© 2021 by Elsevier GmbH

Bitte nutzen Sie das untenstehende Formular um uns Kritik, Fragen oder Anregungen zukommen zu lassen.

Willkommen

Mehr Informationen

B978-3-437-41397-1.00001-8

10.1016/B978-3-437-41397-1.00001-8

978-3-437-41397-1

Abb. 1.1

[L253]

Energieprofile von exergonen und endergonen Reaktionen

Abb. 1.2

[L253]

Energieprofile mit und ohne Katalysator

Abb. 1.3

[L253]

Wichtige Kohlenhydrate

Abb. 1.4

[L253]

Carbonylgruppe, Aldehyd und Keton

Abb. 1.5

[L253]

n-Butan und Isobutan

Abb. 1.6

[L253]

Die zwei Enantiomere der Milchsäure

Abb. 1.7

[L253]

Ringschluss der D-Glucose

Abb. 1.8

[L253]

α-D-Glucose als Beispiel einer Pyranose

Abb. 1.9

[L253]

Reaktionsprodukte der Glucose

Abb. 1.10

[L253]

Zeichnerische Bestimmung der Oxidationszahlen am Beispiel Wasser

Abb. 1.11

[L253]

Maltose, Lactose und Saccharose

Abb. 1.12

[L253]

Aminosäuren – allgemeine Formel

Abb. 1.13

[L253]

D- und L-Aminosäuren

Abb. 1.14a

[L253]

Die für den Menschen wichtigen AminosäurenAminosäureStrukturformel

Abb. 1.14b

[L253]

Die für den Menschen wichtigen AminosäurenAminosäureStrukturformel

Abb. 1.15

[L253]

Dipeptid aus Alanin und Glycin

Abb. 1.16

[L253]

Partialladungen im Wassermolekül und Wasserstoffbrücken zwischen Wassermolekülen

Abb. 1.17

[L253]

Disulfidbrückenbindung – Oxidation zweier Thiolgruppen

Abb. 1.18

[L253]

α-Helix und β-Faltblatt

Abb. 1.19

[L253]

Esterbildung

Abb. 1.20

[L253]

Kondensation und Hydrolyse

Abb. 1.21

[L253]

Ungesättigte Fettsäuren (Kettenlänge : Anzahl der Doppelbindungen)

Abb. 1.22

[L253]

Z/E-But-2-en

Abb. 1.23

[L253]

cis/trans- bzw. Z/E-Isomerie bei Fettsäuren

Abb. 1.24

[L253]

Van-der-Waals-Kräfte an Fettsäuren

Abb. 1.25

[L253]

Primärer, sekundärer und tertiärer Alkohol

Abb. 1.26

[L253]

Oxidation von primärem, sekundärem und tertiärem Alkohol

Abb. 1.27

[L253]

Glycerin und Acylglyceride

Abb. 1.28

[L253]

Wichtige Phosphoglyceride

Abb. 1.29

[L253]

Sphingosin, Ceramid und Sphingomyelin (mit Phosphocholin-Kopfgruppe)

Abb. 1.30

[L253]

Glykosphingolipide

Abb. 1.31

[L253]

Isopren

Abb. 1.32

[L253]

Grundgerüst der Steroide

Abb. 1.33

[L253]

Funktionelle Gruppen

Abb. 1.34

[L253]

Schlüssel-Schloss-Prinzip (links) und Induced-fit (rechts)

Abb. 1.35

[L253]

Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert

Abb. 1.36

[L253]

Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration

Abb. 1.37

[L253]

Lineweaver-Burk-Plot

Abb. 1.38

[L253]

Kompetitive Enzymhemmung

Abb. 1.39

[L253]

Nichtkompetitive Hemmung

Abb. 1.40

[L253]

Unkompetitive Hemmung

Abb. 1.41

[L253]

Allosterische Regulation vom K-Typ

Abb. 1.42

[L253]

Allosterische Regulation vom V-Typ

Abb. 1.43

[L253]

Veranschaulichung von Diffusion und Osmose

Übersicht über IsomerienIsomerie

Tab. 1.1
Konstitutionsisomere: gleiche Summenformel, aber unterschiedliche Strukturformel/Bindungsmuster Stereoisomere: gleiche Summenformel, gleiche Struktur, aber unterschiedliche räumliche Anordnung
Konfigurationsisomere: Stereoisomere, die sich nicht durch Drehung um eine Einfachbindung ineinander überführen lassen Konformationsisomere (Rotamere): Stereoisomere, die sich durch Drehung um eine Einfachbindung ineinander überführen lassen
Enantiomere: Konfigurationsisomere, die sich wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten Diastereomere: Konfigurationsisomere, die sich nicht wie Bild und Spiegelbild zueinander verhalten
Epimere: Sonderfall der Diastereomere, die sich nur in der Konfiguration an einem C-Atom unterscheiden E/Z-Isomere: Sonderfall der Diastereomere an unterschiedlich substituierten Doppelbindungen oder cis/trans-Isomerie an Ringstrukturen

Nomenklatur der PeptidePeptidNomenklatur und ProteineProteinNomenklatur

Tab. 1.2
Anzahl der Aminosäuren Bezeichnung
2 Dipeptid
3 Tripeptid
< 20 Oligopeptid
20–100 Polypeptid
> 100 Protein

Zusammenfassung der wichtigsten LipideLipide

Tab. 1.3
Lipid Struktur Vertreter (Vorkommen/Funktion) Verseifbar?
Fettsäuren Carboxygruppe + unpolare Kohlenwasserstoffkette
  • Bestandteil anderer Lipide

  • Energiestoffwechsel

nein
Triacylglyceride Glycerin + 3 Fettsäuren Speicher- und Baufett ja
Phosphoglyceride Glycerin + 2 Fettsäuren + phosphathaltige Kopfgruppe
  • Phosphatidylcholin (Membranlipid, Surfactantbestandteil)

  • Phosphatidylserin (Eat-me-Signal)

  • Phosphatidylethanolamin (Membranlipid)

  • Phosphatidylinositol (Signaltransduktion)

ja
Sphingolipide Sphingosin + Fettsäure + Kopfgruppe
  • Sphingomyelin (Myelinscheiden der Nerven)

  • Cerebrosid/Gangliosid (Membranlipid)

ja
Wachse nicht prüfungsrelevant nicht prüfungsrelevant ja
Lipopolysaccharide Lipid + Polysaccharid bakterielle Endotoxine ja
Isoprenderivate heterogen, leiten sich von Isopren ab
  • Terpene (z. B. Vitamin A)

  • Steroide (Hormone, Cholesterin etc.)

nein

Auswirkung der Hemmung auf vmax und KM

Tab. 1.4
Hemmung vmax KM
Kompetitiv
Nichtkompetitiv
Unkompetitiv

Übungstabelle: Fettsäuren und ihre Struktur

Tab. 1.5
Fettsäure Struktur
20 C-Atome, 4 Doppelbindungen
Palmitinsäure
Linolsäure
gesättigte Fettsäure aus 18 C-Atomen
Linolensäure
18 C-Atome, eine Doppelbindung

Einführung in Stoffwechselwege

  • 1.1

    Wiederholung: Thermodynamik und Kinetik2

  • 1.2

    Wiederholung: Nährstoffe4

  • 1.3

    Enzyme30

  • 1.4

    Cofaktoren43

  • 1.5

    Übungen43

In der Biochemie kommt man ohne Kenntnisse der großen Stoffwechselwege nicht weit. Bevor wir uns in Glykolyse, β-Oxidation und Co. stürzen, wollen wir zuerst ein paar Grundlagen klären, die uns helfen zu verstehen, was bei diesen Prozessen wirklich passiert, sodass wir uns die prüfungsrelevanten Fakten leichter einprägen können. Dazu wollen wir zunächst ein paar Dinge zum Thema Thermodynamik und Kinetik wiederholen, um zu begreifen, warum bestimmte Reaktionen ablaufen und andere nicht. Im Anschluss rufen wir uns die Struktur der Nährstoffe in Erinnerung, die im Rahmen der großen Stoffwechselwege synthetisiert oder abgebaut werden. Es folgen wichtige Fakten zu Enzymen und Coenzymen bzw. Cosubstraten, die uns ebenfalls häufig begegnen werden.

Für Ahnungslose

Was bedeutet eigentlich Stoffwechsel? Unter StoffwechselStoffwechsel versteht man die Gesamtheit der (bio-)chemischen Prozesse in unserem Körper. Prinzipiell können sie zwei Funktionen haben:

  • 1.

    Den Aufbau oder den Erhalt des Körpers (Baustoffwechsel)

  • 2.

    Das Bereitstellen von Energie für Energie verbrauchende Prozesse wie Bewegung, die Synthese bestimmter Stoffe, die Erzeugung von Membranpotenzialen etc. (Energiestoffwechsel)

Wenn man sich mit einem Stoffwechselweg befasst, verliert man sich schnell in Details. Am Ende kennt man die Namen sämtlicher Zwischenprodukte (Intermediate) und hat dennoch nicht verstanden, worum es eigentlich geht. Um das zu vermeiden, sollte man für jeden Stoffwechselweg ein paar wichtige Fragen beantworten können:

  • Was geht rein? (Substrate/Edukte)

  • Was kommt raus? (Produkte)

  • Wo im Körper findet der Prozess statt? (Gewebe, Organellen)

  • Warum läuft dieser Prozess ab? (Energiegewinnung etc.)

  • Wie ist die Energiebilanz?

  • Was sind die wichtigsten Regulationsmechanismen? (Enzyminhibition etc.)

  • Gibt es Verbindungen zu anderen Stoffwechselwegen? (gemeinsame Metaboliten)

Um euch die Beantwortung dieser Fragen etwas zu erleichtern, findet ihr bei der Besprechung jedes Stoffwechselwegs eine kleine Tabelle.

Doch zunächst, wie besprochen, die (durchaus prüfungsrelevante) Wiederholung der Basics!

Wiederholung: Thermodynamik und Kinetik

Keine Angst! So detailliert wie in der Chemie werden wir uns mit den Begriffen Thermodynamik und Kinetik nicht mehr beschäftigen. Ein paar wichtige Aspekte sollten wir allerdings trotzdem noch einmal ansprechen.

Thermodynamik

Ihr wisst hoffentlich noch, dass es in der ThermodynamikThermodynamik vor allem darum ging, ob eine chemische Reaktion abläuft oder nicht, wohingegen die Frage nach der Geschwindigkeit dieser Reaktion im Rahmen der Kinetik geklärt wird.
Ein zentraler Begriff aus der Thermodynamik ist die Gibbs-EnergieGibbs-Energie (ΔG) bzw. Gibbs' freie Energie. Sie gibt an, ob eine Reaktion spontan, also gewissermaßen „freiwillig“, abläuft. Das ist der Fall, wenn ΔG negativ ist; man spricht von einer exergonen Reaktion. Eine Reaktion, die nicht spontan abläuft, hat ein positives ΔG und wird als endergon bezeichnet. Die Einheit der Gibbs-Energie, auf die man sehr oft im Rahmen der Thermodynamik trifft, ist übrigens Kilojoule pro mol (kJ/mol).

Achtung

Manchmal wird für ΔG auch der Begriff „freie Reaktionsenthalpie“ verwendet. Um Verwechslungen mit der Reaktionsenthalpie H zu vermeiden, werden wir ihn aber in diesem Buch vermeiden.

Für Ahnungslose

Was bedeutet eigentlich „Δ“? Bei diesem Dreieck handelt es sich um den griechischen Großbuchstaben Delta. Er wird in der Mathematik häufig verwendet, um deutlich zu machen, dass es um eine Differenz geht, in unserem Fall um die Differenz zwischen dem Energiegehalt der Edukte und Produkte.

Für Ahnungslose

Warum laufen Reaktionen mit negativer Gibbs-Energie spontan ab? Ihr wisst vielleicht noch, dass alles im Universum nach einem möglichst energiearmen Zustand strebt. Was wiederum bedeutet, dass bei einer spontan ablaufenden Reaktion der Energiegehalt der Edukte höher ist als der der Produkte. Da die Edukte zu energiearmen Produkten reagieren, nimmt die Energie der beteiligten Stoffe durch die chemische Reaktion folglich ab, sodass ΔG negativ wird.

Wenn eine Reaktion exergon ist, heißt das, dass diese Reaktion sofort stattfindet, wenn man die Edukte zusammenführt? Nein, denn auch wenn die Produkte einen niedrigeren Energiegehalt haben, muss man meist erst ein bisschen Energie, die Aktivierungsenergie (GA), ins System investieren, damit die Reaktion in Gang kommt. Werft am besten mal einen Blick auf die Energieprofile der Reaktionen (Abb. 1.1); dann werdet ihr sehen, dass die AktivierungsenergieAktivierungsenergie gewissermaßen ein kleines Hindernis darstellt, das überwunden werden muss, damit die Reaktion in Gang kommt.
Was kann der Körper machen, wenn er eine endergone Reaktion ablaufen lassen will? Er koppelt die endergone Reaktion an eine exergone Reaktion, die gleichzeitig abläuft. Diese Kopplung führt dazu, dass sich die Gibbs-Energien der beiden Reaktionen zur Gibbs-Energie der Gesamtreaktion addieren. Ist diese dann negativ, so ist die Reaktion exergon und läuft ab. In unserem Körper werden endergone Reaktionen häufig an die Spaltung (genauer gesagt die Hydrolyse) von ATP, der Energiewährung der Zelle, gekoppelt, um sie ablaufen zu lassen.

Achtung

Verwechslungsgefahr: Ihr erinnert euch vielleicht noch an die Gleichgewichtskonstante K aus der Chemie. Koppelt man zwei Reaktionen, erhält man die GleichgewichtskonstanteGleichgewichtskonstante der Gesamtreaktion, indem man die Gleichgewichtskonstanten der Einzelreaktionen multipliziert. Die Gibbs-Energien werden dagegen addiert!

Kinetik

Im Rahmen der KinetikKinetik befasst man sich vor allem mit der Geschwindigkeit, mit der chemische Reaktionen ablaufen. Um eine Aussage über die Geschwindigkeit einer Reaktion treffen zu können, muss man aber erst einmal festlegen, was die ReaktionsgeschwindigkeitReaktionsgeschwindigkeit ist und wie man sie messen kann! Man hat zwei Möglichkeiten zur Auswahl (die natürlich beide zum selben Ergebnis führen):
  • Während der Reaktion werden Produkte gebildet. Man misst die Zunahme der Produktkonzentration pro Zeit. Die Formel für die Geschwindigkeit v lautet dann:

    c ist dabei die Konzentration (der Produkte) und t die Zeit.

Für Ahnungslose

Wofür steht das „d“? Anstatt d hätte man auch Δ schreiben können – es geht wieder um eine Differenz! Angenommen, man startet eine chemische Reaktion und bestimmt die Produktkonzentration nach 3 und nach 8 Sekunden. Die Differenz zwischen den Zeitpunkten, also dt bzw. Δt, beträgt dann 5 Sekunden und auch die Differenz der Produktkonzentrationen kann man auf diese Weise bestimmen. Nun dividiert man die beiden Differenzen und erhält die Geschwindigkeit.

  • Zweite Möglichkeit: Während der Reaktion werden die Ausgangsstoffe, die Edukte, verbraucht. Man misst folglich die Abnahme der Eduktkonzentration in einem bestimmten Zeitraum.

Warum das Minus in der Gleichung? Wenn man die Differenz der Eduktkonzentrationen bestimmt, ergibt sich ein Problem: Da die Edukte verbraucht werden, ist die Konzentration am Ende der Reaktion geringer als am Anfang. Der Wert, den man in die Gleichung zur Berechnung der Geschwindigkeit einsetzen würde, wäre folglich negativ. Die Geschwindigkeit selbst würde dann auch einen negativen Wert annehmen. Da die Geschwindigkeit aber selbstverständlich positiv sein muss, ist ein Minus in der Gleichung notwendig.
Doch nun zum wichtigen Teil: Wir wollen wissen, wovon die Reaktionsgeschwindigkeit abhängt. Anstatt uns dabei – wie noch in der Chemie – in Formeln zu vertiefen, orientieren wir uns lieber an den wichtigsten Fakten und Fragen:
Wann läuft eine Reaktion besonders schnell ab?
  • Wenn die Temperatur hoch ist! Stellt euch eine Lösung vor, in der zwei Arten von Molekülen schwimmen. Die Teilchen sind ständig in Bewegung (sie schwingen auf der Stelle, können aber auch aneinander vorbeigleiten), und wann immer zwei Moleküle zusammenstoßen, kommt es zu einer Reaktion. Wenn wir nun unsere Lösung erhitzen, schwingen die Teilchen schneller und die Wahrscheinlichkeit, dass zwei Moleküle zusammenstoßen, steigt … und damit auch die Reaktionsgeschwindigkeit.

  • Wenn die Konzentration der Edukte hoch ist! Wenn viele Eduktmoleküle in einer Lösung schwimmen, ist die Wahrscheinlichkeit eines Zusammenstoßes natürlich ebenfalls höher, als wenn nur wenige vorhanden sind. Auch bei Stoffen, die zerfallen, gilt: Je mehr Teilchen vorhanden sind, desto mehr Teilchen können zerfallen.

  • Wenn die Aktivierungsenergie niedrig ist! Wenn man in eine Reaktion erst einmal viel Energie pumpen muss, damit überhaupt etwas passiert, läuft diese auch langsamer ab. Es gibt Substanzen, welche die Aktivierungsenergie einer Reaktion herabsetzen und auf diese Weise die Reaktionsgeschwindigkeit (und bei Gleichgewichtsreaktionen auch die Einstellung des Gleichgewichts) beschleunigen. Zudem gehen sie auch noch unverändert aus der Reaktion hervor. Man bezeichnet sie als Katalysatoren. KatalysatorenKatalysator verändern aber nicht die Anzahl der Produkte, die entstehen, bzw. das Verhältnis von Edukten zu Produkten. Sie können auch aus einer endergonen keine exergone Reaktion machen (was ihr am Energieprofil erkennen könnt), sondern wirken lediglich beschleunigend (Abb. 1.2).

Ein letzter Begriff, den ihr aus der Kinetik mitnehmen solltet, ist der der geschwindigkeitsbestimmendenReaktiongeschwindigkeitsbestimmende Reaktion. In der Biochemie werden wir uns sehr viel mit Stoffwechselwegen befassen, bei denen ein Produkt entsteht, das dann sofort in einer Folgereaktion als Edukt dient. Das dort entstehende Produkt dient dann als Edukt des nächsten Schritts usw. Es kann aber durchaus sein, dass eine Reaktion die Produkte langsamer bildet, als die Folgereaktion sie verbraucht. Diese Reaktion wird als geschwindigkeitsbestimmende/r Reaktion/Teilschritt bezeichnet, da sie die Geschwindigkeit des ganzen Stoffwechselwegs limitiert. Schließlich können die folgenden Schritte nicht ablaufen, wenn ihnen keine Edukte bereitgestellt werden. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist der mit der höchsten Aktivierungsenergie. Auf diese Weise kann man ihn in einem Energieprofil auch leicht erkennen.

