminosäuren

Abb. 22.3a

[L253]

Wichtige Aminosäuren

Abb. 22.3b

[L253]

Wichtige Aminosäuren

Abb. 22.4

[L253]

Dipeptide aus Alanin und Glycin

Abb. 22.5

[L253]

α-Helix und β-Faltblatt

Nomenklatur der Peptide und Proteine

Tab. 22.1
Anzahl der Aminosäuren Bezeichnung
2 Dipeptid
3 Tripeptid
< 20 Oligopeptid
20–100 Polypeptid
> 100 Protein

Aminosäuren, Peptide und Proteine

PeptidProteinIhr wisst mit Sicherheit bereits, dass Proteine nicht nur als Energiesubstrate für unseren Körper wichtig sind, sondern v. a. im Baustoffwechsel eine Rolle spielen. Proteine bestehen aus Aminosäuren, die wir uns nun anschauen wollen.

Aminosäuren

AminosäureZunächst einmal solltet ihr euch darüber im Klaren sein, dass es eine unfassbare Vielfalt von Aminosäuren gibt. Die, mit denen wir uns hier beschäftigen wollen, sind Säuren, die einerseits eine Carboxygruppe und andererseits am α-C-Atom eine Aminogruppe tragen. Man nennt sie folglich α-Aminocarbonsäuren. Sie besitzen alle eine gemeinsame Struktur, die ihr Abb. 22.1 entnehmen könnt, unterscheiden sich aber in einem Rest (R).
Auch unter den α-Aminocarbonsäuren sind noch lange nicht alle für uns interessant. In diesem Kapitel sollen uns nur die proteinogenen Aminosäuren beschäftigen, also nur diese, die in unserem Körper in Proteine eingebaut werden und ihm dadurch Struktur und Form geben.
Stellt man die Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar, kann die Aminogruppe entweder nach links (L-Aminosäure) oder nach rechts (D-Aminosäure) zeigen (Abb. 22.2). Ihr solltet euch merken, dass die wichtigen Aminosäuren in unserem Körper L-konfiguriert sind.

Proteinogene Aminosäuren

Die 20 proteinogenen Aminosäuren müsst ihr erkennen und zeichnen können, weshalb sie im Folgenden dargestellt sind (Abb. 22.3). Wichtig dabei: Lernt die Aminosäuren direkt gruppenweise (also alle basischen AS, alle sauren AS etc.), so erspart ihr euch später viel Zeit!
Ihr findet in der Abbildung außerdem vier nicht-proteinogene Aminosäuren. Diese werden euch in der Biochemie später noch mal begegnen. Wenn ihr aber gerade zu viel Zeit habt, schadet es nicht, sich schon jetzt einmal mit ihrer Struktur auseinanderzusetzen! Jede Aminosäure hat zudem eine Abkürzung aus drei Buchstaben, die ihr kennen solltet, wobei diese eher intuitiv sind. Außerdem gibt es auch noch einen Ein-Buchstaben-Code, der euch aber, wenn ihr nicht jeden Tag Publikationen lest, nicht unbedingt interessieren muss.

Isoelektrischer Punkt

isoelektrischer PunktVielleicht irritiert euch die Einteilung in saure und basische Aminosäuren, schließlich verfügen alle Aminosäuren definitionsgemäß über eine Carboxy- und eine Aminogruppe, können also sowohl Protonen aufnehmen als auch abgeben. Sie sind amphotere Verbindungen.
Befindet sich die Aminosäure in einem sauren Lösungsmittel, sind in der Lösung bereits viele Protonen vorhanden. Die Carboxygruppe wird also ihr Proton nicht abgeben können, wohingegen die Aminogruppe kein Problem haben wird, ein Proton zu finden, das sie anlagern kann. Die Aminosäure ist somit positiv geladen und würde, wenn man ein elektrisches Feld anlegt, zum negativen Pol wandern.
Befindet sich eine Aminosäure in einem alkalischen Lösungsmittel, herrscht in der Lösung ein Mangel an Protonen. Die Aminogruppe wird also kaum ein Proton anlagern können, wohingegen die Carboxygruppe mit Freude ihr Proton abgibt. Die Aminosäure ist negativ geladen, wandert in einem elektrischen Feld folglich zum positiven Pol.
Irgendwo zwischen diesen Extremen liegt ein Punkt, an dem sowohl die Carboxygruppe ein Proton abgegeben als auch die Aminogruppe ein Proton aufgenommen hat. Die Aminosäure trägt somit eine positive und eine negative Ladung. Im elektrischen Feld will sie einerseits zum positiven andererseits zum negativen Pol. Aus diesem Grund wandert sie letztendlich gar nicht. Man bezeichnet den pH-Wert, bei dem dieser Zustand erreicht ist, als isoelektrischen Punkt. Für die meisten Aminosäuren kann man diesen Punkt ermitteln, indem man den Mittelwert der pKs-Werte von Amino- und Carboxygruppen berechnet:
Doch nun zurück zu der Frage, wann man eine Aminosäure als sauer oder basisch bezeichnet: Manche Aminosäuren haben in ihrem Rest eine zusätzliche Amino- oder Carboxygruppe. Man könnte nun meinen, dass man den Mittelwert aller drei pKs-Werte berechnen muss, um den pH am isoelektrischen Punkt zu erhalten, aber dem ist nicht so! Man berechnet den Mittelwert der beiden pKs-Werten, die am nächsten beieinanderliegen. Trägt die Aminosäure eine weitere Carboxygruppe in ihrem Rest, berechnet man das Mittel der pKs-Werte beider Carboxygruppen. Trägt sie eine Aminogruppe, berechnet man das Mittel der pKs-Werte beider Aminogruppen. Folglich liegt bei einigen Aminosäuren der IP im Alkalischen, bei anderen im Sauren. Das ist auch gleichzeitig das Kriterium dafür, ob eine Aminosäure als basisch oder als sauer klassifiziert wird.