Für Ahnungslose

Stellt euch den geschwindigkeitsbestimmenden Schritt wie einen sehr langsamen Staffelläufer vor. Egal wie schnell seine Kollegen sind, solange er das Staffelholz nicht übergeben hat, geht nichts weiter.

Wiederholung: Nährstoffe

Bevor wir uns mit den Reaktionen von Kohlenhydraten, Lipiden und Proteinen befassen, sollten wir zunächst die wichtigsten Fakten wiederholen und für ein bisschen Systematik sorgen; zum einen, weil diese Fakten selbst gerne in Klausuren und Physikum geprüft werden, zum anderen, weil mit einem guten Verständnis der Grundlagen die Stoffwechselwege viel leichter ihren Weg ins Langzeitgedächtnis finden.

Kohlenhydrate

Von KohlenhydratenKohlenhydrate (Kap. 3) bzw. ZuckernZucker habt ihr mit Sicherheit schon eine gute Vorstellung aus dem Alltag. Wenn man sich Kohlenhydrate verschiedener Größe anschaut, erkennt man, dass ihnen eine gemeinsame Summenformel zugrunde liegt: Cn(H2O)n. Jedem C-Atom wird also quasi ein Wassermolekül zugeordnet, was auch den Namen Kohlenhydrat erklärt.

Für Ahnungslose

Was bringt eine allgemeine Summenformel? Will man wissen, aus wie vielen Atomen ein Kohlenhydrat mit 6 C-Atomen besteht, muss man nur für „n“ die Zahl 6 einsetzen und erhält die korrekte Summenformel.

Für die Klausur

Die meisten Zucker erkennt ihr an der Endung „ose“. Das heißt aber nicht, dass alle Zucker diese Endung haben müssen.

Die einfachsten Zucker sind die Monosaccharide (Einfachzucker), die sich zu Oligo- und Polysacchariden (Mehrfachzucker) verknüpfen lassen (Abb. 1.3).
Monosaccharide Teil 1
MonosaccharideMonosaccharide werden häufig in der Fischer-Projektion dargestellt. Falls die Chemie schon etwas länger zurückliegt, wollen wir schnell die wichtigsten Fakten zu dieser Darstellungsform wiederholen:
  • 1.

    Die längste Kohlenhydratkette des Moleküls, dessen Fischer-ProjektionFischer-Projektion gezeichnet werden soll, wird von oben nach unten gezeichnet.

  • 2.

    Die am höchsten oxidierte Gruppe (in der der Kohlenstoff die höchste Oxidationszahl hat) steht oben. Zum Thema Oxidation/Reduktion werden wir später noch einige Fakten wiederholen. Die Kette wird von oben nach unten von 1 aufwärts durchnummeriert.

  • 3.

    Für die räumliche Anordnung muss man sich vorstellen, dass alle vertikalen Bindungen (zwischen C-Atomen) nach hinten, also ins Blatt hinein, und alle horizontalen Bindungen nach vorne, also aus dem Blatt heraus, weisen.

Lerntipp

Um nicht mehr zu vergessen, in welche Richtung die Bindungen in der Fischer-Projektion zeigen, müsst ihr euch nur vorstellen, dass ihr von einem schüchternen Menschen umarmt werdet. Die Arme zeigen nach vorne, Körperkontakt wird allerdings vermieden.

In der Fischer-Projektion können wir wichtige Klassifikationskriterien und Eigenschaften der Zucker erkennen.
Alle Zucker tragen eine CarbonylgruppeCarbonylgruppe (Kohlenstoff ist mit Sauerstoff durch eine Doppelbindung verknüpft). Diese ist entweder endständig (dann handelt es sich um ein AldehydAldehyd) oder an ein C-Atom innerhalb der Kette (KetonKeton) gebunden (Abb. 1.4). Monosaccharide können verschieden lange Kohlenstoffketten besitzen. Je nach Kettenlänge unterscheidet man:
3 C-Atome = Triose (z. B. Glycerinaldehyd)
4 C-Atome = Tetrose
5 C-Atome = Pentose (z. B. Ribose)
6 C-Atome = Hexose (z. B. Glucose)
Aufgrund der beiden Unterscheidungsmerkmale (funktionelle Gruppe und Kettenlänge) ordnet man Zucker einer Gruppe zu. So ist z. B. Glucose eine Aldohexose, da sie eine Aldehydgruppe trägt und aus 6 C-Atomen besteht.
Wenn ihr nun aber einen Blick auf die wichtigen Kohlenhydrate (Abb. 1.3) werft, wird euch auffallen, dass sowohl Glucose als auch Galaktose Aldohexosen sind. Sie unterscheiden sich lediglich darin, dass die Hydroxygruppen (OH-Gruppen) teilweise in verschiedene Richtungen zeigen. Man spricht von unterschiedlichen Konfigurationen an den Chiralitätszentren. Bevor wir uns damit weiter befassen, sollten wir noch einmal die wichtigsten Fakten zur Stereochemie auffrischen.
Exkurs: Stereochemie
Im Rahmen der StereochemieStereochemie gibt es einige Definitionen, an denen kein Weg vorbeiführt … genau lesen lohnt sich! Falls ihr vor lauter Isomeren den Überblick verliert, werft einen Blick in Tab. 1.1.
Aus der Chemie kennt ihr bereits SummenformelnSummenformel (z. B. H20), die das Verhältnis der Atome einer Verbindung zueinander angeben, aber auch StrukturformelnStrukturformel, die deutlich machen, wie die Atome miteinander verknüpft sind. Wenn zwei Stoffe dieselbe Summenformel haben, sich aber in ihrer Strukturformel unterscheiden, spricht man von KonstitutionsisomerenKonstitutionsisomere. In Abb. 1.5 haben z. B. beide Moleküle die Summenformel C4H10, aber unterschiedliche Strukturen. Sie sind Konstitutionsisomere.
Bei StereoisomerenStereoisomere sind dagegen Summen- und Strukturformel identisch. Jedes Atom hat also in beiden Verbindungen dieselben Bindungspartner. Was sich allerdings unterscheidet, ist die räumliche Anordnung.
Lassen sich die Moleküle durch „Drehen“ an einer Einfachbindung ineinander überführen, kann man statt von Stereoisomeren auch genauer von KonformationsisomerenKonformationsisomere (RotamerenRotamere) sprechen. Ist dies nicht der Fall (man müsste Bindungen brechen und neu verknüpfen), bezeichnet man die Moleküle als Konfigurationsisomere.
Auch bei KonfigurationsisomerenKonfigurationsisomere kann man noch präziser werden. Verhalten sich zwei Konfigurationsisomere wie Bild und Spiegelbild zueinander, spricht man von EnantiomerenEnantiomere (Abb. 1.6).
Vergleicht man zwei Enantiomere, wird man feststellen, dass die physikalischen Eigenschaften (Schmelztemperatur, Siedetemperatur etc.) identisch sind. Trotzdem können manche Enantiomere im menschlichen Körper völlig unterschiedliche Wirkungen entfalten (Enzyme können nämlich die Enantiomere unterscheiden).
Übrigens: Verhalten sich zwei Konfigurationsisomere nicht wie Bild und Spiegelbild zueinander, spricht man von DiastereomerenDiastereomere.
Doch zurück zum Wesentlichen: Wir hatten gesagt, dass sich Monosaccharide in der Konfiguration an ihren Chiralitätszentren unterscheiden können. Der Begriff „chiral“ bedeutet so viel wie „händig“, denn auch unsere Hände sind wie enantiomere Moleküle Spiegelbilder, die sich nicht durch Drehen ineinander überführen lassen. Chirale Moleküle besitzen immer ein C-Atom, das als ChiralitätszentrumChiralitätszentrum fungiert und für die ChiralitätChiralität verantwortlich ist. Wenn man es genau nimmt, gilt diese Bedingung nur für die zentrale Chiralität. Da aber dieser Sonderfall die einzige in der Medizinerausbildung wichtige Chiralität darstellt, können wir andere Kriterien für chirale Moleküle vernachlässigen. Wie erkennen wir ein Chiralitätszentrum?
  • 1.

    Das C-Atom muss sp3-hybridisiert sein. Wenn ihr mittlerweise vergessen habt, was das bedeutet, sucht einfach nach einem C-Atom, das vier Einfachbindungen ausbildet.

  • 2.

    Das C-Atom muss über die Einfachbindungen an vier unterschiedliche Substituenten gebunden sein.

Nun wissen wir zwar, wie man ein Chiralitätszentrum findet, aber was hat es mit dessen Konfiguration auf sich? Man kann den Substituenten des Chiralitätszentrums Prioritäten zuweisen und je nach Anordnung dieser Prioritäten bezeichnet man es als R- oder S-konfiguriert. Wer hierzu noch weitere Details will, wirft am besten noch einmal einen Blick in ein Chemiebuch. Wenn Moleküle in der Fischer-Projektion dargestellt sind, verwendet man gerne noch eine andere Nomenklatur, die uns auch bei den Kohlenhydraten begegnen wird: Weist die funktionelle Gruppe nach rechts, bezeichnet man das Chiralitätszentrum als D (lat. dexter). Weist sie dagegen nach links, spricht man von L (lat. laevus).
Monosaccharide Teil 2
Wir waren dabei, GlucoseGlucose und GalaktoseGalaktose zu vergleichen, und hatten bereits festgestellt, dass sie dieselbe Strukturformel besitzen und der Unterschied in der Konfiguration an den Chiralitätszentren liegt. Mit unserem frisch erworbenen Wissen sehen wir, dass die C-Atome 2, 3, 4 und 5 der beiden Zucker chiral sind. Das bedeutet leider, dass ihr die Richtung, in welche die Hydroxygruppen an diesen C-Atomen zeigen, auswendig lernen müsst, wenn ihr die Zucker korrekt zeichnen oder erkennen wollt.

Für Ahnungslose

Was ist mit den anderen beiden C-Atomen? C1 ist nicht sp3-hybridisiert (erkennbar an der Doppelbindung) und C6 ist mit zwei H-Atomen verknüpft, hat also keine 4 unterschiedlichen Substituenten.

Lerntipp

Ein paar Eselsbrücken helfen einem dabei, sich die Konfigurationen der einzelnen Zucker einzuprägen. Bei der Glucose merkt man sich „ta tü ta ta“. Die Hydroxygruppen an C2, C4 und C5 zeigen also auf dieselbe Seite, wohingegen C3 auf die andere Seite zeigt. Ob die Gruppen nach rechts oder nach links zeigen, hängt davon ab, ob ihr D- oder L-Glucose zeichnet.

Bei der Galaktose sehen die Hydroxygruppen aus wie die Spitze einer Rakete, die durch die Galaxis fliegt. Fructose sieht aus wie Glucose, nur eben als Ketose. Wenn ihr die „wichtigen Kohlenhydrate“ aus Abb. 1.3 erkennen könnt, solltet ihr für Klausur und Physikum gut gerüstet sein.

D- oder L-Glucose? Es gibt zwei Möglichkeiten, Glucose zu zeichnen: Entweder zeigen die Hydroxygruppen an C2,4,5 nach rechts und an C3 nach links oder umgekehrt. Bei der Klassifikation der Zucker benennt man diese nach der Konfiguration des Chiralitätszentrums, das am weitesten von der Aldehyd- oder Ketogruppe entfernt ist. Klingt schwierig? Ist aber ziemlich simpel! Bei der Glucose in Abb. 1.3 zeigt die OH-Gruppe an C5 nach rechts. C5 ist also D-konfiguriert; folglich bezeichnet man das Molekül als D-Glucose. Die meisten Zucker, die wir im Alltag konsumieren, sind übrigens D-konfiguriert.
Macht es einen Unterschied, ob wir D- oder L-Zucker essen? Ja, und den kann man sogar schmecken! Den süßen Geschmack der D-Glucose kennt ihr, wohingegen L-Glucose bitter schmeckt.
D- und L-Glucose verhalten sich wie Bild und Spiegelbild zueinander; sie sind folglich Enantiomere. Ein Gemisch, in dem zwei Enantiomere zu gleichen Teilen vorkommen (z. B. 50 % D-Glucose und 50 % L-Glucose), bezeichnet man übrigens als RacematRacemat.
Betrachten wir dagegen D-Glucose und D-Galaktose, erkennen wir, dass sich diese nicht durch Spiegeln ineinander überführen lassen. Sie sind Diastereomere, genauer gesagt Epimere. Epimere sind Diastereomere, die sich in der Konfiguration genau eines Chiralitätszentrums (in diesem Fall C4) unterscheiden.
In Wasser und folglich auch im menschlichen Körper (der hauptsächlich aus Wasser besteht) liegen Monosaccharide meist nicht als Kette vor, sondern bilden Ringsysteme. Der Ringschluss läuft dabei immer nach einem ähnlichen Schema ab (Abb. 1.7):
  • 1.

    Die Hydroxygruppe des letzten chiralen C-Atoms greift an der Aldehyd- oder Ketogruppe an.

  • 2.

    Das Sauerstoffatom der Hydroxygruppe wird als Sauerstoffbrücke Teil des Rings. Das Wasserstoffatom der Hydroxygruppe bildet mit dem Sauerstoffatom der Carbonylgruppe eine neue Hydroxygruppe.

  • 3.

    Der fertige Ring lässt sich in der Haworth-StrukturHaworth-Struktur darstellen (Abb. 1.8).

Für die Klausur

Beim Ringschluss reagiert eine Hydroxy- mit einer Carboxygruppe. Im Chemieteil des Physikums könnte gefragt werden, wie das Produkt dieser Reaktion heißt: Es handelt sich um ein HalbacetalHalbacetal!

Um aus der Fischer-Projektion auf die Darstellung des Rings in der Haworth-Struktur zu kommen, muss man verschiedene Punkte beachten. Euch wird auffallen, dass einige OH-Gruppen über und andere unter der Ringebene stehen. Ob ein Atom über oder unter dem Ring steht, könnt ihr euch aus der Fischer-Projektion herleiten. Beachtet bitte, welches C-Atom aus der Fischer-Projektion an welchem Ort in der Haworth-Struktur landet, und versucht vielleicht auch mal, einige der anderen Monosaccharide selbst zu zeichnen.

Lerntipp

FLOH: Fischer Links Oben Haworth. Eine Gruppe, die in der Fischer-Projektion auf der linken Seite des Moleküls steht, zeichnet man in der Haworth-Schreibweise nach oben.

In der Ringform kann man noch eine weitere Unterscheidung zwischen den Zuckern machen. Liegen sie als Fünfring vor, spricht man von FuranosenFuranose. Einen Sechsring bezeichnet man als PyranosePyranose (Abb. 1.8). Am Beispiel der Glucopyranose seht ihr außerdem, dass an C1 (die rechte Ecke des Rings), das früher die Aldehydgruppe trug, nun ein Chiralitätszentrum entstanden ist. Dieses Zentrum wird im Fall von Zuckern auch als anomeres C-Atom bezeichnet. Je nachdem, ob die Hydroxygruppe am anomeren C nach unten oder oben zeigt, bezeichnet man den Zucker als α oder β. Bei der Glucose in unserem Körper stehen die α-, die β- und die offenkettige Form im Gleichgewicht. Man spricht von MutarotationMutarotation.

Für die Klausur

Wenn ihr mal im Stress der Prüfung das anomere C-Atom nicht finden könnt, sucht nach einem C, das über zwei Einfachbindungen an Sauerstoffatome gebunden ist!

Lerntipp

Furanose = Fünfring (4 C- und 1 O-Atom)

Pyranose = Sechsring (5 C- und 1 O-Atom)

Alpha = abwärts

Beta = oben

Noch ein letzter Punkt, dann können wir das Kapitel Monosaccharide vorerst abschließen. Wir haben gelernt, dass Monosaccharide funktionelle Gruppen besitzen, und diese sind bekanntlich gerne an chemischen Reaktionen beteiligt.

Für Ahnungslose

Was sind funktionelle GruppenGruppefunktionelle? In der Organik (also der Chemie des Kohlenstoffs) hat man häufig mit Verbindungen von Kohlen- und Wasserstoff zu tun. Da sich diese beiden Elemente in ihren Elektronegativitäten (also dem Vermögen, Elektronen an sich zu ziehen) kaum unterscheiden, sind die Bindungen zwischen den Atomen in Kohlenwasserstoffen quasi unpolar und damit eher wenig reaktiv. Neben Kohlen- und Wasserstoff können aber auch noch andere Elemente in organischen Verbindungen vorkommen, die man als Heteroatome bezeichnet. Deren Elektronegativitäten unterscheiden sich teilweise stark von denen des Kohlenstoffs (Sauerstoff ist z. B. vergleichsweise stark elektronegativ). Da das elektronegativere Atom gemeinsam bindende Elektronenpaare zu sich zieht, bewirkt dies eine lokal stärker negative Ladung und damit eine Polarisierung der Atombindung. Am anderen Bindungspartner entsteht dagegen ein positiver Ladungsschwerpunkt. Da nun entgegengesetzt geladene Teilchen an der polarisierten Bindung angreifen können, ist die Reaktivität gegenüber einer unpolaren Bindung erhöht.

Heteroatome (aber auch Doppelbindungen) beeinflussen also die Reaktivität einer organischen Verbindung. Man bezeichnet sie deshalb auch als funktionelle Gruppen.

Im Folgenden sind wichtige ReaktionsmechanismenZuckerReaktionsmechanismen zusammengefasst, wobei es Punkte bringen kann, euch den Reaktionsmechanismus und das Produkt einzuprägen (Abb. 1.9). Schaut gelegentlich einmal auf die Fischer-Projektionen der Zucker, um euch die Reaktion und das Produkt besser vorstellen zu können.
  • Aus Glucose entsteht durch Oxidation an C1 Gluconsäure.

  • Aus Glucose entsteht durch Oxidation an C6 Glucuronsäure.

  • Aus Glucose entsteht durch Reduktion der Aldehydgruppe Sorbitol (ein Polyalkohol).

  • Aus Mannose entsteht durch Reduktion der Aldehydgruppe Mannitol (ebenfalls ein Polyalkohol).

Exkurs: Oxidation und Reduktion
Auch hierOxidationReduktion noch einmal eine kleine Auffrischung eures Chemiewissens:
  • Gibt ein Stoff Elektronen ab, wird er oxidiert.

  • Nimmt ein Stoff Elektronen auf, wird er reduziert.

Da in der Natur Elektronen nicht einfach abgegeben werden, um dann frei im Raum herumzuschwirren, finden Elektronenabgabe und -aufnahme in einer gekoppelten REDuktions-OXidations-Reaktion (RedoxreaktionRedoxreaktion) statt.

Lerntipp

Reduktion = mehr (Elektronenaufgabe)

Oxidation = Ex (Elektronenabgabe)

Manchmal sieht man allerdings nicht auf den ersten Blick, wo Elektronen aufgenommen oder abgegeben werden, weshalb man Oxidationszahlen als Hilfsmittel nutzt. OxidationszahlenOxidationszahl sind als formale Ladungen definiert. Was zunächst verwirrend klingt, ist eigentlich ganz einfach: Die Oxidationszahl vergleicht den Zustand eines Atoms mit dem Zustand, den es als Element hat. Die folgenden Beispiele sollten Klarheit schaffen:
  • 1.

    Liegt ein Stoff als Element vor, hat er genauso viele Elektronen, wie seiner Kernladungszahl (= Protonenzahl) entspricht, und erhält die Oxidationszahl 0.

  • 2.

    Liegt ein Stoff als Ion vor, hat er genauso viele Elektronen mehr oder weniger, wie seine Ladung angibt. Seine Oxidationszahl entspricht folglich der Ladung (Mg2+ hat 2 Elektronen weniger als das Mg-Atom und somit die Oxidationszahl +2).

Aufpassen muss man bei Molekülen! Zur Erinnerung: Atome sind über gemeinsam bindende Elektronenpaare verbunden. Das Elektronenpaar wird bei der Bestimmung der Oxidationszahl immer dem elektronegativeren Partner zugeordnet. Es bietet sich deshalb an, Moleküle zu zeichnen und mit einem Bleistift die Elektronenpaare zuzuordnen. Dann zählt man für jedes Atom die Elektronen, die ihm zugeordnet werden, und vergleicht diese Anzahl mit der, die es im elementaren Zustand hätte (Abb. 1.10).

Achtung

Im Infokasten zu den funktionellen Gruppen haben wir gelernt, dass eine Bindung zwischen Kohlenstoff und Wasserstoff aufgrund ähnlicher Elektronegativitäten als unpolar bezeichnet wird. Trotzdem wird das bindende Elektronenpaar bei der Bestimmung der Oxidationszahlen dem Kohlenstoff zugewiesen.

Da eine Reduktion mit der Aufnahme von Elektronen verbunden ist, bewirkt sie eine Erniedrigung der Oxidationszahl, während eine Oxidation mit einer Erhöhung der Oxidationszahl verbunden ist.

Lerntipp

Wenn man nicht mehr weiß, ob eine Oxidation zu einer Erhöhung oder einer Erniedrigung der Oxidationszahl führt, muss man nur genau hinschauen: Das Wort Oxidationszahl enthält bereits ein +, es ist lediglich ein bisschen gekippt.

In der organischen Chemie, mit der wir uns in der Biochemie vorwiegend befassen werden, ist die Definition der Begriffe Oxidation und Reduktion sogar noch ein wenig simpler: In der Organik definiert man die Abgabe von Wasserstoffatomen bzw. das Knüpfen einer Bindung zu einem Sauerstoffatom als Oxidation. Den umgekehrten Fall nennt man folglich Reduktion.

Für Ahnungslose

Warum wird die Abgabe von H-Atomen (Achtung: nicht Protonen!) als OxidationOxidation bezeichnet? Mit den H-Atomen gehen natürlich auch deren Elektronen verloren. Wie wir wissen, werden diese bei der Bestimmung der Oxidationszahlen den C-Atomen zugesprochenen, an welche die H-Atome gebunden sind (höhere Elektronegativität des C gegenüber dem H). Bei der Abspaltung eines Wasserstoffatoms wird daher die Oxidationszahl am C-Atom größer; es ist oxidiert worden.

Warum wird das Knüpfen einer Bindung zu einem Sauerstoffatom als Oxidation bezeichnet? Die Bindung an ein elektronegatives O-Atom führt dazu, dass sich die Oxidationszahl des bindenden C-Atoms erhöht (da dessen Elektron nun dem O zugesprochen wird), sodass dies ebenfalls eine Oxidation darstellt.

Disaccharide
Wir haben schon einiges über Monosaccharide gelernt und es wurde bereits erwähnt, dass sich diese zu DisaccharidenDisaccharide verknüpfen lassen. Die Bindung zwischen den Monosacchariden wird glykosidische Bindung (genauer: O-glykosidische Bindung, weil die Ringe über ein Sauerstoffatom verbunden sind) genannt. Die Reaktion, bei der die zwei Zucker verknüpft werden, ist übrigens eine Acetalbildung. An dieser AcetalbildungAcetal ist immer das anomere C-Atom des einen Monosaccharids beteiligt. Das andere Monosaccharid muss nicht zwingend mit seinem anomeren C-Atom binden. Es muss sich auch nicht um ein Monosaccharid derselben Sorte handeln. Auch die glykosidische Bindung wird als α oder β klassifiziert, je nachdem, ob die OH-Gruppe am anomeren C-Atom in α- oder β-Stellung steht.
Man gibt bei Disacchariden immer die beteiligten Zucker, die Nummern der beteiligten Atome und die α- oder β-Klassifikation an. Die wichtigsten DisaccharideDisaccharideBindungen und die zugrunde liegende Bindung solltet ihr kennen (Abb. 1.11):
  • Lactose (Milchzucker): Galaktose und Glucose sind β-1,4-glykosidisch verknüpft.

  • Maltose (Malzzucker): Glucose und Glucose sind α-1,4-glykosidisch verknüpft.

  • SaccharoseSaccharose (Haushaltszucker): α-Glucose und β-Fructose sind 1,2-glykosidisch verknüpft. Beide anomeren C-Atome sind an der glykosidischen Bindung beteiligt.

Lerntipp

MaltoseMaltose ist als Malzzucker im Bier enthalten. Sie besteht aus zwei Glucoseeinheiten, was als Glc-Glc abgekürzt wird. Wenn ihr versucht, „Glc-Glc“ auszusprechen, werdet ihr sehen, dass das in etwa dasselbe Geräusch ist, das in eurem Hals beim Biertrinken entsteht.

Achtung

LactoseLactose hat nichts mit Lactat zu tun, mit dem wir uns später in diesem Buch noch genauer befassen werden.

Noch ein eher für die Chemie wichtiger Fakt: Man unterscheidet reduzierende und nichtreduzierende Zucker. Besitzt ein Zucker eine Aldehydgruppe, kann er an dieser oxidiert werden und ist damit selbst ein reduzierender Zucker. Ein Disaccharid besitzt nur dann eine Aldehydgruppe, wenn sich mindestens einer der beiden Zucker aus der Ringform in die Kettenform öffnen kann. Das wiederum ist nur dann möglich, wenn eins der anomeren C-Atome nicht an der glykosidischen Bindung beteiligt ist, da dort die Ringöffnung stattfinden muss. Somit ist Saccharose kein reduzierender Zucker, Lactose und Maltose dagegen schon.

Für die Klausur

Enzyme, die Disaccharide spalten, haben denselben Namen wie die Zucker, mit dem Unterschied, dass sie auf „ase“ enden. Lactase spaltet folglich Lactose. Wenn sie fehlt, bekommt man Schwierigkeiten bei der Verdauung von Milchprodukten (die verbreitete Lactose-Unverträglichkeit).

Polysaccharide
Man kann Monosaccharide natürlich auch zu längeren Zuckern verknüpfen. Diese nennt man PolysaccharidePolysaccharide. Man unterscheidet Polysaccharide, die aus identischen Monosaccharideinheiten aufgebaut sind (HomoglykaneHomoglykane), und solche, die aus unterschiedlichen Monosaccharideinheiten bestehen (HeteroglykaneHeteroglykane).
Ihr solltet folgende Polysaccharide und natürlich die Verknüpfung ihrer einzelnen Bausteine kennen:
  • Cellulose: CelluloseCellulose gibt Pflanzen Struktur. Sie besteht aus Glucoseeinheiten, die β-1,4-glykosidisch verknüpft sind, ist also ein Homoglykan. Da der menschliche Körper keine β-Glucosidase besitzt, kann Cellulose im Gegensatz zur ebenfalls β-1,4-glykosidisch verknüpften Lactose nicht abgebaut werden. Man zählt sie deshalb zu den Ballaststoffen. Aus Cellulose Energie zu gewinnen, ist uns nicht möglich.

  • Stärke: StärkeStärke ist der Speicherstoff pflanzlicher Zellen. Sie besteht aus Glucose, die α-glykosidisch verknüpft ist; sie ist also ebenfalls ein Homoglykan. Im Unterschied zur Cellulose können wir Stärke verdauen. Stärke besteht aus Amylose und Amylopectin. In der Amylose liegt Glucose in unverzweigten Ketten α-1,4-glykosidisch verknüpft vor. Im Amylopectin sitzen an diesen Ketten noch Verzweigungen, an denen die Glucosemoleküle α-1,6-glykosidisch verknüpft sind. Das wichtigste Enzym zum Abbau der Stärke im menschlichen Körper heißt passenderweise α-Amylase.

  • Glykogen: GlykogenGlykogen ist ein Speicherstoff tierischer und menschlicher Zellen. Glykogen ähnelt dem Amylopectin, enthält allerdings weitaus mehr Verzweigungen. Betrachtet man den menschlichen Körper, findet sich das meiste Glykogen in den Skelettmuskeln (einfach weil wir so viel Muskulatur haben). Über die höchste Konzentration an Glykogen verfügt dagegen die Leber; dort beträgt sie etwa 10 % und ist damit 10-mal höher als in der Skelettmuskulatur.

So weit, so gut, aber bis jetzt haben wir nur Homoglykane kennengelernt. Die Heteroglykane liegen meist nicht allein vor, sondern finden sich in Verbindungen mit Proteinen und Lipiden, zu denen wir noch kommen werden. Da es sich aber so gut anbietet, werden wir die Heteroglykane trotzdem schon hier besprechen. Die Details zu Proteinen und Lipiden lernt ihr dann im Anschluss kennen.
  • MucopolysaccharideMucopolysaccharide/GlucosaminoglykaneGlucosaminoglykane: Diese Zucker enthalten noch keine Proteine oder Lipide. Um trotzdem für ein bisschen Abwechslung zu sorgen, kommen in Mucopolysacchariden nicht die „klassischen“ Zucker wie Glucose oder Galaktose, sondern mit diversen anderen funktionellen Gruppen „verzierte“ Monosaccharide vor. Das Grundgerüst bilden dabei eine Uronsäure und ein Aminozucker, die immer wieder aneinandergereiht sind (man spricht von repetitiven Disaccharideinheiten). Ein wichtiges Mucopolysaccharid ist die HyaluronsäureHyaluronsäure aus Glucuronsäure und N-Acetyl-Glucosamin. Löst man dieses Molekül in Wasser, lagern sich Wassermoleküle an die Hyaluronsäure an (Hydratation). Da die Moleküle mit ihrer Hydrathülle sehr groß sind, bilden sie einen zähen Schleim (lat. mucus), was den Namen erklärt. Weitere erwähnenswerte Beispiele sind das HeparinHeparin, das für die Blutgerinnung wichtig ist, und ChondroitinsulfatChondroitinsulfat (N-Acetylgalaktosamin + Glucuronsäure), das Knorpelgewebe hilft, Kompressionskräften zu widerstehen.

Für Ahnungslose

Was sind UronsäurenUronsäuren? Ihr kennt bereits ein Beispiel: Die Glucuronsäure, die bei der Oxidation von Glucose an C6 entsteht. Ganz allgemein entstehen Uronsäuren durch Oxidation der primären Hydroxygruppe eines Monosaccharids. Was ist die primäre Hydroxygruppe? Das ist die Hydroxygruppe, die an einem C-Atom hängt, das an genau zwei weitere H-Atome gebunden ist.

  • ProteoglykaneProteoglykane: Wie der Name schon sagt – hier sind Zucker an Proteine gebunden. Da allerdings der Anteil der Kohlenhydrate wesentlich größer ist als der der Proteine, ähneln die chemischen Eigenschaften der Proteoglykane denen von Zuckern. Das Protein in der Mitte, das Core-Protein, dient vor allem dazu, die Polysaccharide zu organisieren. Es sind übrigens nicht irgendwelche Polysaccharide, sondern die gerade angesprochenen Mucopolysaccharide. Ein wichtiges Proteoglykan ist das Aggrecan, das für die Struktur von Knorpelgewebe eine wichtige Rolle spielt.

    Übrigens: Handelt es sich beim Proteinanteil lediglich um ein kurzes Peptid, spricht man von einem Peptidoglykan. Diese kommen vor allem in der Zellwand von Bakterien vor.

  • GlykoproteineGlykoproteine: Auch hier sind Zucker an Proteine gebunden; allerdings ist der Proteinanteil deutlich größer als der der Kohlenhydrate. Glykoproteine erfüllen im Körper vielfältige Aufgaben. Proteine der Zellmembran sind an ihrer extrazellulären Seite glykosyliert. Mit dieser Zuckerstruktur gibt sich die Zelle ihrer Umgebung zu erkennen. Auch ein Großteil der Proteine des Blutplasmas, mit Ausnahme von Albumin und Präalbumin, sind Glykoproteine.

Lerntipp

Wie kann man sich merken, welcher Anteil im Heteroglykan dominiert? Der Nachname bestimmt die (Familien-)Zugehörigkeit! Proteoglykane gehören folglich zu den Zuckern, wohingegen bei Glykoproteinen der Proteinanteil dominiert.

Ihr habt es fast geschafft! Zum Abschluss unserer kleinen Wiederholung und Vertiefung der Kohlenhydrate wollen wir noch einen prominenten Vertreter der Zucker kennenlernen – die N-Acetylneuraminsäure.
N-AcetylneuraminsäureN-Acetylneuraminsäure gehört zu den Sialinsäuren und erfüllt im menschlichen Körper eine besondere Funktion: Sie ist der letzte Zucker der Zuckerkette von Glykoproteinen, die im Blutplasma schwimmen. Diese Proteine sollen nicht ewig im Blut verbleiben, sondern unterliegen, wie so ziemlich alles im menschlichen Körper, einem Zyklus von Abbau und Resynthese. Und hier kommt die N-Acetylneuraminsäure ins Spiel: Jedes Glykoprotein wird, wenn es lang genug im Plasma schwimmt, den ein oder anderen Baustein aus seiner Zuckerkette verlieren. Wenn die N-Acetylneuraminsäure vom Glykoprotein abgespalten wird, bedeutet das für den Körper, dass dieses Protein reif für den Abbau ist. Aus diesem Grund gibt es auf den Leberzellen (Hepatozyten) sogenannte Asiaglykoprotein-RezeptorenAsiaglykoprotein-Rezeptoren. Diese erkennen gewissermaßen die Abwesenheit von Sialinsäure auf Glykoproteinen. Anders gesagt: Gelangt ein Glykoprotein, bei dem die N-Acetylneuraminsäure abgespalten wurde, an diese Rezeptoren, wird das Protein erkannt, in die Zelle aufgenommen (internalisiert) und abgebaut.

Aminosäuren und Proteine

Während uns die Kohlenhydrate vor allem im Energiestoffwechsel begegnen werden, spielen Proteine eine wichtige Rolle im Baustoffwechsel (was aber nicht heißt, dass sie nicht auch zur Energiegewinnung verbrannt werden können; Kap. 6). Proteine bestehen aus Aminosäuren, mit denen wir uns als Erstes befassen wollen.
Aminosäuren
Zunächst einmal solltet ihr euch darüber im Klaren sein, dass es eine unfassbare Vielfalt von AminosäurenAminosäure gibt. Die, mit denen wir uns hier beschäftigen, sind Säuren, die einerseits eine Carboxygruppe und andererseits am α-C-Atom eine Aminogruppe tragen. Man nennt sie folglich α-Aminocarbonsäurenα-Aminocarbonsäuren. Sie besitzen alle eine gemeinsame Struktur, die ihr Abb. 1.12 entnehmen könnt, unterscheiden sich aber in einem Rest (R).

Für Ahnungslose

Was ist das α-C-Atom? Wenn man über eine funktionelle Gruppe spricht, ist immer ein Kohlenstoffatom an dieser Gruppe beteiligt. Das C-Atom unmittelbar daneben wird α-C-Atom genannt. Das folgende heißt β-C-Atom usw.

Was sind Carboxygruppen? Die CarboxygruppeCarboxygruppe ist eine funktionelle Gruppe, die entsteht, wenn ein Aldehyd oxidiert wird. Sie bestehen, wie der Name schon sagt, aus einer Carbonyl- und einer Hydroxygruppe. Das Besondere an diesen funktionellen Gruppen ist, dass die Hydroxygruppe ein Proton abgeben kann. Substanzen, die Carboxygruppen tragen, reagieren also als Säuren.

Was sind Aminogruppen? AminogruppenAminogruppe sind funktionelle Gruppen, die Stickstoff enthalten. Sie können die Summenformel NH oder NH2 haben. Vielleicht wisst ihr aus der Chemie noch, dass Stickstoff ein freies Elektronenpaar besitzt. Wo so viel negative Ladung ist, kann mit Leichtigkeit ein positiv geladenes Proton binden, sodass Amine in Wasser basisch reagieren.

Auch unter den α-Aminocarbonsäuren sind noch lange nicht alle für uns interessant. In diesem Kapitel sollen uns nur die proteinogenen Aminosäuren beschäftigen, also nur die, welche in unserem Körper in Proteine eingebaut werden und ihm dadurch Struktur und Form geben.
Wenn ihr euch die Aminosäuren anschaut, werdet ihr feststellen, dass bei fast allen Aminosäuren das α-C-Atom chiral ist (vier Einfachbindungen zu vier verschiedenen Substituenten). Lediglich beim Glycin ist dieses C-Atom an zwei H-Atome gebunden und folglich achiral. Bei allen anderen Aminosäuren müssen wir uns fragen, wie diese konfiguriert sind: Alle wichtigen Aminosäuren in unserem Körper sind (im Gegensatz zu den Zuckern) L-konfiguriert, was ihr bei der Darstellung in der Fischer-Projektion berücksichtigen solltet (Abb. 1.13).
Die 20 proteinogenen AminosäurenAminosäureproteinogene solltet ihr erkennen und zeichnen können, weshalb sie in Abb. 1.14 dargestellt sind. Wichtig dabei: Lernt die Aminosäuren direkt gruppenweise (also alle basischen Aminosäuren, alle sauren Aminosäuren usw.), so erspart ihr euch später viel Zeit! Ihr findet in der Abbildung außerdem vier nichtproteinogene Aminosäuren, auf die wir später noch einmal zu sprechen kommen werden. Jede Aminosäure hat zudem eine Abkürzung aus drei Buchstaben, die ihr kennen solltet, wobei diese eher intuitiv sind. Außerdem gibt es auch noch einen 1-Buchstaben-Code, der euch aber, wenn ihr nicht jeden Tag Publikationen lest, nicht unbedingt interessieren muss.

Für die Klausur

Wenn ihr in einer mündlichen Prüfung etwas zeichnen sollt, habt ihr gute Chancen, dass es eine Aminosäure sein wird. Daher lohnt es sich, hier etwas Zeit zu investieren.

Da ihr in diesem Buch noch viele wichtige Strukturformeln kennenlernen werdet, solltet ihr euch überlegen, ob ihr eine Strukturformelkartei anlegen wollt. Dafür zeichnet ihr einfach die Strukturformel der Verbindung auf die eine Seite einer Karteikarte und ihren Namen (und evtl. noch ein paar wichtige Fakten) auf die andere. Auf diese Weise könnt ihr Moleküle wie Vokabeln lernen und seid für Klausur und Physikum mit Sicherheit gerüstet.