Und so merkt ihr euch, welche Aminosäuren essenziell sind:

Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins liebliche Träume

= Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin und Threonin

Peptidbindung

PeptidbindungWir kennen nun also die Bausteine der Proteine. Jetzt wollen wir uns anschauen, wie diese Bausteine verknüpft werden, um ein Protein zu formen. Wenn man sich die Struktur der Aminosäuren anschaut und sich fragt, wie man eine Amino- und eine Carboxygruppe am besten verknüpfen kann, ist die Sache eigentlich klar: Über eine Amidbindung. Da diese Amidbindung die Grundlage für das Peptid ist, bezeichnet man sie auch als Peptidbindung. Lest am besten noch einmal die wichtigsten Fakten zur Peptidbindung nach (Kap. 19).
Über Peptidbindungen sind die Aminosäuren zu langen Ketten verbunden. An einem Ende der Kette liegt eine freie Amino-, am anderen Ende eine freie Carboxygruppe vor. Diesen Umstand macht man sich zunutze, wenn man die Sequenz der Aminosäuren angeben will. Man gibt diese nämlich immer von aminoterminalen Ende (N-Terminal) zum carboxyterminalen Ende (C-Terminal) an. Versucht euch in der Abb. 22.4 des Dipeptids zu orientieren. Wo sind die Enden? Welches Atom ist an der Peptidbindung beteiligt und wo sind die Reste, anhand derer ihr die Aminosäure identifizieren könnt?

Wie geben wir die Aminosäurensequenz an?

Von N – nach C

Peptid und Protein

PeptidProteinWorin unterscheiden sich eigentlich Peptid und Protein? Das hängt davon ab, wie viele Aminosäuren zu einer Kette verknüpft sind. Einige der Definitionen sind allerdings nicht in Stein gemeißelt, sondern dienen vielmehr als Richtwerte (Tab. 22.1).

Primärstruktur

Die Primärstruktur kennt ihr bereits. Sie ist nichts anderes als die Aminosäurensequenz, also die Reihenfolge der Aminosäuren im Protein.

Sekundärstruktur

Proteine liegen i. d. R. nicht als lange Ketten vor, sondern falten sich. Die Strukturen eines Proteins werden auch gern in Klausuren abgeprüft.
Wenn ihr die Amidbindung betrachtet, seht ihr, dass an jedem Stickstoff-Atom ein Wasserstoff-Atom hängt, das aufgrund der Elektronegativität des Stickstoffs stark positiviert sein muss. Die O-Atome der Peptidbindung besitzen dagegen freie Elektronenpaare. Daher können sich zwischen diesen Atomen Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden, sodass sich das Protein zu falten beginnt.
Sekundärstrukturen entstehen also durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Hauptkettenatomen. Eine beliebte Falschantwort wäre die Behauptung, dass sich die Wasserstoffbrückenbindungen der Sekundärstruktur zwischen den Seitenketten ausbilden.
Die zwei wichtigsten Sekundärstrukturen, die ihr kennen solltet, sind die α-Helixα-Helix und das β-Faltblattβ-Faltblatt (Abb. 22.5). Eine gelegentlich gefragte Tatsache ist auch, dass eine Windung der α-Helix aus 3,6 Aminosäuren besteht.

Tertiärstruktur

Auch zwischen Seitenketten kann es zu einer Vielzahl von Wechselwirkungen kommen. Hydrophobe Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken und elektrostatische Anziehungskräfte sind nur einige der möglichen Kräfte, die eine weitere Faltung des Proteins zu Domänen bewirken.
Wir haben bereits gelernt, dass eine der proteinogenen Aminosäuren das Cystein ist. Cystein trägt eine Thiolgruppe. Treffen zwei Thiolgruppen aufeinander, können beide oxidiert werden, wobei sich eine Disulfidbindung ausbildet. Diese Disulfidbrücken sind für die Struktur des Proteins von essenzieller Bedeutung.
Da es von dem pH-Wert der Umgebung abhängt, ob die funktionellen Gruppen der Seitenketten protoniert oder deprotoniert vorliegen, kann man auf diese Weise die Tertiärstruktur eines Proteins beeinflussen. Das ist außerdem ein Grund dafür, warum der Körper den pH-Wert in seinem Inneren möglichst konstant halten sollte.

Quartärstruktur

Lagern sich mehrere Proteineinheiten zu einem größeren Gebilde zusammen, das dann zumeist eine besondere Funktion erfüllt, bilden diese eine Quartärstruktur. Das ist beispielsweise beim Hämoglobin der Fall, das aus vier zusammengelagerten Ketten besteht.

Zusammenfassung

  • Die proteinogenen Aminosäuren in unserem Körper sind alle L-konfiguriert und können über Peptidbindungen zu Proteinen verknüpft werden.

  • Proteine falten sich zusätzlich zu ihrer Primärstruktur (der Aminosäurensequenz) noch in eine Sekundär-, Tertiär- und ggf. Quartärstruktur.

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