Und wo wir gerade so schön am Auswendiglernen sind: Viele Aminosäuren können vom Körper selbst synthetisiert werden (Kap. 6.3). Die Aminosäuren, bei denen das nicht möglich ist, bezeichnet man als essenziell – sie müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Um euch zu merken, welche Aminosäuren essenziell sind, haltet ihr euch am besten an den obligatorischen Merkspruch.

Lerntipp

Die essenziellen AminosäurenAminosäureessenzielle:

Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins liebliche Träume.

= Phenylalanin, Isoleucin, Tryptophan, Methionin, Leucin, Valin, Lysin und Threonin

Vielleicht irritiert euch die Einteilung in saure und basische Aminosäuren; schließlich verfügen alle Aminosäuren definitionsgemäß über eine Carboxy- und eine Aminogruppe, können also sowohl Protonen aufnehmen als auch abgeben. Sie sind amphotere Verbindungen.
Befindet sich die Aminosäure in einem sauren Lösungsmittel, sind in der Lösung bereits viele Protonen vorhanden. Die Carboxygruppe wird also ihr Proton nicht abgeben können, wohingegen die Aminogruppe kein Problem haben wird, ein Proton zu finden, das sie anlagern kann. Die Aminosäure ist somit positiv geladen und wird, wenn man ein elektrisches Feld anlegt, zum negativen Pol wandern.
Befindet sich eine Aminosäure in einem alkalischen Lösungsmittel, herrscht in der Lösung ein Mangel an Protonen. Die Aminogruppe wird also kaum ein Proton anlagern können, wohingegen die Carboxygruppe mit Freude ihr Proton abgibt. Die Aminosäure ist negativ geladen, wandert in einem elektrischen Feld folglich zum positiven Pol.
Irgendwo zwischen diesen Extremen liegt ein Punkt, an dem sowohl die Carboxygruppe ein Proton abgegeben als auch die Aminogruppe ein Proton aufgenommen hat. Die Aminosäure trägt somit eine positive und eine negative Ladung (ZwitterionZwitterion). Im elektrischen Feld will sie einerseits zum positiven, andererseits zum negativen Pol. Aus diesem Grund wandert sie letztendlich gar nicht. Man bezeichnet den pH-Wert, bei dem dieser Zustand erreicht ist, als isoelektrischenPunkt, isoelektrischer Punkt (IP). Für die meisten Aminosäuren kann man diesen Punkt berechnen, indem man den Mittelwert der pKs-Werte von Amino- und Carboxygruppen berechnet:

Für Ahnungslose

Was sind pKs-Werte? Ganz so detailliert wie im Rahmen der Chemie kann diese Frage hier natürlich nicht beantwortet werden. Nur so viel: Der pKs-WertpKs-Wert gibt an, wie „stark“ eine Säure ist, also wie sehr sie ihr Proton abgeben will. Dabei gilt: Je kleiner der pKs, desto stärker die Säure.

Doch nun zurück zu der Frage, wann man eine Aminosäure als sauer oder basisch bezeichnet: Manche Aminosäuren haben in ihrem Rest eine zusätzliche Amino- oder Carboxygruppe. Man könnte nun meinen, dass man den Mittelwert aller drei pKs-Werte berechnen muss, um den pH-Wert am isoelektrischen Punkt zu berechnen, aber dem ist nicht so!
Man berechnet den Mittelwert der beiden pKs-Werte, die am nächsten beieinander liegen. Trägt die Aminosäure eine weitere Carboxygruppe in ihrem Rest, berechnet man das Mittel der pKs-Wert der beiden Carboxygruppen. Trägt sie eine Aminogruppe, berechnet man das Mittel der pKs-Werte beider Aminogruppen. Folglich liegt bei einigen Aminosäuren der IP im Alkalischen, bei anderen im Sauren. Das ist auch gleichzeitig das Kriterium dafür, ob eine Aminosäure als sauer oder als basisch klassifiziert wird.
Peptidbindung
Wir kennen nun also die Bausteine unserer Proteine. Jetzt wollen wir uns anschauen, wie diese Bausteine verknüpft werden, um ein Protein zu formen. Wenn man sich die Struktur unserer Aminosäuren anschaut und sich fragt, wie man eine Amino- und eine Carboxygruppe am besten verknüpfen kann, ist die Sache eigentlich klar: über eine AmidbindungAmidbindung!

Für Ahnungslose

Was ist ein AmidAmid? Amide entstehen, wenn eine Carboxygruppe mit einem Amin reagiert. Dabei wird die Hydroxygruppe der Carboxygruppe zusammen mit einem H-Atom der Aminogruppe als Wasser abgespalten und der Stickstoff tritt an ihre Stelle.

Da diese Amidbindung die Grundlage für unser Peptid ist, bezeichnet man sie als PeptidbindungPeptidbindung.
Über Peptidbindungen sind die Aminosäuren zu langen Ketten verbunden. An einem Ende der Kette liegt eine freie Amino-, am anderen eine freie Carboxygruppe vor. Diesen Umstand macht man sich zunutze, wenn man die Sequenz der Aminosäuren angeben will. Man nennt diese nämlich immer vom aminoterminalen Ende (N-Terminal) zum carboxyterminalen Ende (C-Terminal). Versucht, euch am Dipeptid in Abb. 1.15 zu orientieren. Wo sind die Enden? Welches Atom ist an der Peptidbindung beteiligt und wo sind die Reste, anhand derer ihr die Aminosäure identifizieren könnt?

Lerntipp

Wie geben wir die Aminosäurensequenz an? Von N – nach C

Für die Klausur

Die Amidbindung hat wichtige Eigenschaften, die zwar eigentlich schon im Rahmen der Chemie besprochen wurden, aber auch mal ihren Weg in Biochemiefragen finden. Deswegen gibt es hier eine kleine Zusammenstellung der klausurrelevanten Fakten:

  • Das elektronegative O der Amidbindung zieht alle Elektronen der Verbindung in seine Richtung. Das gilt auch für das freie Elektronenpaar des Stickstoffs, sodass dieser nun nicht mehr als Base reagiert.

  • Die Amidbindung zeigt MesomerieMesomerie. Das macht sie zum einen stabil, zum anderen auch planar (eben) und nicht drehbar. Da man diese Eigenschaften eigentlich von Doppelbindungen kennt, sagt man, dass die Amidbindung partiellen Doppelbindungscharakter besitzt.

Für Ahnungslose

Wenn ihr vergessen habt, was genau Mesomerie ist, könnt ihr noch einmal in einem Chemielehrbuch nachlesen. In der Biochemie solltet ihr auch ohne detaillierte Kenntnisse dieses Begriffs keine Punkte verlieren.

Peptid und Protein
Worin unterscheiden sich eigentlich PeptidPeptid und ProteinProtein? Das hängt davon ab, wie viele Aminosäuren zu einer Kette verknüpft sind! Einige der Definitionen in Tab. 1.2 sind allerdings nicht in Stein gemeißelt, sondern dienen vielmehr als Richtwerte.
ProteineProteinStrukturebenen liegen nicht als gestreckte Ketten vor, sondern sind gefaltet. Die Strukturen eines Proteins werden auch gern in Klausuren abgeprüft:
  • Primärstruktur: Die Primärstruktur kennt ihr bereits. Sie ist nichts anderes als die Aminosäurensequenz, also die Reihenfolge der Aminosäuren im Protein, und bestimmt wesentlich, wie sich das Protein weiter faltet.

  • Sekundärstruktur: Wenn ihr die Amidbindung betrachtet, seht ihr, dass an jedem Stickstoffatom ein Wasserstoffatom hängt. Aufgrund der hohen Elektronegativität des Stickstoffs wird dem Wasserstoff das gemeinsam bindende Elektronenpaar fast völlig entzogen. Da dem H-Atom nun quasi negative Ladung fehlt, ist es stark positiviert und zieht andere negative Ladungen an. Da die O-Atome der Peptidbindung freie Elektronenpaare (also verfügbare negative Ladung) besitzen, zieht das H-Atom diese an – man spricht von Wasserstoffbrücken (Abb. 1.16). Diese Bindungskräfte zerren am Protein, das sich nun zu falten beginnt.

Für Ahnungslose

Wie stark sind WasserstoffbrückenWasserstoffbrücken? Die Bindungsenergie (also die Energie, die zum Lösen einer Bindung notwendig ist) von Wasserstoffbrücken beträgt rund 40 kJ/mol und ist damit geringer als die kovalente bzw. Atombindung oder die Ionenbindung (rund 400 kJ/mol). Wasserstoffbrückenbindungen können, wie bei unseren Proteinen, innerhalb eines Moleküls, aber auch zwischen benachbarten Molekülen entstehen.

Für die Klausur

Sekundärstrukturen entstehen durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Hauptkettenatomen. Eine beliebte Falschantwort wäre die Behauptung, dass sich die Wasserstoffbrückenbindungen der Sekundärstruktur zwischen den Seitenketten ausbilden.

Die zwei wichtigsten Sekundärstrukturen, die ihr in jedem Fall kennen solltet, sind die α-Helixα-Helix und das β-Faltblattβ-Faltblatt, auf die wir später noch einmal zu sprechen kommen werden (Abb. 1.18).
  • Tertiärstruktur: Auch zwischen Seitenketten kann es zu einer Vielzahl von Wechselwirkungen kommen. Hydrophobe Wechselwirkungen, Wasserstoffbrücken und elektrostatische Anziehungskräfte sind nur einige der möglichen Kräfte, die eine weitere Faltung des Proteins zu sogenannten Domänen bewirken. Domänen sind Abschnitte des Proteins mit eigener Struktur, die unabhängig von benachbarten Bereichen Funktionen erfüllen können (z. B. Substratbindung oder die Verankerung des Proteins in benachbarten Strukturen).

    Eine besondere Bindung, die ihr kennen solltet, ist die DisulfidbrückeDisulfidbrücke. Ihr kennt bereits die Aminosäure Cystein, die in ihrem Rest eine Thiolgruppe trägt. Thiolgruppen ähneln den Hydroxygruppen (OH-Gruppen), besitzen allerdings statt des Sauerstoffatoms ein Schwefelatom. Die Thiolgruppen zweier Cysteinreste können zusammen oxidiert werden. Wie wir wissen, ist „Oxidation“ in der Organik gleichbedeutend mit der Abgabe von Wasserstoffatomen oder der Knüpfung einer Bindung zu Sauerstoff. In diesem Fall geben beide Thiolgruppen je ein H-Atom ab. Zwischen beiden Schwefelatomen entsteht dabei eine kovalente Bindung, die natürlich sehr stabil ist, die Disulfidbindung (Abb. 1.17). Sie ist für die Struktur des Proteins von essenzieller Bedeutung.

Für Ahnungslose

Was sind elektrostatische AnziehungskräfteAnziehungskräfte, elektrostatische? Ihr wisst, dass sich ungleichnamige Ladungen (− und +) anziehen. Ihr wisst außerdem, dass unsere Aminosäuren funktionelle Gruppen enthalten, die, je nachdem ob sie ein Proton angelagert haben oder nicht, positiv oder negativ geladen sein können. Zudem ziehen manche Atome aufgrund ihrer hohen Elektronegativität stärker an Elektronen als andere, was zur Entstehung von Orten mit unterschiedlicher Ladung (sogenannten Partialladungen) im Molekül führt. Nun müsst ihr nur eins und eins zusammenzählen: Es kommt zu Anziehungskräften zwischen den unterschiedlichen Ladungen. Und weil diese Ladungen permanent sind und am gleichen Ort bleiben, spricht man von elektrostatischen Anziehungskräften. Da es von dem pH-Wert der Umgebung abhängt, ob die funktionellen Gruppen der Seitenketten protoniert oder deprotoniert vorliegen, kann man über diesen Wert die Tertiärstruktur eines Proteins beeinflussen. Das ist nebenbei auch ein Grund dafür, warum der Körper den pH-Wert in seinem Inneren möglichst konstant halten sollte!

Den Begriff „hydrophobe Wechselwirkungen“ werden wir später noch einmal genauer beleuchten.

  • Quartärstruktur: Lagern sich mehrere Proteineinheiten zu einem größeren Gebilde zusammen, das dann zumeist eine besondere Funktion erfüllt, bilden sie eine Quartärstruktur. Das ist z. B. beim Hämoglobin der Fall, das aus vier zusammengelagerten Proteinketten besteht. Die Anzahl der Proteine, die eine Quartärstruktur bilden, kann allerdings weitaus größer sein. Die Proteine sind dabei nicht kovalent, sondern z. B. über Wasserstoffbrücken oder Van-der-Waals-Kräfte verbunden.

Für Ahnungslose

Was sind Van-der-Waals-KräfteVan-der-Waals-Kräfte? In einem Molekül sind die Elektronen der Atome ständig in Bewegung. Auch wenn ein Molekül eigentlich unpolar ist (weil die Elektronegativitäten aller beteiligten Atome ähnlich sind), kommt es deshalb dazu, dass sich zumindest für eine bestimmte Zeit in manchen Bereichen mehr negative Ladungen befinden als in anderen. Man spricht von temporären Dipolen und auch zwischen ihnen gibt es Anziehungskräfte, die Van-der-Waals-Kräfte. Sie sind mit einer Bindungsenergie von ca. 10 kJ/mol zwar schwächer als Wasserstoffbrücken, nehmen aber zu, je größer die beteiligten Moleküle sind. Schließlich können sich in großen Molekülen mehr temporäre Dipole ausbilden.

Nachdem wir jetzt wissen, wie sich ein Protein faltet, kommen wir nun noch einmal etwas genauer auf die beiden wichtigsten Sekundärstrukturen zu sprechen (Abb. 1.18):
  • α-Helixα-Helix: Diese Sekundärstruktur ist weit verbreitet und kommt z. B. im Myoglobin vor, das eng mit dem Hämoglobin verwandt ist. Zur α-Helix solltet ihr euch merken, dass an einer Windung (also einer Drehung um 360°) 3,6 Aminosäuren beteiligt sind.

    Eine Aminosäure kann bei der Bildung einer Helix für Probleme sorgen – wenn ihr euch die Strukturformeln der Aminosäuren betrachtet, könnt ihr auch erahnen, welche: Beim Prolin ist die Aminogruppe im Gegensatz zu allen anderen proteinogenen Aminosäuren nicht „frei“, sondern Teil eines Rings. Dies führt dazu, dass es, wenn Prolin in eine α-Helix eingebaut werden soll, zu einer Abweichung von der normalen Struktur kommt. Man bezeichnet Prolin deshalb auch als Helix- oder Strukturbrecher.

  • β-Faltblatt: Das β-Faltblattβ-Faltblatt erinnert, wie der Name schon sagt, an ein gefaltetes Blatt Papier. Je nach Anordnung der Stränge können parallele und antiparallele Verknüpfungen unterschieden werden, was euch aber in Prüfungen normalerweise nicht im Detail begegnen sollte. β-Faltblätter finden sich unter anderem in Domänen von Immunglobulinen (Antikörpern), aber sie werden auch mit Erkrankungen in Verbindung gebracht, bei denen sich schlecht lösliche Proteine in bestimmten Zellen unseres Körpers ablagern (z. B. Alzheimer oder Amyloidosen).

Behaltet aber bitte im Hinterkopf, dass es sich bei α-Helix und β-Faltblatt zwar um die prominentesten, aber nicht die einzigen Sekundärstrukturen handelt.

Lipide

FetteFette kennt jeder in großer Vielfalt aus dem Alltag und auch die chemische Gruppe der Fette ist sehr vielfältig, sodass eine solide Systematik hier umso wichtiger ist (Kap. 4). Bevor man sich die verschiedenen Vertreter anschaut, muss man sich aber erst einmal die Gemeinsamkeit klarmachen, die sie alle zu LipidenLipide macht: Im Unterschied z. B. zu den Aminosäuren gibt es hier nämlich kein gemeinsames Strukturmerkmal, sondern es handelt sich um Stoffe, die allesamt weitgehend wasserunlöslich (hydrophob) sind und von Organismen hergestellt werden (Naturstoffe/Biomoleküle).

Für Ahnungslose

Wie war das noch einmal mit unpolar, lipophil, hydrophob etc.? Gleiches löst sich in Gleichem! Wenn ein Stoff geladen bzw. polar ist, löst er sich gern in anderen polaren Lösungsmitteln wie z. B. Wasser und man bezeichnet ihn als hydrophil. Da er sich nicht in unpolaren Lösungsmitteln (z. B. Fetten) löst, kann man den Stoff auch als lipophob bezeichnen. Wenn ihr die Begriffe gern mal durcheinanderbringt, denkt an die Phobie als Angst bzw. Abneigung.

Eine Unterteilung, mit der viele Lehrbuchkapitel zu Fetten beginnen, ist die in verseifbare und nicht verseifbare LipideLipideVerseifung. Vor allem solltet ihr euch allerdings die sieben großen Gruppen merken, von denen ihr gleich hören werdet, und in der Lage sein, alle Vertreter, die ihr in Zukunft kennenlernen werdet, einer dieser Gruppen zuzuordnen.
Zum Thema verseifbar vs. nicht verseifbar nur soviel: Reagiert eine Carboxygruppe mit einer Hydroxygruppe (also eine Carbonsäure mit einem Alkohol), wird Wasser abgespalten und ein sogenannter EsterEster entsteht (Abb. 1.19).
Ester können natürlich auch wieder gespalten werden. Für diese Reaktion braucht es einerseits Wasser und andererseits einen Katalysator (Kap. 1.1.2). Als Katalysator kann entweder eine Säure oder eine Base dienen, wobei man im Fall einer basenkatalysierten Reaktion von einer Verseifung spricht. Verseifbare Lipide sind also solche, die eine Esterbindung enthalten, die basenkatalysiert gespalten werden kann.

Für die Klausur

Gerade in mündlichen Prüfungen solltet ihr euer Wissen in die richtigen Fachtermini verpacken können. Reaktionen, bei denen sich zwei Moleküle verbinden, wobei Wasser abgespalten wird, sind KondensationsreaktionenKondensationsreaktionen. Wird eine Verbindung unter Wasseraufnahme gespalten, spricht man von einer HydrolyseHydrolyse (Abb. 1.20).

Um euch daran zu gewöhnen, euer Wissen aktiv wiederzugeben, empfiehlt es sich, sich gerade bei besonders prüfungsrelevanten Themen nicht nur auf passives Lesen zu beschränken, sondern sich das Gelesene in einem kleinen Referat selbst noch einmal zu erklären. Auf diese Weise geht ihr sicher, dass ihr alles verstanden habt, und verbessert eure Vortragsfähigkeiten.

Doch nun genug des Vorgeplänkels, kommen wir zu den großen 7 … die ihr am besten direkt auswendiglernt:
  • 1.

    Fettsäuren

  • 2.

    Triacylglyceride

  • 3.

    Phospholipide

  • 4.

    Sphingolipide

  • 5.

    Wachse

  • 6.

    Lipopolysaccharide

  • 7.

    Isoprenoide

Fettsäuren
FettsäurenFettsäuren besitzen, wie der Name schon erahnen lässt, eine Carboxygruppe. Ihr wisst bereits, dass eine Carboxygruppe unter anderem elektronegative Sauerstoffatome enthält, die dafür sorgen, dass die Gruppe polar und damit hydrophil ist. Aber hatten wir nicht gesagt, dass ein Stoff, um zu den Lipiden zu zählen, weitgehend unpolar sein muss?
Richtig, und deshalb besitzen Fettsäuren neben der Carboxygruppe auch noch eine lange Kohlenwasserstoffkette, und die sind bekanntlich unpolar bzw. lipophil. Die Fettsäuren besitzen also sowohl hydrophile als auch lipophile Abschnitte. Man bezeichnet solche Verbindungen als amphiphil.

Achtung

  • Eine Substanz ist amphiphil, wenn sie sowohl hydro- als auch lipophil ist.

  • Eine Substanz ist amphoter bzw. ein Ampholyt, wenn sie sowohl als Base als auch als Säure reagieren kann.

Man kann Fettsäuren in ungesättigte und gesättigte Fettsäuren unterteilen, je nachdem, ob in ihnen C-C-Doppelbindungen vorkommen oder nicht. Als wichtige gesättigte Fettsäuren solltet ihr vor allem Stearin- (18 C-Atome) und Palmitinsäure (16 C-Atome) kennen. Zu den wichtigen ungesättigten Fettsäuren zählen Öl-, Linol-, Linolen- und Arachidonsäure (Abb. 1.21).

Für die Klausur

Neben dem Namen der Fettsäure solltet ihr auch die Kettenlänge sowie Anzahl und Lage der Doppelbindungen kennen. Für die Lage der Doppelbindung müsst ihr die Kohlenwasserstoffkette von der Carboxygruppe aus durchnummerieren.

Lerntipp

Was die Anzahl der Doppelbindungen angeht, gibt es einen kleinen Trick: Die Anzahl der Vokale im Namen der ungesättigten Fettsäuren liefert euch die Anzahl der Doppelbindungen (Abb. 1.21):

Ölsäure = 1 Doppelbindung

Linolsäure = 2 Doppelbindungen

Linolensäure = 3 Doppelbindungen

Arachidonsäure = 4 Doppelbindungen

Übrigens: Die Fettsäuren mit L (Linol- und Linolensäure) sind essenziell, können vom Körper also nicht hergestellt werden, sodass wir sie mit der Nahrung aufnehmen müssen.

Die Doppelbindungen sind immer im Abstand von 3 C-Atomen eingebaut, man spricht folglich von isolierten Doppelbindungen.

Für Ahnungslose

Eine kleine Wiederholung zum Thema DoppelbindungDoppelbindung:

Das Wichtigste zuerst: Eine Doppelbindung ist prinzipiell stabiler als eine Einfachbindung (allerdings nicht doppelt so stabil) und die beteiligten Atome sind nicht frei drehbar. Vor allem in der Organik sind Doppelbindungen von großer Bedeutung. Kohlenwasserstoffe, die Doppelbindungen enthalten, bezeichnet man als ungesättigt, da sie theoretisch noch mehr H-Atome besitzen könnten, also noch nicht „gesättigt“ sind.

Was ist das Besondere an solchen ungesättigten Kohlenwasserstoffen? Sie neigen dazu, zu reagieren, denn schließlich weisen sie durch die Doppelbindung lokal eine hohe Dichte negativer Ladung auf, die auf positiv geladene oder polarisierte Teilchen wortwörtlich „anziehend“ wirkt. In größeren Molekülen macht es Sinn, die Doppelbindungen noch weiter zu charakterisieren:

  • Konjugierte Doppelbindungen: Sind Doppelbindungen durch eine Einfachbindung voneinander getrennt, spricht man von konjugierten Doppelbindungen.

  • Isolierte Doppelbindungen: Sind Doppelbindungen durch zwei oder mehr Einfachbindungen voneinander getrennt, spricht man von isolierten Doppelbindungen.

  • Kumulierte Doppelbindungen: Wenn zwei Doppelbindungen unmittelbar benachbart sind, also ein C-Atom zwei Doppelbindungen ausbildet, spricht man von kumulierten Doppelbindungen.

Bei Doppelbindungen gibt es zudem eine Form der Isomerie, die ihr kennen solltet. Wenn ihr die zwei Moleküle in Abb. 1.22 anschaut, sollte euch auffallen, dass beide Moleküle zwar in Summen- und Strukturformel übereinstimmen, sich aber in ihrer räumlichen Anordnung unterscheiden. Sie sind folglich StereoisomereStereoisomere. Kann man sie durch Drehen ineinander überführen? Nein, denn an der Doppelbindung kann man die Atome nicht drehen; es handelt sich also um KonfigurationsisomereKonfigurationsisomere. Worin der Unterschied besteht, sieht man schnell: Bei einem Molekül liegen die C-Atome auf „derselben“, beim anderen auf „gegenüberliegenden“ Seiten der Doppelbindung. Nun reicht es in der Chemie natürlich nicht, die Unterschiede nur zu beschreiben, man muss die Moleküle auch korrekt benennen können. Dafür sucht man sich zunächst die beiden Substituenten mit der höchsten Ordnungszahl (= Protonenzahl). In unserem Fall sind die Substituenten der Doppelbindung zwei H- und zwei C-Atome. Ein Blick ins Periodensystem verrät, dass Wasserstoff die Ordnungszahl 1 und Kohlenstoff die Ordnungszahl 6 hat. Die C-Atome sind also die „wichtigen“ Substituenten. Stehen sie auf derselben Seite der Doppelbindung, spricht man von Z-But-2-en. Stehen sie auf gegenüberliegenden Seiten, heißt es E-But-2-en. Früher verwendete man anstelle von E- „trans“ und anstelle von Z- „cis“ (Abb. 1.23).

Lerntipp

Z = zusammen

E = entgegen

Und was ist mit den Doppelbindungen in den ungesättigten Fettsäuren unseres Körpers? Sie sind Z-konfiguriert! Durch die Z-Konfiguration entsteht ein Knick in der Struktur der Fettsäuren. Dieser Knick sorgt dafür, dass sich die Moleküle nicht ganz so eng „aneinanderschmiegen“ können, sodass sich nur in geringem Maße Van-der-Waals-Kräfte ausbilden (Abb. 1.24). Wenn die Kräfte zwischen den Molekülen gering sind, bedeutet das, dass man jene auch mit der Zufuhr einer geringen Menge Energie überwinden kann. Anders gesagt: Z-konfigurierte Doppelbindungen senken die Schmelz- und Siedepunkte einer Fettsäure.
Zu guter Letzt wollen wir noch einen Begriff mit Wissen füllen, den ihr mit Sicherheit bereits kennt – ω-3-Fettsäurenω-3-Fettsäuren (Omega-3-FettsäurenOmega-3-Fettsäuren). Omega ist der letzte Buchstabe des griechischen Alphabets, folglich ist das C-Atom einer Verbindung, das am weitesten von der funktionellen Gruppe (Carboxygruppe) entfernt ist, das ω-C-Atom. Bei einer ω-3-Fettsäure liegt eine Doppelbindung folglich zwischen dem dritt- und viertletzten C-Atom. Das ist, wie ihr den Strukturformeln entnehmen könnt, bei der Linolensäure der Fall.
Fettsäuren sind wichtiger Bestandteil anderer Lipide und können zur Energiegewinnung verwendet werden.
Triacylglyceride
FettsäurenTriacylglycerid liegen in unserem Körper häufig nicht frei vor, sondern sind oft an den dreiwertigen Alkohol Glycerin gebunden.

Achtung

Verwechslungsgefahr: Ein dreiwertiger Alkohol ist ein Kohlenwasserstoff, der drei Hydroxy- bzw. OH-Gruppen trägt. Darüber hinaus kann man auch primäre, sekundäre und tertiäre Alkohole unterscheiden, je nachdem, ob das C-Atom, das die Hydroxygruppe trägt, mit einem, zwei oder drei weiteren C-Atomen verbunden ist (Abb. 1.25, Abb. 1.26).

Was passiert, wenn die Carboxygruppe unserer Fettsäuren mit den Hydroxygruppen des Glycerins reagieren? Es entstehen Ester! An einem dreiwertigen Alkohol können folglich sogar bis zu drei Ester entstehen, also auch drei Fettsäuren gebunden werden:
  • Ist nur eine Fettsäure an Glycerin gebunden, spricht man von MonoacylglyceridenMonoacylglycerid (MAG). Da die Esterbindung sowie die Fettsäure unpolar sind, während die zwei unbesetzten Hydroxygruppen des Moleküls polar sind, ist eine solche Verbindung amphiphil.

  • Sind zwei Fettsäuren an Glycerin gebunden, spricht man von einem DiacylglyceridDiacylglycerid (DAG). Auch hier ist aufgrund der verbliebenen OH-Gruppe der amphiphile Charakter des Moleküls noch vorhanden.

  • Sind drei Fettsäuren gebunden, spricht man von einem TriacylglyceridTriacylglycerid (TAG). Das ist die Form, in der Fett in unserem Körper gespeichert wird. Triacylglyceride sind unpolar.

Sind in einem Acylglycerid vor allem ungesättigte Fettsäuren mit Glycerin verestert (Abb. 1.27), ist der Schmelzpunkt der Verbindung niedrig, sodass sie bei Raumtemperatur flüssig ist – man spricht von einem Öl bzw. einem fetten Öl. Enthält die Verbindung mehr gesättigte Fettsäuren und ist bei Raumtemperatur fest, spricht man von einem Fett. Man verwendet den Begriff „Fette“ aber natürlich auch als Überbegriff für die gesamte Gruppe der Lipide, sodass ihr immer aufpassen müsst, was wirklich gemeint ist.
Fettsäuren werden in der Regel als Triacylglyceride gespeichert.
Phosphoglyceride
PhosphoglyceridePhosphoglyceride haben die meisten von euch wahrscheinlich schon in der Schule aufgrund ihrer Funktion als Bestandteil der Zellmembran kennengelernt. Auch in diesen Molekülen spielen Fettsäuren und Glycerin eine wichtige Rolle. Im Unterschied zu den Triacylglyceriden sind hier allerdings nur zwei der OH-Gruppen des Glycerins mit Fettsäuren verestert. An der dritten OH-Gruppe bildet sich zwar ebenfalls ein Ester aus, allerdings in diesem Fall mit – ihr ahnt es schon – Phosphorsäure. Wenn ihr Abb. 1.28 betrachtet, erkennt ihr, dass die Phosphorsäure noch eine weitere Hydroxygruppe hat. Auch diese kann Esterbindungen ausbilden, man spricht dann von Phosphorsäurediestern. Die meisten Phosphoglyceride sind solche Phosphorsäurediester. Lediglich das einfachste Phosphoglycerid, die Phosphatidsäure, besteht nur aus 2 Fettsäuren, Glycerin und Phosphorsäure.
Neben der Phosphatidsäure solltet ihr auch die Namen, Strukturformeln und grob die Funktionen einiger anderer Phosphoglyceride kennen:
  • PhosphatidylcholinPhosphatidylcholin (LecithinLecithin): Bei den Phosphatidylcholinen ist eine weitere Esterbindung zum Cholin, einem primären einwertigen Alkohol, der zusätzlich noch Stickstoff enthält, vorhanden. Da der Stickstoff im Cholin vier Einfachbindungen ausbildet, spricht man von einer quartären Ammoniumverbindung. Da der Stickstoff im Cholin positiv geladen ist, wohingegen die Phosphatgruppe eine negative Ladung trägt, ist dieser Teil des Moleküls eher polar und damit hydrophil. Die zwei Fettsäuren, die über Ester an Glycerin gebunden sind, sind dagegen unpolar und damit lipophil, sodass es sich hier um eine amphiphile Verbindung handelt. Phosphatidylcholine solltet ihr vor allem als Membranlipide kennen.

Für Ahnungslose

Warum Phosphatidylcholine? Gibt es etwa mehrere? Ja, denn schließlich können verschiedene Fettsäuren mit dem Glycerin verestert sein. Wenn man es genau nimmt, muss man folglich die Namen der beteiligten Fettsäuren in den Namen des Moleküls aufnehmen, also z. B. Dipalmitoylphosphatidylcholin (DPPC), wenn es sich bei den beteiligten Fettsäuren um Palmitinsäure handelt. Ihr könnt euch DPPC schon einmal als wichtigen Bestandteil des Surfactant merken, das die Alveolen unserer Lunge vor dem Kollabieren schützt.

Übrigens: Wenn ihr euch Cholin als quartäre Ammoniumverbindung nicht merken könnt, denkt an Ammoniak (NH3), in dem ebenfalls Stickstoff vorkommt.

  • Phosphatidylserin: Im PhosphatidylserinPhosphatidylserin ist, wie der Name schon sagt, die Aminosäure Serin mit der Phosphatgruppe verestert. Phosphatidylserin kommt ebenfalls in Zellmembranen vor, erfüllt dort aber eine besondere Funktion: Bei lebenden Zellen findet sich Phosphatidylserin fast ausschließlich im inneren Blatt der Doppelmembran, ist also von außen quasi nicht sichtbar. Kommt es zum programmierten Zelltod, der Apoptose, wird Phosphatidylserin ins äußere Blatt der Zellmembran verlagert, sodass Makrophagen (Fresszellen des Immunsystems) die Zelle erkennen und phagozytieren können. Aus diesem Grund ist häufig von Phosphatidylserin als Eat-me-Signal die Rede.

  • Phosphatidylethanolamin: Wenn ihr die Strukturformeln von Phosphatidylserin und PhosphatidylethanolaminPhosphatidylethanolamin (PE) vergleicht, fällt auf, dass der Unterschied eigentlich nur in einer einzigen Carboxygruppe besteht. Phosphatidylethanolamin wird tatsächlich u. a. durch die Decarboxylierung von Phosphatidylserin erzeugt. PE findet sich ebenfalls in den Membranen unserer Zellen.

  • Phosphatidylinositol: Im PhosphatidylinositolPhosphatidylinositol (PI) ist unsere Phosphatgruppe mit dem cyclischen Alkohol Inositol verestert. Auch PI kommt in Membranen vor und ist dort vor allem für die Weiterleitung von Signalen (Signaltransduktion) wichtig. Dort sind dann allerdings noch weitere Phosphatgruppen am Inositol gebunden – das Molekül heißt dann Phosphatidylinositol-4,5-bisphosphat oder kurz PIP2.

Für Ahnungslose

Warum ist InositolInositol kein Zucker, sondern „nur“ ein cyclischer Alkohol? Schließlich ist sogar seine Summenformel identisch mit der von Glucose! Wenn ihr den Ring genauer betrachtet, erkennt ihr, dass in ihm kein Sauerstoffatom vorkommt. Inositol ist also kein cyclisches Halbacetal, was daran liegt, dass es vor dem Ringschluss keine Carbonylgruppe besitzt … und Stoffe, die keine Carbonylgruppe besitzen, können per Definition keine Zucker sein!

  • DiphosphatidylglycerinDiphosphatidylglycerin (Cardiolipin): Im CardiolipinCardiolipin ist unsere Phosphatgruppe mit einem weiteren Glycerin verestert, das wiederum an ein anderes Phospholipid bindet. Wir haben also quasi ein Doppelphospholipid. Beachtet, dass am „mittleren“ Glycerin eine OH-Gruppe (die mittlere) frei bleibt. Cardiolipin kommt zwar ebenfalls in Membranen vor, allerdings nur in der inneren Mitochondrienmembran sowie in der Zellmembran von Bakterien. Warum das so ist, wird euch spätestens dann klar, wenn ihr euch mit der EndosymbiontentheorieEndosymbiontentheorie befasst (Kap. 2.3.3).

Für die Klausur

Einige Prüfungsfragen wollen euch glauben machen, dass Cardiolipine vorwiegend im Herzen vorkommen. Eine beliebte Falschantwort, denn der Name stammt daher, dass diese Phospholipide erstmals aus Tierherzen isoliert wurden … später konnte man sie aber auch in vielen anderen Geweben (nämlich allen mit Mitochondrien) und natürlich in Bakterien nachweisen.

Sphingolipide
KommenSphingolipide wir nun zu einer Gruppe von Lipiden, in denen Glycerin ausnahmsweise keine Rolle spielt. Aber auch hier geht nichts ohne einen Alkohol – in diesem Fall handelt es sich um Sphingosin. Sphingosin ist ein ungesättigter Aminodialkohol, was uns schon einiges über seine Struktur verrät (Abb. 1.29). Sphingosin besitzt:
  • 1.

    Zwei Hydroxygruppen

  • 2.

    Eine Aminogruppe (im „Sandwich“ der Hydroxygruppen)

  • 3.

    Eine Doppelbindung

Auch die wichtigsten Sphingolipide wollen wir uns etwas genauer anschauen:
  • Ceramid: Im CeramidCeramid bindet das Sphingosin an eine Fettsäure (Abb. 1.29). Dabei reagiert die Aminogruppe des Sphingosins mit der Carboxygruppe der Fettsäure – und wie die entstehende Bindung heißt, wissen wir: Amidbindung! Ceramide bilden das Grundgerüst für die anderen Sphingolipide und sind selbst vor allem in der Hornschicht (Stratum corneum) der Haut von Bedeutung, wo sie zusammen mit anderen Substanzen eine Barrierefunktion ausbilden.

  • Sphingomyelin: Das Grundgerüst der SphingomyelineSphingomyelin bildet – wie bereits erwähnt – Ceramid. Allerdings ist das Ceramid über eine Hydroxygruppe noch mit einer Phosphatgruppe verestert (Abb. 1.29). Eine Phosphatgruppe allein wäre allerdings zu langweilig, weshalb diese ihrerseits noch mit einem uns bereits bekannten Alkohol verestert ist – entweder Cholin oder Ethanolamin. Die Sphingomyeline sind vor allem in der Umhüllung der Axone von bestimmten Nervenzellen (den sogenannten Myelinscheiden) von Bedeutung.

Für die Klausur

Gelegentlich hört man im Studium den Begriff Phospholipide – also phosphorhaltige Lipide. Welche Lipide enthalten Phosphor? Alle Phosphoglyceride und Sphingomyelin!

  • GlykosphingolipideGlykosphingolipide: Nun kommen noch Kohlenhydrate ins Spiel. Die Grundstruktur bildet, wie gehabt, Ceramid (Abb. 1.30).

    • Cerebrosid: Bei CerebrosidenCerebroside ist das Ceramid mit einem Monosaccharid (Glucose oder Galaktose) verknüpft.

    • GangliosidGangliosid: Auch hier ist das Cerebrosid mit Zucker verknüpft … die genauen Definitionen unterscheiden sich allerdings je nach Quelle. Manchmal wird jedes Glykosphingolipid, an dem mehr als ein Monosaccharid beteiligt ist, als Gangliosid bezeichnet, wohingegen in anderen Publikationen Glykosphingolipide, die einen oder mehr Sialinsäurereste besitzen, als Ganglioside zusammengefasst werden.

    • Gelegentlich werden auch noch SulfatideSulfatide unterschieden, wenn eine Sulfatgruppe angelagert ist.

Wachse
Die Gruppe der WachseWachse war in der Vergangenheit erfreulicherweise nicht prüfungsrelevant.
Lipopolysaccharide
LipopolysaccharideLipopolysaccharide bestehen aus Lipiden und Polysacchariden. Mit genauen Details hinsichtlich der Struktur müssen wir uns nicht befassen; ihr solltet euch allerdings merken, wo sie vorkommen: Sie sitzen in der äußeren Zellmembran gramnegativer Bakterien. Als Endotoxine können sie heftige Immunreaktionen beim Menschen provozieren.

Für Ahnungslose

Was sind Endotoxine? EndotoxineEndotoxine werden von Bakterien nicht aktiv in ihre Umgebung abgegeben (wie Exotoxine), sondern werden vor allem beim Absterben der Bakterien in größeren Mengen frei. Da es sich bei ihnen um körperfremde Stoffe handelt, die Fieber erzeugen können, bezeichnet man sie auch als exogene Pyrogene. Im Gegensatz zu den Bakterien, aus denen sie stammen, können sie höhere Temperaturen vergleichsweise unbeschadet überstehen, sodass aufgrund dieser hohen Thermostabilität Kontaminationen mit Endotoxinen problematisch sind.

Isoprenderivate
Beim IsoprenIsopren handelt es sich um ein kleines Molekül (Abb. 1.31), das sich aber auch in der Struktur vieler komplexerer Stoffe finden lässt. Diese bezeichnet man folgerichtig als Isoprenderivate oder Isoprenoide:
  • Terpene: Die Gruppe der TerpeneTerpene ist sehr heterogen. Als wichtiges Beispiel könnt ihr euch das Vitamin A einprägen. Ein Terpen, das Squalen, ist ein Stoff, der in der Synthese der nächsten Gruppe der Isoprenderivate eine Rolle spielt, den Steroiden.

  • Steroide: SteroideSteroide besitzen alle eine gemeinsame Struktur aus 4 Ringen (3 Sechs- und 1 Fünfring) und 17 C-Atomen (Abb. 1.32). Die Steroide, von denen viele in unserem Körper als Hormone von Bedeutung sind, unterscheiden sich in den Substituenten an dieser Struktur. Ein sehr bekanntes Steroid ist das Cholesterin, das – wie viele andere Lipide auch – in den Membranen unserer Zellen von Bedeutung ist.

Übrigens: Da Isopren und Steroide in der Regel keine Esterbindungen enthalten, zählen sie zu den nicht verseifbaren Lipiden.
Als letzte kleine Wiederholung, was die Chemie angeht (Abb. 1.33): Kennst du alle funktionellen Gruppen und könntest du sie in Molekülen erkennen?

Für die Klausur

Das Wissen in Tab. 1.3 solltet ihr auf jeden Fall parat haben!

Enzyme

Grundlagen

„EnzymeEnzyme sind BiokatalysatorenBiokatalysator“ – wer Biologie in der Schule hatte, wird sich mit Sicherheit an diesen Satz erinnern. Was KatalysatorenKatalysator sind, haben wir bereits in Kap. 1.1.2 gelernt: Sie setzen die Aktivierungsenergie einer chemischen Reaktion herab und sorgen so dafür, dass sich das Gleichgewicht schneller einstellt (die Lage des Gleichgewichts bleibt unverändert), sprich, dass die Reaktion schneller abläuft. Zudem gehen sie unverändert aus der Reaktion hervor. Weil ein Enzym eben genau das kann und an biochemischen Reaktionen beteiligt ist, spricht man von Biokatalysatoren.
In der chemischen Industrie spart man mit Katalysatoren Energie und damit letztlich Zeit und Geld; in unserem Körper ist das sogar noch wichtiger, denn dort kann die Temperatur nicht beliebig erhöht werden. Proteine entfalten sich nämlich ab ca. 42 °C – sie denaturieren. Nicht umsonst beginnt man spätestens, wenn sich ein Patient diesem Temperaturbereich nähert, mit fiebersenkenden (antipyretischen) Maßnahmen. Enzyme sind folglich absolut essenziell, um die Reaktionen in unserem Körper ablaufen zu lassen, und ein Enzymdefekt in einem wichtigen Stoffwechselweg hat verheerende Folgen.
Ein Enzym könnt ihr gewöhnlich schon daran erkennen, dass sein Name auf „ase“ endet. Der Teil davor richtet sich meistens nach dem Stoff, den es verarbeitet (Substrat, z. B. Maltase), oder der Reaktion, an der es beteiligt ist (z. B. DNA-Polymerase).

Für Ahnungslose

Edukt, Substrat, Reaktant, Ausgangsstoff? Wie benenne ich die Stoffe, die in eine chemische Reaktion hineingehen? Mit Reaktant (oder im Englischen „Reactant“) liegt man grundsätzlich nicht falsch. Edukt oder Reagens sind nach wie vor sehr geläufig, aber nicht mehr empfohlen. Bei enzymatischen oder anderen katalysierten Reaktionen wird auch der Begriff Substrat verwendet. Die Trennung der Begriffe ist in der Praxis aber wesentlich weniger streng, als es mancher Dozent darstellt.

Struktur
EnzymeEnzymeStruktur sind Proteine und da diese sich, wie wir wissen, in verschiedene Strukturen falten können, gibt es auch innerhalb eines Enzyms zumeist einige Domänen mit unterschiedlichen Funktionen. Den Ort im Enzym, an dem das Substrat bindet und die Reaktion katalysiert wird, bezeichnet man Zentrum, aktivesals aktives Zentrum (gelegentlich werden auch „Binding Site“ und „Catalytic Site“ unterschieden).
Manche Enzyme benötigen, um eine Reaktion zu katalysieren, einen Cofaktor, also einen Stoff, bei dem es sich nicht um ein Protein handelt. Auf CofaktorenCofaktor kommen wir später noch zu sprechen. Merkt euch aber schon einmal, dass ein Enzym, das einen Cofaktor besitzt, als Holoenzym bezeichnet wird. Der Proteinanteil eines HoloenzymsHoloenzym (also ohne Cofaktor) wird ApoenzymApoenzym genannt. Im Gegensatz zu Holoenzymen kommen reine Proteinenzyme ohne Cofaktor aus.

Lerntipp

Wenn ihr mit apo und holo Schwierigkeiten habt, denkt einfach an holo als „whole“ (ganz), also mit Cofaktor!

Ribozym
Können nur Proteine chemische Reaktionen katalysieren? Nein, es gibt auch kleine RNA-Moleküle, die das können! Da sie aus RNA (Ribonukleinsäure) bestehen, sich aber wie ein Enzym verhalten, bezeichnet man sie als Ribozym. Eine wichtige Reaktion, die durch RibozymeRibozym katalysiert wird, ist z. B. das Spleißen von mRNAs, auf das wir später noch einmal zu sprechen kommen werden.

Enzymkatalysierte Reaktionen

Enzym und Substrat
Damit ein Enzym eine Reaktion katalysieren kann, muss es sein Substrat zunächst einmal binden. Ein Enzym-Substrat-Komplex entsteht. Nun kommt es zur Reaktion; aus dem Substrat wird das Produkt und das Enzym dissoziiert ab.
Aus der Biologie kennt ihr wahrscheinlich schon das Schlüssel-Schloss-PrinzipEnzymeSchlüssel-Schloss-PrinzipSchlüssel-Schloss-Prinzip, das besagt, dass zwei Strukturen zueinander passen müssen (wie der Schlüssel zum Schloss), um z. B. reagieren zu können (Abb. 1.34). Und in der Tat muss das Substrat zum Enzym passen, damit es zu einer Reaktion kommen kann. Mittlerweile hat man das Schlüssel-Schloss-Prinzip noch um das Induced-fit-KonzeptEnzymeInduced-fit-KonzeptInduced-fit-Konzept erweitert (Abb. 1.34). Dabei geht man davon aus, dass Enzym und Substrat anfangs gar nicht zu 100 % zueinander passen. Wenn sich beide annähern, kommt es allerdings zu Wechselwirkungen, sodass beide ihre Strukturen leicht verändern, bis sich schließlich der Enzym-Substrat-Komplex bilden kann. Im deutschsprachigen Raum ist manchmal statt von Induced-fit- auch vom Hand-im-Handschuh-Prinzip die Rede: Beide passen zwar prinzipiell zueinander, aber erst, wenn sie sich nah genug angenähert haben (die Hand im Handschuh steckt), nehmen beide ihre endgültige Form an.
Nachdem das Substrat reagiert hat und der Komplex wieder zerfällt, geht das Enzym natürlich in seine Ausgangsform zurück.

Für die Klausur

Ihr wisst bereits, dass ihr euer Wissen schön verpacken müsst, um im mündlichen Examen zu glänzen: Wann immer in der Biochemie ein Molekül, wie etwa ein Enzym, seine räumliche Struktur, sprich seine Form ändert, bezeichnet man das als Konformationsänderung!

Spezifitäten
Wenn man das Schlüssel-Schloss-Prinzip kennt, kann man sich schon denken, dass ein EnzymEnzymeSpezifitäten nicht jedes Substrat umsetzen kann. Enzyme sind sogar ziemlich wählerisch! Sie besitzen:
  • Substratspezifität: Manche Enzyme können nur eine einzige Substanz umsetzen, bei anderen gibt es auch ein paar mögliche Substrate.

  • Gruppenspezifität: Manchen Enzymen ist ihr Substrat vergleichsweise egal – es muss nur eine bestimmte funktionelle Gruppe besitzen. Die Alkoholdehydrogenase setzt z. B. sowohl Methanol, Ethanol, aber auch höhere Alkanole um. Das Substrat ist allerdings nicht völlig egal, denn obwohl gruppenspezifische Enzyme prinzipiell alle Moleküle mit der jeweiligen funktionellen Gruppe umsetzen können, binden sie verschiedene Substrate verschieden stark.

Für Ahnungslose

Wie kann es sein, dass ein Enzym so viele verschiedene Substrate binden kann, wenn doch Enzym und Substrat hinsichtlich ihrer Form zueinander passen müssen? Das Enzym bindet wahrscheinlich an seinem aktiven Zentrum nur die funktionelle Gruppe und nicht das ganze Molekül. Solange diese frei zugänglich ist und nicht durch andere Molekülbereiche abgeschirmt wird, sind auch verschiedene Substrate kein Problem.

  • Optische Spezifität: Ihr erinnert euch noch an unseren Exkurs zur Stereochemie und daran, dass es unterschiedliche Konfigurationen (R/S bzw. D/L) gibt (Kap. 1.2.1). Wir hatten außerdem gelernt, dass diese Konfiguration bei Zuckern und Aminosäuren wichtig ist. Enzyme können unterschiedliche Konfigurationen an Chiralitätszentren erkennen und verarbeiten in der Regel nur eine der beiden Konfigurationen!

  • Wirkungs- bzw. Reaktionsspezifität: Ein Substrat, das von einem Enzym gebunden wird, könnte theoretisch eine Vielzahl unterschiedlicher Reaktionen eingehen, vor allem, wenn es sich um ein großes Molekül handelt. Von dieser großen Zahl von Reaktionen katalysiert das Enzym aber in der Regel nur eine einzige. Auf diese Weise wird gewährleistet, dass sich ein Substrat im Rahmen eines Stoffwechselwegs in die „richtige Richtung entwickelt“.

Isoenzyme und Kreatinkinase
Stellt euch zwei EnzymeEnzymeIso-Isoenzyme vor, die sich in ihrer Aminosäurensequenz unterscheiden. Sie falten sich folglich etwas anders und sehen wahrscheinlich auch unterschiedlich aus. Es gibt nun Enzyme, die, obwohl sie sich in ihrer Aminosäurensequenz unterscheiden, dasselbe Substrat binden und auch dieselbe Reaktion katalysieren können. Aber irgendeinen Unterschied muss es doch geben, oder? Die Enzyme können eventuell unterschiedlich starke Affinitäten zum Substrat haben, setzen das Substrat unterschiedlich schnell um oder reagieren unterschiedlich auf verschiedene äußere Einflussfaktoren (z. B. Hemmstoffe, sogenannte Inhibitoren). Enzyme, die sich in ihrer Aminosäurensequenz unterscheiden, aber dieselbe chemische Reaktion katalysieren, heißen Isoenzyme.
Ein absolut klausurrelevantes Enzym ist die KreatinkinaseKreatinkinase (CK), deren Konzentration im Blut häufig bestimmt wird. Die CK kommt im Blut eigentlich kaum vor; sie wird aber aus Zellen in das Blut freigesetzt, wenn diese Zellen geschädigt werden und sterben. Die CK kann also als Indikator für eine Gewebeschädigung genutzt werden. Nun muss man natürlich wissen, woher die im Blut gemessene CK stammt. Deshalb unterscheidet man bei einer CK-Erhöhung die unterschiedlichen Isoenzyme:
  • CK-BB: vor allem im Hirn

  • CK-MB: vor allem im Myokard

  • CK-MM: vor allem im Skelettmuskel

Eine Erhöhung der CK-MB deutet folglich eher auf eine Schädigung des Herzmuskels (z. B. durch einen Infarkt) hin, wohingegen ein CK-MM-Anstieg auf eine Schädigung der Skelettmuskulatur zurückzuführen ist (z. B. durch Sport, intramuskuläre Injektion oder Rhabdomyolyse).
Abhängigkeiten der Enzymaktivität
  • Temperaturabhängigkeit: Wir EnzymeTemperaturabhängigkeithatten bereits erwähnt, dass die meisten Proteine bei ca. 42 °C denaturieren. Da es sich auch bei den Enzymen unseres Körpers um Proteine handelt, sieht es mit der Enzymaktivität bei Temperaturen jenseits dieses Werts schlecht aus. Und darunter? Das Optimum der Enzymaktivität liegt bei 37 °C, was passenderweise der Temperatur entspricht, die in unserem Körper normalerweise vorherrscht (Abb. 1.35). Bei Temperaturen darunter ist die Reaktionsgeschwindigkeit geringer, auch weil es weniger Teilchenbewegung gibt (die Teilchen schwingen nicht so stark), sodass die Wahrscheinlichkeit sinkt, dass Enzym und Substrat sich treffen und die notwendige Aktivierungsenergie zugeführt wird.

Für die Klausur

Eine gern geprüfte Faustregel: Eine Temperaturerhöhung von 10 °C bewirkt eine Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit. Das Ganze gilt natürlich nur in dem Bereich, in dem das Enzym tatsächlich aktiv ist (also unter der Denaturierungsschwelle).

  • pH-AbhängigkeitEnzymepH-Abhängigkeit: Auch der pH-Wert bestimmt, wie gut ein Enzym arbeitet. Das hat gleich mehrere Gründe: Angenommen, unser Enzym schwimmt in einer sehr sauren Lösung mit vielen Protonen. Nun kann es passieren, dass das Enzym aufgrund des Protonenüberschusses in der Lösung viele dieser positiv geladenen Teilchen bindet, was zu einer Ladungsverschiebung am Enzym führt und damit auch dessen Form verändert. Eventuell passt nun das ursprünglich gewünschte Substrat nicht mehr an das aktive Zentrum. Enzyme müssen also gewissermaßen für einen bestimmten pH-Wert „designed“ werden. In Abb. 1.35 erkennt ihr, dass sich die bevorzugten pH-Bereiche der Enzyme unseres Körpers deutlich unterscheiden … und das ist auch gut so! Stellt euch vor, das Pepsin, das im Magen für den Abbau von Proteinen zuständig ist, gelangt aus irgendeinem Grund aus dem Magen in die Bauchhöhle. Wäre es dann nicht beruhigend, zu wissen, dass es nun nicht mehr seinen idealen pH-Wert vorfindet (den der Magensäure) und somit nicht mit vollem Tempo die anderen Strukturen der Bauchhöhle verdauen kann?

Systematik

Enzymklassifikation
Wir wissen, wie EnzymeEnzymeKlassifikation benannt werden; nun wollen wir uns anschauen, wie man sie einteilt. Die einzelnen Klassen auswendigzulernen, muss normalerweise nicht sein, aber man sollte sich aus dem Namen eines Enzyms seine Funktion herleiten können:
  • 1.

    OxidoreduktasenOxidoreduktasen katalysieren die Übertragung von Elektronen von einem Molekül auf ein anderes. Sie sind also an Reduktions- und Oxidationsreaktionen (Redoxreaktionen) beteiligt. Merkt euch schon einmal, dass Oxidoreduktasen i. d. R. auf einen Cofaktor angewiesen sind, der die Elektronen vorübergehend aufnimmt und wieder abgibt. Dabei handelt es sich in den meisten Fällen entweder um Nicotinamidadenindinucleotid (NAD+) oder Nicotinamidadenindinucleotidphosphat (NADP+), auf die wir später noch zu sprechen kommen. Da in der Organik und damit auch in der Biochemie ein Stoff häufig oxidiert wird, indem er nicht nur Elektronen, sondern gleich ganze Wasserstoffatome abgibt, enden die Vertreter der Oxidoreduktasen häufig auf „dehydrogenase“.

  • 2.

    TransferasenTransferasen übertragen (transferieren) funktionelle Gruppen (z. B. Methylgruppen, Phosphatgruppen etc.) von einem Molekül auf ein anderes.

Achtung

Zur Gruppe der Transferasen gehören die Phosphorylasen und die Kinasen. Beide übertragen Phosphatgruppen auf ihre Substrate (sie phosphorylieren). Worin liegt der Unterschied? Kinasen bekommen das Phosphat, das sie übertragen, von einer energiereichen organischen Verbindung, wie etwa ATP. Phosphorylasen dagegen nutzen einfach anorganisches Phosphat, das nicht Teil eines großen Moleküls ist. Merkt euch: Kinasen bekommen ihr Phosphat von einer komplexen Verbindung (z. B. ATP).

Die Phosphatase hat zwar einen ähnlichen Namen, gehört aber zu den Hydrolasen. Sie entfernt Phosphatgruppen von Molekülen (Dephosphorylierung).

  • 3.

    Hydrolasen katalysieren Hydrolysen. Diesen Begriff kennt ihr bereits als die Spaltung einer Bindung unter Anlagerung von Wasser. HydrolasenHydrolasen spalten natürlich gerne Bindungen, die unter Abspaltung von Wasser (Kondensation) entstanden sind. Eine Bindung, die auf diese Weise entsteht, kennt ihr bereits: Die Peptidbindung entsteht, wenn eine Carboxy- mit einer Aminogruppe zu einem Amid reagiert, während Wasser abgespalten wird. Folglich zählen die Peptidasen, die Peptidbindungen spalten, zu den Hydrolasen.

  • 4.

    LyasenLyasen spalten ebenfalls Bindungen, nur nicht durch Oxidation oder Hydrolyse. Ein Beispiel müsst ihr euch an dieser Stelle noch nicht merken. Die meisten Vertreter enden ohnehin auf „lyase“.

  • 5.

    Isomerasen katalysieren die Isomerisierung (Umlagerung) von Molekülen, ohne dass etwas abgespalten wird. Ihr habt verschiedene Arten von Isomerien kennengelernt. IsomerasenIsomerasen können verschiedene Isomerisierungen katalysieren. Ihr könnt euch z. B. die Racemasen merken, die bei Molekülen, die nur ein Chiralitätszentrum besitzen, die Konfiguration an diesem ändern (aus einer D-Aminosäure wird eine L-Aminosäure). Epimerasen zählen ebenfalls zu den Isomerasen und ändern die Konfiguration an einem Chiralitätszentrum in einer Verbindung, die mehrere Chiralitätszentren besitzt (aus UDP-Glucose wird UDP-Galaktose).

  • 6.

    LigasenLigasen verknüpfen zwei Moleküle und formen dabei eine neue kovalente Bindung. So verknüpfen z. B. DNA-Ligasen DNA-Stränge miteinander.

Achtung

Eine Definition, die noch sehr verbreitet ist, besagt, dass sowohl Synthasen als auch Synthetasen Enzyme sind, die Bindungen knüpfen, wobei Synthetasen dabei Nucleosidtriphosphate verbrauchen (z. B. ATP), während Synthasen das nicht tun. Mittlerweile hat hier allerdings eine Veränderung stattgefunden:

  • SynthasenSynthasen sind alle Enzyme, welche die Synthese (Herstellung) einer Substanz katalysieren, egal ob Nucleosidtriphosphate verbraucht werden oder nicht.

  • Enzyme, die früher als SynthetasenSynthetasen bezeichnet wurden, weil sie Nucleosidtriphosphate zur Synthese einer Substanz spalten (z. B. Acetyl-CoA-Synthetase), werden nun als Ligasen (Acetyl-CoA-Ligase) bezeichnet. Die Bezeichnung Synthetase ist aber weiterhin erlaubt.

Multienzymkomplex und multifunktionelle Enzyme
Wenn ein Enzym im Rahmen eines Stoffwechselwegs eine chemische Reaktion katalysiert, wäre es doch praktisch, wenn das Enzym, das den nächsten Schritt dieses Stoffwechselwegs katalysiert, direkt daneben sitzen würde. Auf diese Weise könnte der entstehende Stoff quasi direkt „weitergegeben“ werden und müsste nicht erst blind durch die Zelle diffundieren. Aus diesem Grund gibt es aus mehreren Enzymen zusammengesetzte MultienzymkomplexeMultienzymkomplex, die eine Reihe von Reaktionsschritten katalysieren können. Als wichtigstes Beispiel könnt ihr euch schon einmal den Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex merken.

Für Ahnungslose

Was hat es noch gleich mit der Diffusion auf sich? Die Antwort gibt es im Exkurs am Ende dieses Kapitels!

Nicht zu verwechseln ist der Multienzymkomplex mit einem multifunktionellenEnzymemultifunktionelle Enzym. Hierbei handelt es sich nicht um mehrere zusammengelagerte, sondern um ein einzelnes Enzym, das aber mehrere aktive Zentren besitzt und deshalb auch verschiedene Reaktionen katalysieren kann.

Enzymkinetik

Nun geht es ans Eingemachte! Fragen zur EnzymkinetikEnzymkinetik sind sehr beliebt beim IMPP. Bei Studenten stößt dieses Thema aufgrund von Formeln und Diagrammen meist auf wenig Gegenliebe … ist aber eigentlich harmlos.
Maximalgeschwindigkeit (vmax)
Bevor wir uns mit der MaximalgeschwindigkeitEnzymkinetikMaximalgeschwindigkeitMaximalgeschwindigkeit befassen, sollten wir zuerst einmal klären, wie wir die Geschwindigkeit v (engl. Velocity) einer chemischen Reaktion überhaupt definieren können. Es gibt dieselben zwei Möglichkeiten, die ihr bereits kennengelernt habt (Kap. 1.1.2):
  • Abnahme der Edukt- bzw. Substratkonzentration

  • Zunahme der Produktkonzentration

Nun stellen wir uns ein Experiment vor: Wir haben 100 Enzyme, aber kein Substrat in einem Gefäß. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist zunächst natürlich gleich 0, denn wo kein Substrat ist, kann auch kein Substrat umgesetzt werden. Wir tragen diesen Wert in ein Diagramm ein, das die Reaktionsgeschwindigkeit (y-Achse) in Abhängigkeit von der Substratkonzentration (x-Achse) darstellt (Abb. 1.36). Dieses Diagramm wird euch in diesem Kapitel noch mehrmals begegnen.
Nun geben wir einzelne Substratmoleküle hinzu. Da wir wesentlich mehr Enzyme als Substratmoleküle haben, wird jedes hinzugegebene Substratmolekül quasi sofort umgesetzt. Entsprechend wird unsere ReaktionsgeschwindigkeitEnzymkinetikReaktionsgeschwindigkeitReaktionsgeschwindigkeit immer höher, je mehr Substrat wir zugeben. Wenn wir unsere Substratkonzentration verdoppeln, können die Enzyme doppelt so viele Substratmoleküle umsetzten und die Reaktionsgeschwindigkeit wird doppelt so hoch. Substratkonzentration und Reaktionsgeschwindigkeit sind proportional, was ihr im Diagramm (Abb. 1.36) daran erkennt, dass der Graph eine gerade Linie ist.
Wir erhöhen die Substratkonzentration weiter. Nun ist schon so viel Substrat in unserem Gefäß, dass die meisten Enzyme damit beschäftigt sind, dieses umzusetzen. Wenn wir nun noch mehr Substrat zugeben, werden nur einige Moleküle unmittelbar umgesetzt, weil die meisten Enzyme eben schon besetzt sind. Eine Erhöhung der Substratkonzentration bewirkt nur noch eine geringe Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit, was sich im zunehmenden Abflachen der Kurve darstellt.
Angenommen, wir erhöhen die Substratkonzentration immer weiter. Irgendwann kommt der Punkt, an dem jedes unserer 100 Enzyme mit einem Substratmolekül besetzt ist. Nun können wir noch so viel Substrat zugeben, die Reaktionsgeschwindigkeit wird sich nicht mehr erhöhen, weil jedes Enzym bereits beschäftigt ist und schon so schnell arbeitet, wie es kann. Das zusätzliche Substrat landet in der Warteschleife (SubstratsättigungSubstratsättigung). Wenn die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist, erkennen wir das daran, dass unser Graph nun parallel zur x-Achse verläuft. Wie könnte man die maximale Reaktionsgeschwindigkeit jetzt noch steigern? Entweder man kann die Enzyme irgendwie dazu bringen, schneller zu arbeiten, oder man erhöht die Zahl der Enzyme.
Halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit (½vmax)
Ein Begriff, den man in der Enzymkinetik häufiger hört, ist die halbmaximale ReaktionsgeschwindigkeitReaktionsgeschwindigkeithalbmaximale (½vmax), also die Hälfte der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit. Warum sollte man statt mit der maximalen Reaktionsgeschwindigkeit lieber mit der halbmaximalen arbeiten? Die Maximalgeschwindigkeit kann man bestimmen, indem man zu einer bestimmten Enzymmenge wesentlich mehr Substrat gibt, sodass auf jeden Fall Substratsättigung erreicht wird und die Reaktion mit größtmöglicher Geschwindigkeit abläuft. Jetzt nehmen wir allerdings an, wir beginnen eine Reaktion, indem wir ganz langsam Substrat zu einer bestimmten Enzymmenge geben. Irgendwann wird sich auch hier die maximale Reaktionsgeschwindigkeit einstellen, aber den genauen Punkt zu erkennen, an dem sie erreicht wird, ist schwierig, da sich die Reaktionsgeschwindigkeit am Ende nur noch ganz leicht erhöht. Den Punkt, an dem die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist, zu erkennen, ist dagegen leichter, da hier der Graph noch relativ steil verläuft.
Wie sieht es mit der Sättigung der Enzyme am Punkt der halbmaximalen Reaktionsgeschwindigkeit aus? Ganz klar: Die Hälfte der Enzyme hat Substrat gebunden, liegt also als Enzym-Substrat-Komplex vor, während die andere Hälfte noch auf ein Substratmolekül wartet.
Michaelis-Menten-Konstante
Die Substratkonzentration, bei der die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist, wird auch als Michaelis-Menten-Konstante (KM) bezeichnet. Die Einheit der Michaelis-Menten-KonstanteEnzymkinetikMichaelis-Menten-KonstanteMichaelis-Menten-Konstante ist dementsprechend auch die Einheit einer Konzentration – z. B. mol/l.

Für die Klausur

Lasst euch nicht verwirren: Nur weil bei der Substratkonzentration, die der Michaelis-Menten-Konstante entspricht, eine Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft, heißt das nicht, dass eine Verdopplung der Substratkonzentration zur Maximalgeschwindigkeit führt! Wenn ihr unseren Graph betrachtet, seht ihr, dass im Verlauf der Kurve eine starke Erhöhung der Substratkonzentration nur noch eine kleine Zunahme der Reaktionsgeschwindigkeit bewirkt. Entsprechend muss man die Substratkonzentration mehr als verdoppeln, um von der halbmaximalen zur maximalen Geschwindigkeit zu kommen.

KM hängt natürlich davon ab, welches Enzym man betrachtet und welches Substrat dem Enzym zur Verfügung gestellt wird. Angenommen, wir haben ein Enzym sowie ein Substrat A und ein Substrat B. In einem Experiment geben wir nach und nach mehr von Substrat A zu einer bestimmten Menge unseres Enzyms; in einem anderen Experiment wiederholen wir dasselbe mit Substrat B. Wir messen jedes Mal, bei welcher Substratkonzentration die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist, bestimmen also die KM-Werte unseres Enzyms für Substrat A und Substrat B. Wenn unser Enzym nun einen kleineren KM-Wert für Substrat B hat, was bedeutet das dann für die Affinität des Enzyms zu den Substraten? Es bedeutet, dass die Affinität unseres Enzyms zu Substrat B höher ist! Stellt es euch so vor: Das Enzym wird so sehr zu Substrat B hingezogen, dass bereits bei einer geringen Substratkonzentration (kleiner KM) die Hälfte der Enzyme mit Substrat besetzt ist, sodass die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit abläuft. Bei Substrat A muss man schon mehr zugeben, bis die Enzyme genauso viele Substratmoleküle gebunden haben. Würde man beide Substrate gleichzeitig zu unseren Enzymen geben, würde natürlich auch mehr von Substrat B umgesetzt werden.
Wie fast alles in der Chemie ist auch KM nicht in Stein gemeißelt, sondern hängt neben dem betrachteten Enzym/Substrat auch von der Temperatur und dem pH-Wert ab.
Übrigens: Manche Studenten sind der Meinung, dass die Konstante, von der in diesem Abschnitt die Rede ist, nach einem Forscher namens Michaelis Menten benannt ist. Es handelt sich aber eigentlich um die Nachnamen von Leonor Michaelis und Maud Menten.
Michaelis-Menten-Gleichung
Zur Michaelis-Menten-GleichungMichaelis-Menten-GleichungEnzymkinetikMichaelis-Menten-Gleichung muss man als Medizinstudent normalerweise erfreulich wenig wissen. Ihr habt bereits gelernt, dass ein Enzym ein Substrat bindet, der Enzym-Substrat-Komplex entsteht und am Ende Enzym und Produkt frei werden. Kurz vorher kann man übrigens auch noch einen Zustand, in dem das Enzym das Produkt gebunden hat, den Enzym-Produkt-Komplex, unterscheiden. Als Wortgleichung sieht das Ganze so aus:
Enzym + Substrat Enzym-Substrat-Komplex Enzym + Produkt E + S ES E + P
Das Ganze kann man mithilfe der Geschwindigkeitskonstanten der einzelnen Reaktionsschritte noch beliebig verkomplizieren, aber für uns reicht es aus, zu wissen, dass man aus diesem Reaktionsschema die Michaelis-Menten-Gleichung herleiten kann:

Für Ahnungslose

Warum die eckigen Klammern? Eckige Klammern bedeuten immer, dass es um die Konzentration des Stoffes in ihrer Mitte geht. „[S]“ entspricht also der Substratkonzentration.

Wenn man so eine Gleichung vor sich hat, sollte man sich zunächst ein bisschen orientieren:
  • Was kann man mit der Formel berechnen? Die Geschwindigkeit v einer Reaktion.

  • Wie schaut es auf der rechten Seite der Gleichung aus? Irgendein Bruch wird mit vmax multipliziert. Da die Geschwindigkeit einer Reaktion nicht größer sein kann als vmax (aber auch nicht negativ), sollte der Bruch einen Wert zwischen 0 und 1 annehmen können.

  • Nun sollten wir ein paar Zahlen einsetzen, damit das Ganze etwas klarer wird! Wenn wir eine Reaktion betrachten, ist deren maximal mögliche Reaktionsgeschwindigkeit konstant. Auch KM wird sich im Verlauf der Reaktion nicht ändern, solange wir nicht plötzlich Enzym oder Substrat austauschen oder mit pH-Wert und Temperatur spielen. Wir können aber verschiedene Substratkonzentrationen einsetzen und uns anschauen, was passiert:

    • Die eingesetzte Substratkonzentration ist wesentlich geringer als KM:

      In diesem Fall können wir die Substratkonzentration im Nenner des Bruchs vernachlässigen. Warum? Weil KM schon so groß ist, dass das Addieren der Substratkonzentration kaum noch etwas ausmacht. Die Gleichung lässt sich dann vereinfachen zu:

      Wir sehen: Je höher die Substratkonzentration, desto größer ist der Wert des Bruchs und umso größer ist auch das Produkt, wenn wir den Bruch mit vmax multiplizieren. Anders gesagt: Die Reaktionsgeschwindigkeit ist proportional zur Substratkonzentration. Wenn ihr aufmerksam lest, sollte euch auffallen, dass wir diese Beobachtung bereits gemacht haben. Das war jetzt nur die rechnerische Bestätigung!

    • Die Substratkonzentration entspricht KM:

      Wenn [S] und KM identisch sind, können wir KM auch durch S ersetzen:

      Nun heißt es kürzen!

      v = v max × 1 2

      Wir sehen: Wenn die Substratkonzentration der Michaelis-Menten-Konstante entspricht, läuft die Reaktion mit halbmaximaler Geschwindigkeit ab … auch das ist nichts Neues!

    • Die Substratkonzentration ist wesentlich höher als KM:

      In diesem Fall können wir KM vernachlässigen, schließlich ist [S] so viel größer. Die Gleichung lässt sich vereinfachen und kürzen zu:

      v = v max × [ S ] / [ S ] = v max × 1 = v max

      Wir sehen: Ist die Substratkonzentration wesentlich höher als KM, läuft die Reaktion mit maximaler Geschwindigkeit ab. Diesen Zustand kennen wir bereits als Substratsättigung.

Nun dürfte euch die Michaelis-Menten-Gleichung keine Angst mehr machen – wirklich schwierige Aufgaben sollten euch ohnehin erspart bleiben!
Lineweaver-Burk-Plot
Wir haben uns nun schon mehrfach mit dem Diagramm, das die Reaktionsgeschwindigkeit in Abhängigkeit von der Substratkonzentration darstellt, befasst und auch schon eine seiner Schwächen (ablesen, wann genau die maximale Reaktionsgeschwindigkeit erreicht ist) kennengelernt. Eine andere Darstellungsweise, die zugegebenermaßen nicht ganz so intuitiv ist, ist der Lineweaver-Burk-PlotEnzymkinetikLineweaver-Burk-PlotLineweaver-Burk-Plot (Abb. 1.37).
Wir stellen uns erneut ein Experiment vor, bei dem wir mit einer bestimmten Enzymmenge starten und langsam die Substratkonzentration erhöhen, während wir die Reaktionsgeschwindigkeit messen. Angenommen, wir geben als Erstes Substrat zu, sodass eine Substratkonzentration von 2 mol/l entsteht, und messen die Reaktionsgeschwindigkeit. Bei unserem normalen Diagramm würden wir nun die Substratkonzentration auf der X- und die Reaktionsgeschwindigkeit auf der Y-Achse eintragen. Beim Lineweaver-Burk-Plot tragen wir auf der X-Achse allerdings nicht die Substratkonzentration, sondern deren Kehrwert (1/[S]) ein. In unserem Fall wäre das ½, also 0,5. Genauso würden wir auch für die Reaktionsgeschwindigkeit verfahren. Da man von beiden Werten die Kehrwerte bildet, spricht man auch von einer doppelt reziproken Darstellung.
Wir erhöhen die Substratkonzentration auf 10 mol/l. Wenn wir diesen Wert eintragen wollen, müssen wir folglich 1 durch 10 teilen und kommen auf 0,1. Wir sehen: Je höher die Substratkonzentration wird, desto weiter nähern wir uns im Diagramm auf der X-Achse dem Nullpunkt. Wenn wir die resultierenden Reaktionsgeschwindigkeiten eintragen wollen, passiert dasselbe: Da die Reaktionsgeschwindigkeiten zunehmend größer werden, wird der Nenner unseres „Kehrwert-Bruchs“ größer, sodass der Wert des Bruchs abnimmt und wir uns auch auf der Y-Achse dem Nullpunkt nähern.
Nun zu der Frage, die euch wahrscheinlich schon unter den Nägeln brennt: Warum machen wir das?
Angenommen, wir erhöhen die Substratkonzentration immer weiter, dann wird der Nenner unseres Kehrwert-Bruchs immer größer (erst ½, dann 1/10, irgendwann 1/10 000). Wir nähern uns also auf der X-Achse immer mehr dem Nullpunkt. Am Nullpunkt ist die Substratkonzentration quasi unendlich. Und welche Reaktionsgeschwindigkeit herrscht, wenn wir unendlich viel Substrat zur Verfügung haben? Die maximale Reaktionsgeschwindigkeit. Wir können also die maximale Reaktionsgeschwindigkeit ganz einfach aus einem Lineweaver-Burk-Plot ablesen, indem wir den Schnittpunkt des Graphen mit der Y-Achse (diese hat schließlich die X-Koordinate 0) bestimmen. Man darf natürlich nicht vergessen, dann noch den Kehrwert des gerade abgelesenen Werts zu bilden.

Für Ahnungslose

Aber warum ist das ein Vorteil? Man kann doch auch ein normales Diagramm zeichnen und einfach sehr, sehr viel Substrat zugeben!

Der Graph beim Lineweaver-Burk-Plot ist eine Gerade und eine Gerade kann man schon dann zeichnen, wenn man nur zwei Punkte, die auf ihr liegen, kennt. Das heißt für die Praxis: Man müsste nur für zwei Substratkonzentrationen die Reaktionsgeschwindigkeiten messen, diese als doppelt reziproke Werte eintragen und schon könnte man eine Gerade durch diese Punkte zeichnen. Wenn man nun schaut, wo diese Gerade die Y-Achse schneidet, kennt man die maximale Reaktionsgeschwindigkeit – und das ganz ohne tonnenweise Substrat zuzugeben.

In unserem Lineweaver-Burk-Plot erkennt ihr außerdem eine gestrichelte Linie, die unsere Gerade verlängert. Diese Werte können wir nicht experimentell bestimmen, denn wie wir bereits gesagt haben, entspricht eine unendlich hohe Substratkonzentration dem X-Wert 0, sodass wir nicht in den negativen Bereich (links der Y-Achse kommen). Es handelt sich also tatsächlich nur um eine rein zeichnerische Verlängerung unserer Geraden. Diese hat aber durchaus eine Funktion: Am Schnittpunkt der Verlängerung mit der X-Achse können wir KM ablesen. Wir müssen nur den Kehrwert bilden und das negative Vorzeichen ignorieren. Zu erklären, warum genau an diesem Schnittpunkt KM abgelesen werden kann, würde allerdings den Rahmen dieses Buches sprengen.

Für die Klausur

Wenn ihr mit dem Lineweaver-Burk-Plot absolut nicht warm werdet, ist das kein Weltuntergang. Viele Fragen lassen sich bereits beantworten, wenn ihr euch die zentralen Fakten einprägt:

  • Es handelt sich um eine doppelt reziproke Darstellung.

  • Schnittpunkt mit Y-Achse entspricht 1/vmax.

  • Schnittpunkt mit X-Achse entspricht −1/KM.

Enzyminhibition
Unser Körper hat eine Vielzahl verschiedener Stoffwechselwege zur Verfügung, die natürlich nicht alle zu jedem Zeitpunkt gebraucht werden. Eine effektive Möglichkeit, die Aktivität von Stoffwechselwegen zu regulieren, ist es, ihre EnzymeEnzymeInhibition zu hemmen oder bei Bedarf zu aktivieren. Die Enzyme unseres Körpers können allerdings auch durch Toxine gehemmt werden, was natürlich weniger erwünscht ist. Allemal Grund genug, uns dieses Thema genauer anzuschauen!
Wie immer lohnt es sich, das Ganze mit System anzugehen: Man unterscheidet Inhibitoren, die ein Enzym nur für eine bestimmte Zeit hemmen (reversibel), von solchen, deren Wirkung dauerhaft ist (irreversibel).
Reversible Inhibitoren binden häufig nicht kovalent (also über eine Atombindung) an das Enzym, sondern bilden schwächere Wechselwirkungen aus. Man unterscheidet mehrere Typen der reversiblen Inhibition:
  • Kompetitive HemmungHemmungkompetitive: Ein kompetitiver Inhibitor will, wie das Substrat auch, am aktiven Zentrum des Enzyms binden (Abb. 1.38). Er tritt also mit dem Substrat in einen Wettkampf (Competition) um diese Bindungsstelle. Da ein Enzym nicht jedes Molekül an sein aktives Zentrum lässt, könnt ihr euch schon vorstellen, dass sich das Substrat und der kompetitive Inhibitor in ihrer Struktur meist ähneln.

    Wie sieht es mit der Maximalgeschwindigkeit und KM im Beisein eines kompetitiven Inhibitors aus? Der kompetitive Inhibitor konkurriert mit dem Substrat um das aktive Zentrum des Enzyms, sodass die maximale Reaktionsgeschwindigkeit eigentlich sinken müsste, oder? Aber wenn wir soviel Substrat zugeben, dass die Chance, dass ein Enzym ein Inhibitormolekül bindet, quasi gleich null ist, dann läuft die Reaktion wieder genauso schnell wie vorher! Ein kompetitiver Inhibitor hat also keinen Einfluss auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit.

    Wir haben allerdings gesagt, dass wir eine höhere Substratkonzentration brauchen, um auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit zu kommen. Dasselbe gilt auch für die halbmaximale Reaktionsgeschwindigkeit, sodass KM steigt.

  • Nichtkompetitive HemmungHemmungnichtkompetitive: Bei der nichtkompetitiven Hemmung bindet der Inhibitor nicht ans aktive Zentrum des Enzyms, sondern an eine andere regulatorische Untereinheit (Abb. 1.39). Wir stellen uns das Ganze einmal mit 100 Enzymen und 20 Inhibitormolekülen vor: Angenommen, wir setzen eine unfassbare Menge Substrat ein, kommen wir wieder auf die maximale Reaktionsgeschwindigkeit, die ohne Inhibitor möglich war? Nein, denn 20 Enzyme sind mit Inhibitormolekülen besetzt und die können nicht durch eine Erhöhung der Substratkonzentration verdrängt werden, da sie ja gar nicht um dasselbe Zentrum konkurrieren. Es bleiben also nur noch 80 Enzyme, die Substrat umsetzen können, sodass vmax sinkt. Wie sieht es mit KM aus? Die Substratbindung an den funktionierenden Enzymen findet noch ungehindert statt und es gibt keine Konkurrenzsituation – KM bleibt also gleich!

  • Unkompetitive HemmungHemmungunkompetitive: Gelegentlich wird auch noch eine unkompetitive Hemmung unterschieden. Bei dieser kann der Inhibitor erst binden, wenn sich ein Enzym-Substrat-Komplex gebildet hat (Abb. 1.40). Er hemmt nicht bereits das freie Enzym. Diese Form der Hemmung ist zwar normalerweise weniger prüfungsrelevant, ihr könnt euch aber merken, dass sowohl vmax als auch KM sinken.

Für die Klausur

Ihr solltet wissen, wie sich die unterschiedlichen Möglichkeiten der Hemmung auf vmax und KM auswirken (Tab. 1.4). Mit diesem Wissen sollte es dann auch kein Problem sein, diese in Diagrammen und Lineweaver-Burk-Plots zu erkennen!

Lerntipp

Kompetitive Hemmung kickt KM nach oben.

Bei unkompetitiver Hemmung gehen vmax und KM nach unten.

Im Unterschied zu den reversiblen Inhibitoren, die wir gerade kennengelernt haben, binden irreversible Inhibitoren ihr Enzym meist kovalent. Die Trennung ist allerdings nicht so strikt, z. B. gibt es auch Inhibitoren, die zwar keine kovalente Bindung ausbilden, aber ein Enzym trotzdem so stark binden, dass es de facto zu einer irreversiblen Hemmung kommt.
Ein wichtiger Sonderfall der irreversiblen Inhibition ist die SuizidinhibitionSuizidinhibitionEnzymeSuizidinhibition. Dabei bindet der Inhibitor an das aktive Zentrum des Enzyms. Dieses „denkt“, es handelt sich um ein normales Substratmolekül, und modifiziert den Inhibitor, wodurch dieser erst in seine reaktive Form überführt wird und mit dem Enzym einen stabilen Komplex bildet – das Enzym ist dauerhaft gehemmt. Ein wichtiges Beispiel für Suizidinhibitoren ist 5-Fluoruracil, auf das wir bei der Nucleotidbiosynthese zu sprechen kommen werden.
Allosterie
Obwohl sich dieser Begriff in jedem Biochemielehrbuch findet, wird er in der Praxis nicht ganz einheitlich verwendet. Sicher ist aber so viel: Bei der AllosterieEnzymeAllosterie bindet ein Effektor ein Enzym außerhalb des aktiven Zentrums und kann es auf diese Weise aktivieren oder hemmen. Umstritten ist dabei, ob man diesen Begriff nur bei Enzymen, die Kooperativität zeigen, verwenden darf (dazu später mehr).
Bei der Allosterie geht man davon aus, dass ein Enzym in zwei Formen vorkommen kann: der R-Form (Relaxed) mit einer hohen Substrataffinität und der T-Form (Tense) mit einer geringen Substrataffinität. Allosterische Aktivatoren sorgen folglich dafür, dass mehr Enzyme in der R-Form vorliegen, während Inhibitoren die T-Form stabilisieren.

Lerntipp

Die R-Form setzt das Substrat rasant um!

Man kann zudem unterscheiden, ob sich allosterische Effektoren eher auf KM auswirken (K-Typ; Abb. 1.41) oder ob sie vmax beeinflussen (V-Typ; Abb. 1.42).

Für Ahnungslose

Inwiefern kann unser Körper allosterische Regulation nutzen? Beispiel Stoffwechselwege: Angenommen, ein Stoffwechselweg läuft sehr stark ab, sodass das Produkt des Stoffwechselwegs zu akkumulieren beginnt (sich anhäuft). Häufig wirkt dieses Produkt dann als allosterischer Inhibitor an einem der Enzyme des Stoffwechselwegs und drosselt damit sozusagen seine eigene Produktion.

Dasselbe funktioniert auch umgekehrt: Wenn das Substrat eines Stoffwechselwegs gehäuft vorliegt, kann es als allosterischer Aktivator seine Umsetzung verstärkt ablaufen lassen.

Kooperativität
Dieser Begriff ist nicht nur auf EnzymeEnzymeKooperativität beschränkt, sondern kann grundsätzlich bei Proteinen auftreten, die Liganden binden und aus mehreren Untereinheiten bestehen. Er bezeichnet die Eigenschaft, dass die Bindungsstärke eines Liganden davon abhängt, wie viele der anderen Untereinheiten bereits Liganden gebunden haben. Bei der positiven KooperativitätKooperativität wird die Bindung mit jeder Untereinheit, die einen Liganden gebunden hat, stärker. Ein prominentes Beispiel ist das Hämoglobin, das Sauerstoff bindet (dazu später mehr). Bei der negativen Kooperativität nimmt die Bindungsstärke entsprechend ab, je mehr Liganden das Protein bereits gebunden hat.
Interkonvertierung
Letzter Begriff zum Thema Enzyminhibition: Bei der InterkonvertierungEnzymeInterkonvertierungInterkonvertierung werden Enzyme an- oder ausgeschaltet, indem z. B. eine Phosphatgruppe kovalent an das Enzym gehängt wird. Man kann nicht pauschal sagen, dass phosphoryliert gleich angeschaltet und dephosphoryliert gleich ausgeschaltet ist. Manche Enzyme sind phosphoryliert aktiv, andere nur, wenn sie dephosphoryliert sind.

Für Ahnungslose

Hatten wir nicht gesagt, dass das Knüpfen einer kovalenten Bindung zwangsläufig eine irreversible Hemmung bedeutet? Das gilt vor allem für das Knüpfen einer Bindung zum Inhibitor. Bei der Interkonvertierung wird lediglich eine ganz kleine Gruppe (z. B. Phosphat) an das Enzym angehängt, die auch wieder entfernt werden kann.

Wechselzahl und Enzymeinheit (U)
Zum Abschluss noch ein paar Infos zu den Einheiten der EnzymaktivitätEnzymaktivitätWechselzahl. Wie kann man messen, wie schnell ein einzelnes Enzym arbeiten kann? Ganz einfach, man sorgt dafür, dass es permanent Substrat zur Verfügung hat, und schaut, wie viele Substratmoleküle es in einer bestimmten Zeit (i. d. R. 1 Sekunde) umsetzt (WechselzahlWechselzahl). Setzt das Enzym innerhalb einer Sekunde 3 mol Substrat um, hat es die Enzymaktivität 3 kat. „kat“ steht für Katal, die Einheit der katalytische Aktivität.
Bevor es Katal gab, wurde die EnzymaktivitätEnzymaktivitätEnzymeinheit als EnzymeinheitEnzymeinheit (U) angegeben. Da sich diese Angabe bis heute vor allem in der klinischen Chemie gehalten hat, sollte man sie mal gehört haben: Ein U ist die Menge eines Enzyms, die benötigt wird, um ein µmol eines Substrats in einer Minute umzusetzen.

Für die Klausur

In der Klausur, vor allem aber in mündlichen Prüfungen, wird auch gerne mal gefragt, welche Enzyme des Körpers besonders schnell arbeiten können. Auf diese Frage sollten euch vor allem die KatalaseKatalase (spaltet Wasserstoffperoxid) und die CarboanhydraseCarboanhydrase (katalysiert die Umwandlung von Kohlenstoffdioxid zu Kohlensäure und umgekehrt) einfallen.

Exkurs: Diffusion und Osmose
Wir wollen an dieser DiffusionStelle noch einmal kurz euer Chemiewissen auffrischen: Angenommen, auf eurem Schreibtisch steht ein Glas mit Wasser. Auch wenn das Wasser in eurem Glas völlig still auf dem Tisch steht, sind die Teilchen darin permanent in Bewegung. Sie schwingen und können sogar (im Gegensatz zu den Wassermolekülen in Eis) aneinander vorbeigleiten. Den Schwingungen der Teilchen liegt Bewegungsenergie (kinetische Energie) zugrunde, die wir als Temperatur des Wassers wahrnehmen können. Je stärker die Teilchen schwingen, desto höher die Temperatur. Wenn die Teilchen im Wasser ständig in Bewegung sind, stoßen sie häufig aneinander und ändern dabei völlig wahllos ihre Richtung.
Stellen wir uns nun einen großen Behälter mit Wasser vor. Auf der linken Seite tropfen wir 5 Farbstoffmoleküle in das Wasser, auf der rechten nur eins. Die Farbstoffmoleküle werden sich auch jetzt ohne Richtung bewegen und aneinanderstoßen, wie es ihnen gerade passt. Da aber 5 Moleküle auf der linken Seite sind, ist die Wahrscheinlichkeit, dass eines dieser Moleküle nach rechts wandert, 5-mal höher als die Chance, dass das Farbstoffmolekül von der rechten Seite seinen Weg nach links findet.
Die an sich ungerichtete Bewegung weist also doch, zumindest statistisch, eine Richtung auf – vom Ort der hohen zum Ort der niedrigen Konzentration. Diese Bewegung nennt man Diffusion und spricht von diffundierenden Teilchen (Abb. 1.43). Die Diffusion an sich erfordert keine Energie, läuft also passiv ab. Sie kann aber genutzt werden, um Energie zu gewinnen, was die Zellen in unserem Körper auch fleißig machen.

Für Ahnungslose

Wie lässt sich mit Diffusion Energie erzeugen? Die Teilchen bewegen sich zumindest statistisch in eine Richtung, wie z. B. das Wasser, das durch ein Wasserkraftwerk fließt. Analog zum Wasserkraftwerk können auch Zellen mit einer Art Turbine bzw. Generator diese Energie speichern, worauf wir später noch zu sprechen kommen werden.

Stellen Osmosewir uns nun vor, dass wir es unseren Teilchen etwas schwerer machen: Auf der einen Seite des Gefäßes befindet sich nach wie vor mehr Farbstoff als auf der anderen. Diesmal machen wir es aber interessanter und trennen die Gefäßhälften mit einer selektivpermeablen Membran, die nur Wasser-, aber nicht die Farbstoffmoleküle passieren lässt (gelegentlich spricht man auch von semipermeablen Membranen).
Da in dem Gefäß trotzdem ein Konzentrationsausgleich stattfinden soll, wandern nun Wassermoleküle von dort, wo die Konzentration an Farbstoff niedriger ist (der hypotonen Seite), auf die andere (hypertone) Seite. Diesen Prozess bezeichnet man als Osmose (Abb. 1.43). Da durch das einströmende Wasser der Druck in der Gefäßhälfte, in der die Konzentration an gelösten Teilchen zu Anfang höher ist, zunehmen wird, kann man auch sagen, dass auf dieser Seite ein höherer osmotischer Druck herrscht.

Cofaktoren

Wenn ihr schon ein paar Biochemie-Vorlesungen gehört habt, sind euch unweigerlich schon einmal Begriffe wie CofaktorCofaktor, CosubstratCosubstrat oder CoenzymCoenzym begegnet. Die Verwendung der Begriffe kann verwirrend sein und auch in der Literatur existieren verschiedene Varianten. Umso wichtiger ist es allerdings, sich die Fakten zu merken, bei denen man sich einig ist:
  • Cofaktor ist der Oberbegriff. Ist ein Teilchen für die Funktion eines Enzyms notwendig, spricht man von einem Cofaktor, egal ob es sich um ein komplexes Molekül oder ein einfaches Metall-Ion handelt. Ruft euch in diesem Zusammenhang noch einmal ins Gedächtnis, was die Begriffe Apo- und Holoenzym bedeuten.

  • Ist ein Cofaktor dauerhaft (z. B. mittels einer kovalenten Bindung) an ein Enzym gebunden, spricht man von einer prosthetischen GruppeGruppeprosthetische.

  • Alle anderen organischen Moleküle, die einem Enzym zwar bei einer Reaktion helfen (also Cofaktoren sind), aber nicht dauerhaft an das Enzym binden, bezeichnet man als Cosubstrat oder Coenzym. Bitte beachtet aber, dass das Coenzym im Gegensatz zu einem echten Enzym verändert aus der Reaktion hervorgeht!

Für die Klausur

Wenn ihr euch in einer mündlichen Prüfung einmal nicht sicher seid: Mit dem Oberbegriff Cofaktor liegt ihr zumindest nicht falsch!

Inwiefern helfen nun Cofaktoren einem Enzym bei seiner Funktion? Bei einer chemischen Reaktion werden Moleküle verändert. Manchmal werden Teile des Moleküls abgespalten oder Gruppen angefügt. Cofaktoren können abgespaltene Gruppen in Empfang nehmen und sie in anderen Reaktionen zur Verfügung stellen. Die Größe der Strukturen, welche die Cofaktoren übertragen, kann dabei vom einfachen Elektron bis hin zum vergleichsweise komplexen Molekül variieren.
Die für euch wichtigen Cofaktoren werden euch im Rahmen der Stoffwechselwege, an denen sie beteiligt sind, näher vorgestellt. Eine Zusammenstellung findet ihr in Kap. 11.

Übungen

  • 1.

    Welche Aussage trifft nicht zu?

    • a.

      Ist ΔG negativ, spricht man von einer exergonen Reaktion.

    • b.

      Ist ΔG negativ, spricht man von einer endergonen Reaktion.

    • c.

      Bei gekoppelten Reaktionen muss man die Gibbs-Energien addieren.

    • d.

      Bei gekoppelten Reaktionen muss man die Gleichgewichtskonstanten multiplizieren.

  • 2.

    Ein Monosaccharid, dessen Ring aus 5 C- und einem O-Atom besteht, bezeichnet man als _____________.

  • 3.

    Ein Monosaccharid, dessen Ring aus 4 C- und einem O-Atom besteht, bezeichnet man als _____________.

  • 4.

    Wie kann aus Glucose Glucuronsäure entstehen?

  • 5.

    Aus was besteht Hyaluron?

  • 6.

    Welcher Zucker fehlt bei Plasmaproteinen, die aus dem Blut entfernt werden sollen?

  • 7.

    Nenne die essenziellen Aminosäuren!

  • 8.

    Welche Aussage trifft nicht zu?

    • a.

      Sind 100 oder mehr Aminosäuren zu einer Kette verknüpft, spricht man von einem Protein.

    • b.

      Eine Peptidbindung ist eine Amidbindung.

    • c.

      Eine Aminosäurenkette wird von N- nach C-terminal angegeben.

    • d.

      Die Sekundärstruktur wird durch Wasserstoffbrückenbindungen zwischen den OH-Gruppen der Seitenketten von Serin und Threonin stabilisiert.

  • 9.

    Vervollständige Tab. 1.5 mit den Fettsäuren, die wir in diesem Kapitel kennengelernt haben.

  • 10.

    Welche Phosphoglyceride kennst du? Versuche dich zudem an ihre Funktion zu erinnern.

  • 11.

    Das Schlüssel-Schloss-Prinzip der Bindung von Substrat zu Enzym wurde mittlerweile um das _____________-Modell erweitert.

  • 12.

    Der Schnittpunkt mit der Y-Achse beim Lineweaver-Burk-Plot entspricht _____________.

  • 13.

    Der Schnittpunkt mit der X-Achse beim Lineweaver-Burk-Plot entspricht _____________.

Holen Sie sich die neue Medizinwelten-App!

Schließen